En la química, un aminoácido es una molécula que contiene la amina y los grupos funcionales carboxilo en bioquímica, este término refiere a los ácidos alfa-amino con la fórmula general H₂NCHRCOOH, donde está un sustituto R orgánico. En los aminoácidos alfa, atan a los grupos amino y del carboxilaato al mismo carbón, que se llama el α-carbón . Los varios aminoácidos alfa diferencian en qué cadena lateral (grupo de R) se ata a su carbón alfa. Pueden variar de tamaño apenas de un átomo de hidrógeno en la glicocola, a través de un grupo metílico en la alanina, a un grupo heterocíclico grande en el triptófano .

Más allá de los aminoácidos que se encuentran en todas las formas de la vida, muchos aminoácidos non-natural tienen papeles vitales en tecnología e industria. Por ejemplo, el EDTA de los agentes quelantes y el ácido nitriloacetic son los aminoácidos alfa que son importantes en la industria química .

Descripción

los ácidos Alfa-amino son los bloques huecos de las formas de la proteína de las proteínas A vía la condensación de los aminoácidos para formar una cadena del " del aminoácido; residues" ligado por las proteínas de los enlaces de péptido son definidos por su secuencia única de residuos del aminoácido; esta secuencia es la estructura primaria de la proteína. Apenas mientras que las letras del alfabeto se pueden combinar para formar una variedad casi sin fin de palabras, los aminoácidos se pueden ligar en secuencias diversas para formar una variedad enorme de proteínas.

Veinte aminoácidos estándar son utilizados por las células en la biosíntesis de la proteína, y éstos son especificados por el código genético general. Estos veinte aminoácidos son biosynthesized de otras moléculas, pero los organismos diferencian en cuáles pueden sintetizar y cuáles se deben proporcionar en su dieta. Los que no se pueden sintetizar por un organismo se llaman los aminoácidos esenciales

Funciones en proteínas

Estructura primaria|Modificación de Posttranslational

Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas del edificio de las proteínas que forman las cadenas cortas del polímero llamadas los péptidos o se saben polipéptidos llamados más largos de las cadenas u o las proteínas el proceso de tal formación de una plantilla del MRNA mientras que la traducción que es parte de la biosíntesis de la proteína. Veinte aminoácidos son codificados por el código genético estándar y llamados Proteinogenic o los aminoácidos estándar del . Otros aminoácidos contenidos en proteínas son formados generalmente por la modificación Poste-de translación, que es modificación después de traducción en síntesis de la proteína. Estas modificaciones son a menudo esenciales para la función o la regulación de una proteína; por ejemplo, la carboxilación del glutamato permite un mejor atascamiento de los cationes del calcio y la hidroxilación de la prolina es crítica para los tejidos conectivos y respuesta que mantienen al hambre de oxígeno . Tales modificaciones pueden también determinar la localización de la proteína, e., la adición de grupos hidrofóbicos largos puede hacer una proteína atar a una membrana del fosfolípido .

Funciones sin proteínas

Los veinte aminoácidos estándar se utilizan para sintetizar las proteínas y otras biomoléculas, o se oxidan a la urea y al dióxido de carbono como fuente de energía. El camino de la oxidación comienza con el retiro del grupo amino por una aminotransferasa, el grupo amino entonces se alimenta en el ciclo de la urea. El otro producto del transamidation es un ácido cetónico que incorpora el ciclo de ácido cítrico. Los aminoácidos glucogénicos se pueden también convertir en la glucosa, con la gluconeogénesis .

Los centenares de tipos de aminoácidos sin proteínas se han encontrado en naturaleza y tienen funciones múltiples en organismos vivos. Los microorganismos y las plantas pueden producir los aminoácidos infrecuentes. En microbios, los ejemplos incluyen el ácido aminoisobutyric 2 y el Lanthionine, que es un dimero sulfuro-tendido un puente sobre de la alanina. Ambos estos aminoácidos ambos se encuentran en el peptídico Lantibiotics tal como Alamethicin . Mientras que en plantas, el ácido 1-Aminocyclopropane-1-carboxylic es un pequeño aminoácido cíclico disubstituted que es un intermedio de la llave en la producción del etileno de la hormona de la planta.

