Bioquímica (de βίος, bíos, " del ; life" y kēme egipcio, " del ; earth" ) es el estudio de los procesos químicos en los organismos de vida que se ocupa de la estructura y la función de componentes celulares, tales como ácidos nucléicos de los lípidos de los carbohidratos de las proteínas y otra biología química de las biomoléculas apunta contestar a muchas preguntas que se presentan de la bioquímica usando las herramientas desarrolladas dentro de la síntesis química .
Aunque haya un gran número de diversas biomoléculas, muchas son las moléculas complejas y grandes (llamadas los polímeros ") que se componen de las subunidades de repetición similares (llamadas los monómeros de "). Cada clase de biomolécula polimérica tiene un diverso sistema de tipos de la subunidad. Por ejemplo, una proteína es un polímero compuesto de 20 o más bioquímicas de los aminoácidos estudia las características químicas de moléculas biológicas importantes, como las proteínas, particularmente la química de la enzima - las reacciones catalizadas del
La bioquímica del metabolismo de la célula y del sistema endocrino se ha descrito extensivamente. Otras áreas de la bioquímica incluyen el código genético (DNA, ARN ), la síntesis de la proteína, el transporte de la membrana celular, y la transducción de la señal.
Este artículo discute solamente la bioquímica terrestre (carbón el agua - y - basado), como todas las formas de vida que sabemos están en la tierra . Desde formas de vida que el hoy vivo es presumido por la mayoría para haber descendido del mismo antepasado común, ellas tener biochemistries similares, incluso para las materias que parecen ser esencialmente arbitrarias, por ejemplo el uso de las manos de varias biomoléculas. Es desconocido si los biochemistries alternativos son posibles o prácticos.
Historia
considera también: Historia la bioquímica Original, fue creído generalmente que la vida no estaba conforme a las leyes de la ciencia que era la manera no de por vida. Fue pensado que solamente los seres vivos podrían producir las moléculas de la vida (de otro, biomoléculas previamente existentes). Entonces, en 1828, el Friedrich Wöhler publicó un documento sobre la síntesis de la urea, probando que los compuestos orgánicos se pueden crear artificial.
El amanecer de la bioquímica pudo haber sido el descubrimiento de la primera enzima, diástasis (hoy llamado la amilasa ), en 1833 por el Anselmo Payen . El Eduard Buchner contribuyó la primera demostración de un exterior de proceso bioquímico complejo de una célula en 1896: fermentación alcohólica en extractos de la célula de levadura. Aunque el término “bioquímica” parezca primero haber sido utilizado en 1882, está generalmente aceptado que la invención formal de la bioquímica ocurrió en 1903 al lado Carl Neuberg, un químico alemán . Previamente, esta área habría sido referida como química fisiológica . Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde el siglo de mid-20th, con el desarrollo de nuevas técnicas tales como cromatografía, difracción de radiografía, espectroscopia RMN, de etiquetado radioisotópico, microscopia electrónica y simulaciones moleculares de la dinámica . Estas técnicas permitidas para el descubrimiento y el análisis detallado de muchas moléculas y caminos metabólicos de la célula, tal como glicolisis y el ciclo de Krebs (ciclo de ácido cítrico).
Hoy, hay tres tipos principales de bioquímica según lo establecido por el azúcar de Michael E. La bioquímica de la planta implica el estudio de la bioquímica de los organismos autotróficos tales como fotosíntesis y otro los procesos bioquímicos específico de la planta. La bioquímica general abarca la planta y la bioquímica del animal. La bioquímica humana/médica/medicinal se centra en la bioquímica de seres humanos y de enfermedades médicas.
Carbohidratos
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l carbohidrato La función de los carbohidratos incluye almacenaje de energía y estructura del abastecimiento. Los azúcares son carbohidratos, pero no todos los carbohidratos son azúcares. Hay más carbohidratos en la tierra que cualquier otro tipo sabido de biomolécula.
