El colágeno es la proteína principal del tejido conectivo en los animales y la proteína más abundante de los mamíferos que componen el cerca de 25% del contenido proteínico total.

Aplicaciones

El colágeno es uno del larga, las proteínas estructurales fibrosas cuyas funciones son absolutamente diferentes de las de las proteínas globulares tal como paquetes resistentes de las enzimas de fibras llamadas colágeno del colágeno del que son un componente importante de la matriz extracelular que apoya la mayoría de los tejidos y da la estructura de células del exterior, pero el colágeno es ciertas células interiores también encontradas. El colágeno tiene fuerza extensible del gran, y es el componente principal de la faja, del cartílago, del hueso de los tendones de los ligamentos y de los dientes . Junto con la queratina suave, es responsable de fuerza y de elasticidad de la piel, y su degradación lleva a las arrugas que acompañan el envejecimiento . Consolida los vasos sanguíneos y desempeña un papel en el desarrollo del tejido . Está presente en la córnea y la lente del ojo en forma cristalina . También se utiliza en la cirugía cosmética y el quema la cirugía .

Aplicaciones industriales

Si el colágeno es parcialmente hidrolizado, los tres filamentos del tropocolágeno se separan en globular, bobinas al azar produciendo la gelatina, que se utiliza en muchos alimentos incluyendo los postres de gelatina condimentados además del alimento, gelatina se han utilizado en industrias farmacéuticas, cosméticas, y de la fotografía. El colágeno y la gelatina son proteína de mala calidad puesto que no contienen todos los aminoácidos esenciales que el cuerpo humano requiere - no son fabricantes completos de las proteínas de demanda dietética colágeno-basada de los suplementos que sus productos pueden mejorar calidad de la piel y de la uña así como salud común. Sin embargo, la investigación científica de corriente no ha demostrado ninguna evidencia para apoyar estas demandas. Los individuos con problemas en estas áreas son más probables sufrir de una cierta otra condición subyacente algo que la carencia de proteínas.

Del Griego para el pegamento, el kolla del, el colágeno de la palabra significa el " producer" del pegamento ; y refiere al proceso temprano de hervir los tendones de la piel y de los caballos y de otros animales para obtener el pegamento. El pegamento del colágeno fue utilizado por los egipcios hace aproximadamente 4.000 años, y los nativos americanos lo utilizaron en los arcos hace aproximadamente 1. El pegamento más viejo del mundo, carbón-anticuado mientras que más de 8.000 años, fueron encontrados para ser colágeno - usado como una guarnición protectora en cestas y de la cuerda bordó las telas del y para sostener los utensilios juntos; también en decoraciones entrecruzadas en el colágeno humano de los cráneos convierte normalmente a la gelatina, pero a sobrevivida debido a las condiciones secas. Animal pega son el termoplástico, ablandando otra vez sobre el recalentamiento, y así que todavía se utilizan en la fabricación de los instrumentos musicales tal como violines finos y guitarras que puedan tener que ser abierto de nuevo para las reparaciones - un uso incompatible con resistente, los pegamentos plásticos sintético, que son permanentes. Los tendones y las pieles animales, incluyendo el cuero, se han utilizado para hacer los artículos útiles por milenios.

Resorcinolo de la gelatina - el pegamento del formaldehído (y con el formaldehído substituido por pentanedial menos-tóxico y el ethanedial) se ha utilizado para reparar incisiones experimentales en los pulmones del conejo