En seres humanos, los aminoácidos sin proteínas también tienen papeles biológico-importantes. La glicocola, el ácido Gamma-aminobutírico y el glutamato son los neurotransmisores y muchos aminoácidos se utilizan para sintetizar otras moléculas, por ejemplo:
el triptófano es un precursor de la serotonina del neurotransmisor
La glicocola es un precursor de las porfirinas tal como Heme
La arginina es un precursor del óxido nítrico
La carnitina se utiliza en transporte del lípido dentro de una célula,
La ornitina y el S-adenosylmethionine son precursores Polyamines
La homocisteina es un intermedio en el reciclaje de S-adenosylmethionine

También el presente es la hidroxiprolina, la hidroxilisina, y la sarcosina . Las hormonas de tiroides son también ácidos alfa-amino.

Algunos aminoácidos incluso se han detectado en los meteoritos especialmente en un tipo conocido como chondrites carbonosos que esta observación ha incitado la sugerencia que la vida pudo haber llegado en la tierra de una fuente extraterrestre .

Estructura general

considera también:

l [[lista de aminoácidos estándar]]

En la estructura demostrada a la derecha, el R representa un específico de la cadena lateral a cada aminoácido. El átomo de carbón central llamado C_α es un átomo central quiral del carbón (a excepción de la glicocola) a la cual atan los dos términos y al R-grupo. Los aminoácidos son clasificados generalmente por las características de la cadena lateral en cuatro grupos. La cadena lateral puede hacer que se comportan como un ácido débil, una base débil, un hidrofílico si son el polar, y Hydrophobe si son el no polar. Las estructuras químicas de los 20 aminoácidos estándar, junto con sus características químicas, se catalogan en la lista de los aminoácidos estándar .

El " de la frase; " con cadenas conectadas de los aminoácidos ; o BCAA se utiliza a veces para referir a los aminoácidos que tienen cadenas laterales alifáticas que sean no lineares, éstas es la leucina, la isoleucina y la valina . La prolina es el único aminoácido de Proteinogenic cuyo grupo lateral liga al grupo α-amino, y es así también el único aminoácido proteinogenic que contiene una amina secundaria en esta posición. La prolina a veces se ha llamado un ácido Imino, pero ésta no está correcta en la nomenclatura actual.

Isomerism

La mayoría de los aminoácidos pueden existir en cualquiera de dos isómeros ópticos, llamado D y L. Los ácidos de L-amino representan a gran mayoría de aminoácidos encontrados en proteínas que los ácidos de D-amino se encuentran en algunas proteínas producidas por los organismos exóticos de la mar-vivienda, tales como caracoles del cono son también componentes abundantes de las membranas celulares de Peptidoglycan de las bacterias .

Las convenciones de L y de D para la configuración del aminoácido no refieren a la actividad óptica del aminoácido sí mismo, sino algo a la actividad óptica del isómero del gliceraldehído que tiene la misma estereoquímica que el aminoácido. El S - gliceraldehído es levógiros, y el R - gliceraldehído es dexterorotary, y así que el S - ácidos amino se llaman L- incluso si no son levógiros, y el R - los ácidos amino además se llama D- incluso si no son dexterorotary.

Hay dos excepciones a estas reglas generales de isomerism del aminoácido. En primer lugar, glicocola, donde está posible el R = H, ningún isomerism porque el alfa-carbón lleva dos grupos idénticos (hidrógeno). En segundo lugar, en la cisteína, el L  =  S y D  =  La asignación del R se invierte a L  =  R y D  =  S . La cisteína se estructura semejantemente (con respecto al gliceraldehído) a los otros aminoácidos pero el átomo del sulfuro altera la interpretación de la regla de la prioridad de Cahn-Ingold-Prelog.