Monosacáridos
El tipo más simple de carbohidrato es un monosacárido, que entre otras características contiene el carbón, el hidrógeno, y el oxígeno, sobre todo en un coeficiente de 1:2: 1 ( generalizado n del n O del n H2 de C de la fórmula, donde está por lo menos 3) el n . La glucosa, uno de los carbohidratos más importantes, es un ejemplo de un monosacárido. Está tan la fructosa, el azúcar que da a frutas su gusto dulce. Algunos carbohidratos (especialmente después de que la condensación a oligo y a los polisacáridos) contienen menos carbón H y O en relación con, que siguen siendo presentes en el 2:1 (H: O) cociente. Los monosacáridos se pueden agrupar en las aldosas (teniendo un grupo del aldehino en el extremo de la cadena, de la glucosa del E.) y el Ketoses (teniendo un grupo del Keto en su cadena; fructosa del E. Las aldosas y los ketoses ocurren en un equilibrio entre las formas de la abrir-cadena y (comenzando con las longitudes de cadena de C4) las formas cíclicas. Éstos son generados por la formación en enlace entre uno de los grupos de hidróxido de la cadena del azúcar con el carbón del aldehino o el grupo del keto para formar un enlace del hemiacetal . Esto lleva a los anillos heterocíclicos saturados (en piranosis) cinco-membrado (en furanoses) o seis-membrado que contienen un O como heteroatom.
Disacáridos
Dos monosacáridos se pueden ensamblar juntos usar la síntesis de la deshidratación, en la cual un átomo de hidrógeno se quita del extremo de una molécula y de un grupo del hidróxido (— El OH) se quita del otro; los residuos restantes entonces se atan en los sitios de los cuales los átomos fueron quitados. El H— El OH o H2O entonces se lanza como una molécula del agua, por lo tanto la deshidratación término. La nueva molécula, consistiendo en dos monosacáridos, se llama un disacárido y conjoined junta por un enlace glucosídico o del éter. La reacción reversa puede también ocurrir, usar una molécula del agua para dividir un disacárido y para romper el enlace glucosídico; esto se llama la hidrólisis . El disacárido más bien conocido es la sucrosa, azúcar ordinario (en los contextos científicos, llamados el azúcar de tabla del o el azúcar de caña para distinguirlo de otros azúcares). La sucrosa consiste en una molécula de la glucosa y una molécula de la fructosa unidas junta. Otro disacárido importante es la lactosa, consistiendo en una molécula de la glucosa y una molécula de la galactosa . Mientras que la mayoría de los seres humanos envejecen, la producción de la lactasa, la enzima que hidroliza la lactosa nuevamente dentro de la glucosa y de la galactosa, disminuye típicamente. Esto da lugar a la deficiencia de la lactasa, también llamada la intolerancia de lactosa del .Los polímeros del azúcar son caracterizados por reducción tener o extremos no reductores. Un que reduce el extremo de un carbohidrato es un átomo de carbón que puede estar en equilibrio con el aldehino de la abrir-cadena o la forma del keto. Si el ensamblar de monómeros ocurre en tal átomo de carbón, el grupo hidroxi libre de la piranosis o de forma de Furanose se intercambia por una cadena del Oh-lado de otro azúcar, rindiendo un acetal lleno . Esto previene la abertura de la cadena al aldehino o a la forma del keto y hace el residuo modificado no reductor. La lactosa contiene un extremo de reducción en su mitad de la glucosa, mientras que la forma de la mitad de la galactosa un acetal lleno con el grupo de C4-OH de glucosa. La sacarosa no tiene un extremo de reducción debido a la formación completa del acetal entre el carbón del aldehino de la glucosa (C1) y el carbón del keto de la fructosa (C2).
Oligosacáridos y polisacáridos
Cuando algunos (alrededor tres a seises) monosacáridos se ensamblan juntos, se llama un oligosacárido (" oligo del significado del ; few"). Estas moléculas tienden a ser utilizadas como marcadores y señales, así como tener algunas otras aplicaciones. Muchos monosacáridos unidos juntos hacen un polisacárido . Pueden ser ensamblados juntos en una cadena linear larga, o pueden ser ramificados. Dos de los polisacáridos mas comunes son la celulosa y el glicógeno, ambos que consisten en repitiendo el los monómeros de la glucosa La celulosa del es hecha por las plantas y es un componente estructural importante de sus seres humanos de las membranas celulares que puede ni fabricarlo ni digerir.
