la α-lactoalbúmina es una proteína importante en leche (~1 g/l) de s de la vaca la ', y está también presente en muchas otras especies mamíferas .

El peso molecular es 14176 DA, y el punto isoeléctrico está entre 4. Una de las diferencias estructurales principales con la Beta-lactoglobulina es que no tiene cualquier grupo de tiol libre que pueda servir como el punto de partida para una reacción covalente de la agregación. Consecuentemente, la α-lactoglobulina pura no formará los geles sobre la desnaturalización y la acidificación .

Cuando está formada en un complejo con la galactosiltransferasa, la α-lactoalbúmina realza la afinidad de las enzimas para la glucosa por cerca de 1000 veces, e inhibe la capacidad de polimerizar unidades múltiples de la galactosa . Esto da lugar a un camino para formar la lactosa . La comparación de la secuencia de la α-lactoalbúmina demuestra a semejanza fuerte a la Lysozymes específicamente la c-lisozima de Ca2+-binding. La historia evolutiva prevista es tan que la duplicación del gene de la c-lisozima fue seguida por la mutación. Este gene precede a antepasado común pasado de mamíferos y de pájaros que pone probablemente su origen aproximadamente 300 mA.

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