El bandido es 92.5 una proteína Actinia-obligatoria tejido-específico del kDa asociada al paquete de la base de la actinia de la frontera de cepillo . El bandido contiene el múltiple Gelsolin - dominios semejantes capsulados por un pequeño (" del kDa 8.5); headpiece" en el C-término que consiste en un paquete rápido e independiente-plegable de la tres-hélice que es estabilizado por interacciones hidrofóbicas . El dominio del casco es una proteína comúnmente estudiada en la dinámica molecular debido a su cinética plegable tamaño pequeño y rápida y secuencia primaria corto.

Estructura

Componen al bandido de siete dominios, seis dominios homólogos componen la base del N-terminal y el dominio restante compone el casquillo del C-terminal. El dominio de la base es aproximadamente 150 residuos del aminoácido agrupados en seis repeticiones. En esta base está un residuo 87, hidrofóbico, el bandido del casco del C-terminal tiene la capacidad de dimerize y el sitio de la dimerización está situado en el extremo amino de la proteína.

Expresión

El bandido es una proteína obligatoria de la actinia expresada principalmente en la frontera de cepillo del epitelio en vertebrados pero ubicuo se expresa a veces en protists y plantas. En presencia de concentraciones bajas de Ca++ el casco del bandido funciona para liar filamentos de la actinia mientras que en presencia de altas concentraciones de Ca++ el N-terminal capsula y separa estos filamentos.

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