Aplicaciones médicas

El colágeno ha sido ampliamente utilizado en cirugía cosmética, como ayuda curativa para los pacientes de la quemadura para la reconstrucción del hueso y una gran variedad de propósitos dentales, ortopédicos y quirúrgicos. Algunos puntos del interés son: cuando está utilizado cosméticamente, hay una ocasión de las reacciones alérgicas que causan rojez prolongada; sin embargo, esto se puede eliminar virtualmente por la prueba de remiendo simple y discreta antes de uso cosmético, y el
  • la mayoría del colágeno médico se deriva de los ganados vacunos jovenes (bovinos) de animales libres certificados de la EEB (encefalopatía espongiforme bovina ). La mayoría de los fabricantes utilizan los animales dispensadores de aceite de cualquier " herds" cerrado;, o de los países que nunca han tenido un caso divulgado de la EEB tal como Australia y Nueva Zelandia.
  • el tejido porcino (del cerdo) es también ampliamente utilizado para producir la hoja del colágeno para una variedad de propósitos quirúrgicos.
  • debido al cuidado en la cría y la selección dispensadoras de aceite, tan bien como la tecnología usada en la preparación del colágeno de las fuentes animales, la ocasión de reacciones inmunes o la transmisión de la enfermedad se ha eliminado virtualmente.
  • las alternativas usar propio gordo del paciente, el ácido hialurónico o el gel de poliacrilamida son fácilmente disponibles.

    Collagens se emplea extensamente en la construcción de los substitutos de la piel artificial usados en la gerencia de las quemaduras severas . Estos collagens se pueden derivar de bovino, de equino o de porcino, e incluso el ser humano, fuentes y se utilizan a veces conjuntamente con el Glycosaminoglycans de los silicones, los fibroblastos, los factores de crecimiento y otras sustancias.

    El colágeno también se vende comercialmente como suplemento común de la movilidad. Esto carece la investigación de apoyo como las proteínas acaban de ser analizadas en sus aminoácidos bajos durante la digestión, y podría ir a una variedad de lugares además de los empalmes dependiendo de necesidad y de órdenes de la DNA.

    Una alternativa al colágeno animal-derivado ha estado recientemente disponible. Aunque sea costoso, este colágeno humano, derivado de los cadáveres dispensadores de aceite, las placentas y los fetos abortados, pueda reducir al mínimo la posibilidad de reacciones inmunes.

    Composición y estructura

    La estructura del científico eludido colágeno por décadas. Conocían a muchos eruditos prominentes, incluyendo premios Nobel como Watson y tortícolis y Linus Pauling para haber trabajado en la estructura del colágeno cuando finalmente fue descubierto. La estructura helicoidal triple que se sabe para estar correcta en el esencial fue propuesta por G. Ramachandran y Gopinath Kartha en el año 1954. Esta estructura propuesta vino ser conocida como la hélice de Madras .

    El tropocolágeno del o " molecule" del colágeno; la subunidad es una barra cerca de 300 nanómetro de largo y 1.5 nanómetro en el diámetro, compuesto de tres filamentos del polipéptido, que es una hélice zurda, que no se confundirán con la hélice alfa comúnmente de ocurrencia, que es derecha. Estas tres hélices zurdas se tuercen juntas en una bobina arrollada derecho, una hélice triple o " helix" estupendo;, una estructura de cuaternario cooperativa estabilizada por el numeroso de las subunidades del tropocolágeno de los enlaces de hidrógeno uno mismo-monta espontáneo, con los extremos regularmente escalonados, en incluso órdenes más grandes en los espacios extracelulares de tejidos. Hay un cierto covalente que reticula dentro de las hélices triples, y una cantidad variable de reticulación covalente entre las hélices del tropocolágeno, para formar los diversos tipos de colágeno encontrados en diversos tejidos maduros - similares a la situación encontrada con las α-queratinas en el pelo . La insolubilidad del colágeno era una barrera a estudiar hasta que fuera encontrado que el tropocolágeno de animales jovenes puede ser extraído porque no es todavía completamente reticulado .

    Las fibrillas del colágeno son moléculas del colágeno llenas en un paquete traslapado organizado. Las fibras del colágeno son paquetes de fibrillas.