Reacciones

Pues los aminoácidos tienen un grupo primario de la amina y un grupo carboxilo primario, estos productos químicos pueden experimentar la mayor parte de las reacciones asociadas a estos grupos funcionales. Éstos incluyen la adición nucleofílica, formación del enlace de la amida y la formación del imina para el grupo y la esterificación de la amina, la formación y la descarboxilación del enlace de la amida para el grupo del ácido carboxílico. Las cadenas laterales múltiples de aminoácidos pueden también experimentar reacciones químicas. Los tipos de estas reacciones son determinados por los grupos en estas cadenas laterales y discutidos en los artículos que se ocupan de cada tipo específico de aminoácido.

Formación del enlace de péptido

considera también:

l enlace de péptido

Como los grupos de la amina y del ácido carboxílico de aminoácidos puede reaccionar a los enlaces de la amida de la forma, una molécula del aminoácido puede reaccionar con otra y ensamblarse a través de un acoplamiento de la amida. Esta polimerización de aminoácidos es qué crea las proteínas. Esta reacción de condensación rinde el enlace de péptido recién formado y una molécula del agua. En células, esta reacción no ocurre directo, en lugar el aminoácido es activado por el accesorio a una molécula del ARN de la transferencia a través de un enlace del éster . Este aminoacyl-tRNA se produce en un ATP - reacción dependiente realizada por una ligasa del tRNA de Aminoacyl. Este aminoacyl-tRNA es entonces un substrato para el ribosoma, que cataliza el ataque del grupo amino de la cadena de alargamiento de la proteína contra el enlace de éster. Como resultado de este mecanismo, todas las proteínas son el comenzar sintetizado en su N-término y mudanza hacia su C-término.

Sin embargo, no todos los enlaces de péptido se forman de esta manera. En algunos casos los péptidos son sintetizados por las enzimas específicas. Por ejemplo, el glutatión del tripéptido es partes esenciales de las defensas de células contra la tensión oxidativa. Este péptido se sintetiza en dos pasos de los aminoácidos libres. En la ligasa de la Gamma-glutamylcysteine del primer paso condensa la cisteína y el ácido glutámico a través de un enlace de péptido formado entre la cadena lateral carboxila del glutamato (el carbón gamma de esta cadena lateral) y el grupo amino de la cisteína. Este dipéptido entonces es condensado con la glicocola por la ligasa del glutatión para formar el glutatión.

En química, los péptidos son sintetizados por una variedad de reacciones. Uno de usado más en la síntesis solid-phase del péptido, que utiliza los derivados aromáticos de la oxima de aminoácidos como unidades activadas. Éstos se agregan en orden sobre la cadena growing del péptido, que se ata a una ayuda sólida de la resina.

Zwitterions

Pues los aminoácidos tienen los grupos activos de una amina y un ácido carboxílico pueden ser considerados ácido y base (su pH natural es influenciado sin embargo generalmente por el grupo de R). En cierto pH conocido como el punto isoeléctrico, el grupo de la amina gana a una carga positiva (es protonated ) y a grupo ácido una carga negativa (es deprotonated ). El valor exacto es específico a cada diverso aminoácido. Este ion se conoce como Zwitterion, del que venga del " alemán del significado de Zwitter del de la palabra; hybrid". Un zwitterion se puede extraer de la solución como estructura cristalina blanca con un punto muy de fusión elevada, debido a su naturaleza dipolar. el pH fisiológico Cercano-neutral permite que la mayoría de los aminoácidos libres existan como zwitterions.

Aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos

Dependiendo de la polaridad de la cadena lateral, los aminoácidos varían en su carácter hidrofóbico hidrofílico de o . Estas características son importantes en la estructura de la proteína y las interacciones de la Proteína-proteína la importancia de las características físicas de las cadenas laterales vienen de la influencia que ésta tiene en las interacciones de los residuos del aminoácido con otras estructuras, dentro de una sola proteína y entre las proteínas. La distribución de aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos determina la estructura terciaria de la proteína, y su localización física en la estructura exterior de las proteínas influencia su estructura de cuaternario . Por ejemplo, las proteínas solubles tienen superficies ricas con aminoácidos polares como la serina y la treonina, mientras que las proteínas integrales de la membrana tienden a tener anillo externo de los aminoácidos hidrofóbicos que los ancle en el bilayer del lípido, y las proteínas ancladas a la membrana tiene un extremo hidrofóbico ese las cerraduras en la membrana. Semejantemente, las proteínas que tienen que atar a las moléculas positively-charged tienen superficies ricas con negativamente - los aminoácidos cargados como el glutamato y el aspartato, mientras que las proteínas que atan a las moléculas negatively-charged tienen superficies ricas con positivamente - las cadenas cargadas como la lisina y la arginina. Una nueva escala del hydrophobicity basada en la energía libre de la asociación hidrofóbica se ha propuesto recientemente.

Las interacciones hidrofílicas e hidrofóbicas de las proteínas no tienen que confiar solamente en las cadenas laterales de aminoácidos ellos mismos. Por las varias modificaciones de Posttranslational otras cadenas se pueden atar a las proteínas, formando las lipoproteínas hidrofóbicas o las glicoproteínas hidrofílicas

Tabla de abreviaturas estándar del aminoácido y de características de la cadena lateral

considera también: Lista de

estándar de los aminoácidos

Aminoácidos no estándar

Aparte de los veinte aminoácidos estándar, hay un gran número de " non-standard" aminoácidos. Dos de éstos se pueden especificar por el código genético, pero son algo raros en proteínas. El Selenocysteine se incorpora en algunas proteínas en un codón de UGA, que es normalmente un codón de parada. El Pyrrolysine es utilizado por un cierto Archaea de Methanogenic en las enzimas que utilizan para producir el metano . Se cifra para con el codón UAG.

Los ejemplos de los aminoácidos no estándar que no se encuentran en proteínas incluyen el ácido aminoisobutyric Lanthionine, 2, el Dehydroalanine y el ácido Gamma-aminobutírico del neurotransmisor. Los aminoácidos no estándar ocurren a menudo como intermedios en los caminos metabólicos para los aminoácidos estándar - por ejemplo la ornitina y la citrulina ocurren en el ciclo, parte de la urea del catabolismo del aminoácido.

Los aminoácidos no estándar se forman generalmente con modificaciones a los aminoácidos estándar. Por ejemplo, la homocisteina es formada con el camino de Transsulfuration o por el demethylation de la metionina vía la metionina intermedia de S-adenosyl del metabilito, mientras que la dopamina se sintetiza de la l-DOPA, y la hidroxiprolina es hecha por una modificación de Posttranslational de la prolina .

Aplicaciones en tecnología

Importancia alimenticia

considera también:

l [[proteína en nutrición]] De los 20 aminoácidos proteinogenic estándar, 8 se llaman los aminoácidos esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizar él de otros compuestos en el nivel necesario para el crecimiento normal, así que él debe ser obtenido del alimento. Sin embargo, la situación es un poco más complicada desde la cisteína, tirosina, histidina y la arginina es aminoácidos semiessential en niños, porque los caminos metabólicos que sintetizan estos aminoácidos no son completamente desarrollados. Las cantidades requeridas también dependen de la edad y de la salud del individuo, así que es duro hacer declaraciones generales sobre el requisito dietético para algunos aminoácidos.

Ver también

bioquímica
Aminoácido beta
Síntesis del aminoácido de Strecker
Aminoácido glucogénico
Meteorito, una fuente extraterrestre de Murchison de aminoácidos.
Tabla de los codones, 3 secuencias de nucleótido que codifican cada aminoácido
Lista de los aminoácidos estándar (estructuras químicas incluyendo)
Datación del aminoácido

Referencias y notas

Lectura adicional

Doolittle, 1989) redundancias de R. (en secuencias de la proteína. En predicciones del de la estructura de la proteína y los principios de prensa de pleno de la conformación (Fasman de la proteína, ed del G. 599-623
David L. $cox, principios de Lehninger del de la bioquímica, 3ro edición, 2000, digno de editores, ISBN 1-57259-153-6

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