El glicógeno del, por una parte, es un carbohidrato animal ; los seres humanos y otros animales lo utilizan como forma de almacenaje de energía.
Uso de carbohidratos como fuente de energía el del de
considera también el metabolismo de carbohidrato La glucosa es la fuente de energía principal en la mayoría de las formas de vida. Por ejemplo, los polisacáridos se analizan en sus monómeros (la fosforilasa del glicógeno quita residuos de la glucosa del glicógeno). Los disacáridos como la lactosa o la sucrosa se hienden en sus dos monosacáridos componentes.
Glicolisis (anaerobia)
La glucosa es metabolizada principalmente por un camino muy importante y antiguo del diez-paso llamado la glicolisis, el beneficio neto cuyo es analizar una molécula de glucosa en dos moléculas del piruvato ; esto también produce las dos moléculas netas de ATP, la moneda de la energía de células, junto con dos equivalentes de reducción bajo la forma de convertir el NAD+ al NADH. Esto no requiere el oxígeno; si no hay oxígeno disponible (o la célula no puede utilizar el oxígeno), el NAD es restaurado convirtiendo el piruvato al lactato (ácido láctico) (E. en seres humanos) o al etanol más el dióxido de carbono (E. Otros monosacáridos como la galactosa y la fructosa se pueden convertir en intermedios del camino glicolítico.
Aerobio
En células aerobias con suficiente oxígeno, como la mayoría de las células humanas, el piruvato se metaboliza más a fondo. Irreversible se convierte al Acetilo-CoA, emitiendo un átomo de carbón como el dióxido de carbono del residuo, generando otro equivalente de reducción como NADH . El acetilo-CoA de dos moléculas (a partir de una molécula de glucosa) entonces incorpora el ciclo de ácido cítrico, produciendo dos más moléculas de ATP, seis más moléculas del NADH y dos quinonas reducidas (del ubi) (vía el FADH2 como enzima-limitan cofactor), y la liberación de los átomos de carbón restantes como dióxido de carbono. Las moléculas producidas del NADH y del quinol entonces alimentan en los complejos de la enzima de la cadena respiratoria, un sistema de transporte del electrón que transfiere los electrones en última instancia al oxígeno y que conserva la energía lanzada bajo la forma de gradiente del protón sobre una membrana (membrana mitocondrial interna en eucariotas). De tal modo, el oxígeno se reduce al agua y se regeneran los aceptadores originales NAD+ del electrón y la quinona. Esta es la razón por la cual los seres humanos respiran en oxígeno y respiran hacia fuera el dióxido de carbono. La energía lanzada de transferir los electrones de estados de gran energía en el NADH y el quinol se conserva primero como gradiente del protón y se convierte al ATP vía synthase del ATP. Esto genera las moléculas adicionales del 28 un de ATP (24 de los 8 NADH + 4 de los 2 quinols), sumando a 32 moléculas de ATP conservadas por la glucosa degradada (dos de glicolisis + dos del ciclo del citrato). Está claro que usar el oxígeno para oxidar totalmente la glucosa provee de un organismo lejos más energía que cualquier característica metabólica de la oxígeno-independiente, y ésta es probablemente la razón por la que apareció la vida compleja solamente después que la atmósfera de tierra acumuló granes cantidades de oxígeno.
