El Bacteriorhodopsin es una proteína usada por el Archaea, especialmente Halobacteria . Actúa como bomba del protón, es decir captura energía ligera y la utiliza para mover los protones a través de la membrana de la célula. El gradiente resultante del protón se convierte posteriormente en energía química.

Bacteriorhodopsin es una proteína integral de la membrana encontrada generalmente en los remiendos cristalinos de dos dimensiones conocidos como " membrane" púrpura;, que puede ocupar el hasta casi 50% de la superficie de la célula archaeal. El elemento de repetición del enrejado hexagonal se compone de tres cadenas idénticas de la proteína, cada uno giradas por 120 grados concerniente a las otras. Cada cadena tiene siete hélices alfa de la transmembrana y contiene una molécula retiniano enterrado profundamente dentro, la estructura típica para las proteínas de Retinylidene es la molécula retiniana que cambia su conformación al absorber un fotón, dando por resultado un cambio conformacional la proteína circundante y bombeo del protón.

La molécula del bacteriorhodopsin es púrpura y es la más eficiente en la luz verde absorbente ( nanómetro de la longitud de onda 500-650, con el máximo de absorción en 568 nanómetro).

La estructura terciaria tridimensional del bacteriorhodopsin se asemeja a el vertebrado Rhodopsins que el pigmenta esa luz de sentido en la retina . Rhodopsins también contiene retiniano, no obstante las funciones del rhodopsin y del bacteriorhodopsin son diferentes y no hay homología de sus secuencias del aminoácido . El rhodopsin y el bacteriorhodopsin pertenecen a la familia del receptor 7TM de proteínas, pero el rhodopsin es un receptor juntado proteína de G y el bacteriorhodopsin no es. En el primer uso de la cristalografía del electrón de obtener una estructura de la proteína del atómico-nivel, la estructura del bacteriorhodopsin fue resuelta en el 1990. Entonces fue utilizada mientras que una plantilla para construir modelos del otro G proteína-juntó los receptores antes de que las estructuras cristalográficas estuvieran también disponibles para estas proteínas

Muchas moléculas tienen homología al bacteriorhodopsin, incluyendo el luz-conducido Halorhodopsin de la bomba del cloruro (para quién la estructura cristalina también se sabe), y algunos canales directo luz-activados como el Channelrhodopsin .

El resto de los sistemas fotosintéticos en bacterias, algas y plantas utilizan las clorofilas o el Bacteriochlorophylls algo que bacteriorhodopsin. Éstos también producen un gradiente del protón, pero de una manera absolutamente diversa y más indirecta que implica una cadena de la transferencia del electrón que consiste en varias otras proteínas. Además, las clorofilas son ayudadas en la captura de energía ligera por otros pigmentos conocidos como " antennas" ; éstos no están presentes en sistemas basados bacteriorhodopsin. Pasado, la fotosíntesis clorofila-basada se junta a la fijación (la incorporación del carbón del dióxido de carbono en moléculas orgánicas más grandes); esto no es verdad para el sistema bacteriorhodopsin-basado. Es así probable que la fotosíntesis se desarrolle independiente por lo menos dos veces, una vez en bacterias y una vez en archaea.

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