Gluconeogénesis
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la gluconeogénesis En los vertebrados que contratan vigoroso los músculos el esqueléticos que (durante levantamiento de pesas o sprinting, por ejemplo) no reciben bastante oxígeno para cubrir la demanda energética, y así que los cambian de puesto al anaerobio el metabolismo, convirtiendo la glucosa al lactato. El hígado regenera la glucosa, usar una gluconeogénesis llamada de proceso . Este proceso no es absolutamente el contrario de la glicolisis, y requiere realmente tres veces que la cantidad de energía ganó de glicolisis (seis moléculas de ATP se utilizan, comparado a los dos ganados en glicolisis). Análogo a las reacciones antedichas, la glucosa producida puede entonces experimentar glicolisis en los tejidos que necesitan energía, se almacenen como el glicógeno (o almidón en plantas), o se convierta a otros monosacáridos o se ensambla en los di- o los oligosacáridos.
Proteínas
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la proteína Como los carbohidratos, algunas proteínas realizan papeles en gran parte estructurales. Por ejemplo, los movimientos de la actinia de las proteínas y de la miosina son en última instancia responsables de la contracción del músculo esquelético. Una característica que muchas proteínas tienen es que atan específicamente a una cierta molécula o clase de molecules— pueden ser el extremadamente selectivo en lo que atan. Los anticuerpos son un ejemplo de las proteínas que atan a un tipo específico de molécula. De hecho, el Enzima-ligó el análisis (ELISA) del inmunosorbente, que utiliza los anticuerpos, es actual una de las aplicaciones modernas de la medicina de las pruebas más sensibles de detectar varias biomoléculas. Las proteínas más importantes, sin embargo, son probablemente moléculas asombrosas de las enzimas las estas reconocen las moléculas específicas el reactivo llamadas los substratos '; entonces catalizan la reacción entre él. Bajando la energía de activación, la enzima acelera esa reacción por un índice de 1011 o más: una reacción que asumiría el control normalmente 3.000 años para terminar espontáneo pudo tomar menos que un segundo con una enzima. La enzima sí mismo no se utiliza para arriba en el proceso, y está libre de catalizar la misma reacción con un nuevo sistema de substratos. Usar varios modificantes, la actividad de la enzima se puede regular, permitiendo el control de la bioquímica de la célula en conjunto.
Esencialmente, las proteínas son cadenas de los aminoácidos que un aminoácido consiste en un átomo de carbón limitado a cuatro grupos. Uno es un grupo amino, — NH2, y uno es un grupo del ácido carboxílico, — COOH (aunque éstos existen como — NH3+ y — COO− bajo condiciones fisiológicas). El tercero es un átomo simple del hidrógeno . El cuarto es comúnmente " denotado; — R" y es diferente para cada aminoácido. Hay veinte aminoácidos estándar. Algunos de éstos tienen funciones solo o en una forma modificada; por ejemplo, el glutamato funciona como un neurotransmisor importante .
Los aminoácidos se pueden ensamblar juntos vía un enlace de péptido . En esta síntesis de la deshidratación, se quita una molécula de agua y el enlace de péptido conecta el nitrógeno de un grupo amino del aminoácido con el carbón del otro grupo del ácido carboxílico. La molécula resultante se llama un del dipéptido de, y los estiramientos cortos de aminoácidos (generalmente, menos que alrededor treinta) se llaman los péptidos de 'o los polipéptidos. Estiramientos más largos merecen las proteínas título. Como ejemplo, la albúmina importante de la proteína del suero de la sangre contiene 585 residuos del aminoácido.
La estructura de proteínas se describe tradicionalmente en una jerarquía de cuatro niveles. La estructura primaria de una proteína consiste en simplemente su secuencia linear de aminoácidos; por ejemplo, " " de la alanina-glicocola-triptófano-serina-glutamato-asparragina-glicocola-lisina…;. La estructura secundaria se refiere a morfología local. Algunas combinaciones de aminoácidos tenderán a encresparse para arriba en una bobina llamada una α-hélice o en una hoja llamada un β-sheet ; algunas α-hélices se pueden considerar en el diagrama esquemático de la hemoglobina arriba. La estructura terciaria es la forma tridimensional entera de la proteína. Esta forma es determinada por la secuencia de aminoácidos. De hecho, un solo cambio puede cambiar la estructura entera. La cadena alfa de la hemoglobina contiene 146 residuos del aminoácido; la substitución del residuo del glutamato en la posición 6 con un residuo de la valina cambia el comportamiento de la hemoglobina tanto que da lugar a la enfermedad de la Hoz-célula. Finalmente la estructura de cuaternario se refiere a la estructura de una proteína con las subunidades múltiples del péptido, como la hemoglobina con sus cuatro subunidades. No todas las proteínas tienen más de una subunidad.
Las proteínas injeridas están generalmente quebradas para arriba en los solos aminoácidos o dipéptidos en el pequeño intestino, y entonces absorbido. Pueden entonces ser ensambladas juntas para hacer las nuevas proteínas. Los productos intermedios de la glicolisis, del ciclo de ácido cítrico, y del camino del fosfato de la pentosa se pueden utilizar para hacer los veinte aminoácidos, y la mayoría de las bacterias y de las plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizarlas. Los seres humanos y otros mamíferos, sin embargo, pueden sintetizar solamente la mitad de ellas. No pueden sintetizar la isoleucina, la leucina, la lisina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, el triptófano, y la valina . Éstos son los aminoácidos esenciales puesto que es esencial injerirlos. Los mamíferos poseen las enzimas para sintetizar la alanina, la asparragina, el aspartato, la cisteína, el glutamato, la glutamina, la glicocola, la prolina, la serina, y la tirosina, los aminoácidos no esenciales. Mientras que pueden sintetizar la arginina y la histidina, no pueden producirla en las suficientes cantidades para los animales jovenes, growing, y así que éstos a menudo se consideran los aminoácidos esenciales.
Si quitan al grupo amino de un aminoácido, se va detrás de un esqueleto del carbón llamado un ácido cetónico del α-. Las enzimas llamadas las aminotransferasas pueden transferir fácilmente al grupo amino a partir de un aminoácido (que le hace un ácido α-keto) a otro ácido α-keto (que le hace un aminoácido). Esto es importante en la biosíntesis de aminoácidos, en cuanto a muchos de los caminos, los intermedios de otros caminos bioquímicos se convierten al esqueleto ácido α-keto, y entonces agregan a un grupo amino, a menudo vía la transaminación . Los aminoácidos se pueden entonces ligar juntos para hacer una proteína.
Un proceso similar se utiliza para analizar las proteínas. Primero se hidroliza en sus aminoácidos componentes. El amoníaco libre (NH3), existiendo como el ion del amonio (NH4+) en sangre, es tóxico a las formas de vida. Un método conveniente para excretarlo debe por lo tanto existir. Diversas estrategias se han desarrollado en diversos animales, dependiendo de las necesidades de los animales. Los organismos unicelulares, por supuesto, lanzan simplemente el amoníaco en el ambiente. Semejantemente, los pescados huesudos pueden lanzar el amoníaco en el agua donde se diluye rápidamente. Los mamíferos convierten generalmente el amoníaco en la urea, vía el ciclo de la urea.
Lípidos
considera también:
l lípido
El lípido del término abarca una gama diversa de las moléculas y es hasta cierto punto un atrapador para los compuestos no polares relativamente insolubles en agua o del origen biológico, incluyendo los glicolípidos derivados graso-ácido de Sphingolipids de los fosfolípidos de los ácidos grasos de las ceras y los terpenoides (eg. Retinoids y esteroides . Algunos lípidos son moléculas alifáticas linear, mientras que otros tienen estructuras del anillo. Algo es el aromático, mientras que no son otros. Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos.
La mayoría de los lípidos tienen cierto carácter polar además de ser en gran parte no polares. Generalmente, el bulto de su estructura es no polar o el hidrofóbico (" agua-fearing"), significando que no obra recíprocamente bien con los solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o el hidrofílico (" agua-loving") y tenderá a asociarse a los solventes polares como el agua. Esto les hace el las moléculas Amphiphilic de (teniendo porciones hidrofóbicas e hidrofílicas). En el caso del colesterol, el grupo polar es un mero - OH (hidróxido o alcohol). En el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son considerablemente más grandes y más polares, como descrito más abajo.
Los lípidos son una parte integrante de nuestra dieta diaria. La mayoría engrasa y los productos lácteos que utilizamos para cocinar y comiendo como la mantequilla, el queso, la mantequilla de búfalo etc, se abarcan de los aceites vegetales de las grasas que son ricos en los ácidos grasos poliinsaturados (PUFA) del vario . Los alimentos con lípidos experimentan la digestión dentro del cuerpo y están rotos en los ácidos grasos y el glicerol, que son los productos finales de la degradación de grasas y de lípidos.
Ácidos nucléicos
considera también:
l ácido nucléico
Un ácido nucléico es una macromolécula bioquímica compleja, de peso molecular elevado integrada por las cadenas del nucleótido que transportan la información genética . Los ácidos nucléicos mas comunes son el ácido desoxirribonucléico (DNA) y ácido ribonucleico (ARN ). Los ácidos nucléicos se encuentran en todas las células y virus vivos.
El ácido nucléico, supuesto debido a su predominio en los núcleos celulares, es el nombre genérico de la familia de los biopolímeros que los monómeros se llaman los nucleótidos y cada uno consiste en tres componentes: una base heterocíclica nitrogenada (una purina o una pirimidina ), un azúcar de la pentosa, y un grupo del fosfato . Diversos tipos del ácido nucléico diferencian en el azúcar específico encontrado en su cadena (e. la DNA o el ácido desoxirribonucléico contiene 2 - Deoxyriboses . También, las bases nitrogenadas posibles en los dos ácidos nucléicos son diferentes: La adenina, la citosina, y la guanina ocurren en ARN y la DNA, mientras que el Thymine ocurre solamente en la DNA y el uracilo ocurre en ARN.
Relación al otro " molecular-scale" ciencias biológicas
Los investigadores en las técnicas específicas del uso de la bioquímica nativas a la bioquímica, pero combinan cada vez más éstos con técnicas e ideas de las genéticas, de la biología molecular y de la biofísica . Nunca ha habido un de línea dura entre estas disciplinas en términos de contenido y la técnica, pero los miembros de cada disciplina tienen en el pasado sida muy territorial; hoy la biología molecular del de los términos y la bioquímica del son casi permutables. La figura siguiente es un diagrama esquemático que representa una vista posible de la relación entre los campos:La bioquímica del es el estudio de las sustancias químicas y de los procesos vitales que ocurren en foco vivo de los bioquímicos de los organismos pesadamente en el papel, la función, y la estructura de las biomoléculas . El estudio de la química detrás de procesos biológicos y la síntesis de moléculas biológicamente activas son ejemplos de la bioquímica.
La genética del es el estudio del efecto de diferencias genéticas en organismos. Esto se puede deducir a menudo por la ausencia de un componente normal (e. El estudio del " Quot de los mutantes ; – organismos que carecen uno o más componentes funcionales con respecto al " supuesto; Tipo salvaje " del ; o fenotipo normal . Las interacciones genéticas (Epistasis ) pueden confundir a menudo interpretaciones simples de tal " golpear-out" estudios.
La biología molecular del es el estudio de los apoyos moleculares del proceso de la réplica, de la transcripción y de la traducción del material genético . El dogma central de la biología molecular donde el material genético se transcribe en el ARN y después se traduce a la proteína, a pesar de ser un cuadro sobresimplificado de la biología molecular, aún proporciona un buen punto de partida para entender el campo. Este cuadro, sin embargo, está experimentando la revisión a la luz de los papeles nuevos emergentes del ARN .
La biología química del intenta desarrollar las nuevas herramientas basadas en las pequeñas moléculas que permiten la perturbación mínima de sistemas biológicos mientras que proporcionan la información detallada sobre su función. Además, la biología química emplea sistemas biológicos para crear híbridos non-natural entre las biomoléculas y los dispositivos sintéticos (por ejemplo los capsids virales vaciados que pueden entregar la terapia de gene o las moléculas de la droga).
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