    Una característica distintiva del colágeno es el arreglo regular de aminoácidos en cada uno de las tres cadenas de estas subunidades del colágeno. La secuencia sigue a menudo el Gly - favorable del patrón del x o Hyp de Gly-X-, donde X puede ser cualesquiera de otros residuos del aminoácido. Gly-Favorable-Hyp ocurre con frecuencia. Esta clase de repetición regular y de alto contenido de la glicocola se encuentra en solamente algunas otras proteínas fibrosas, tales como fibroína de seda . 75-80% de la seda es (aproximadamente) - el Gly-Ala-Gly-Ala con la serina del 10% - y la elastina es rica en glicocola, prolina, y la alanina (Ala), cuyo grupo lateral es un pequeño, inerte metílico. Tal alta glicocola y repeticiones regulares nunca se encuentran en proteínas globulares. los grupos laterales Químico-reactivos no se necesitan en proteínas estructurales como están en las enzimas y las proteínas de transporte el alto contenido de los anillos de la prolina y de la hidroxiprolina, con su geométrico obligado los grupos amino de carboxilo y (secundario), explican la tendencia de los filamentos individuales del polipéptido a formar hélices zurdas espontáneo, sin ninguna vinculación del hidrógeno del intrachain.

    Porque la glicocola es el aminoácido más pequeño, desempeña un papel único en proteínas estructurales fibrosas. En colágeno, Gly se requiere en cada tercera posición porque el montaje de la hélice triple pone este residuo en el interior (eje) de la hélice, donde no hay espacio para un grupo lateral más grande que el solo átomo del hidrógeno de la glicocola. Por la misma razón, los anillos del favorable y Hyp deben señalar hacia fuera. Estos dos aminoácidos estabilizan termal la hélice triple - Hyp aun más que favorable - y menos de ellos se requiere en animales tales como pescados, cuyas temperaturas del cuerpo ser bajo.

    En hueso, las hélices enteras del triple del colágeno mienten en un paralelo, arsenal escalonado. 40 boquetes del nanómetro entre los extremos de las subunidades del tropocolágeno sirven probablemente como sitios de la nucleación para la deposición de largo, los cristales duros, finos del componente mineral, que es (aproximadamente) el hydroxyapatite, Ca5 (PO4) 3 (OH), con un poco de fosfato . Es de esta manera que ciertas clases de cartílago dan vuelta en el hueso. El colágeno da a hueso su elasticidad y contribuye a la resistencia de la fractura .

    Tipos de colágeno y de desordenes asociados

    El colágeno ocurre en muchos lugares a través del cuerpo. Hay 28 tipos de colágeno descritos en literatura. Sobre el 90% del colágeno en el cuerpo, sin embargo, está Collagens I, II, III, e IV. Una manera simple de recordar sus funciones generales es:
    Colágeno uno del

    - hueso (componente principal del hueso)
    Colágeno dos - carTWOlige (componente principal del cartílago)
    Colágeno tres - reTHREEculate (componente principal de fibras reticulares)
    Colágeno cuatro - PISO - formas la membrana del sótano

  • Las enfermedades del colágeno se presentan comúnmente de los defectos genéticos que afectan a la biosíntesis, a la asamblea, a la modificación del postranslational, a la secreción, o a otros procesos en la producción normal de colágeno.

    Coloración

    En histología, el colágeno es brillantemente eosinófilo (color de rosa) en diapositivas estándar H&E . El violeta de metilo del tinte se puede utilizar a la mancha el colágeno en muestras de tejido.

    El azul metílico del tinte se puede también utilizar para manchar el colágeno y las manchas immunohistochemical están disponibles si procede.

    La mejor mancha para el uso en el distinción del colágeno de otras fibras es mancha trichrome de de Masson.

    El colágeno es el birrefringente cuando está manchado con Sirius F3B rojo (C.

    Síntesis

    Aminoácidos

    El colágeno tiene una composición y una secuencia inusuales del aminoácido :
    La glicocola (Gly) se encuentra en casi cada tercer residuo
    La prolina (favorable) compone el cerca de 9% del colágeno
    El colágeno contiene dos aminoácidos derivados infrecuentes insertados no no directo durante la traducción . Estos aminoácidos se encuentran en las localizaciones específicas glicocola en relación con y son poste-de translación modificado por diversas enzimas, que requieren la vitamina C como cofactor . Hidroxiprolina (Hyp), derivada de la prolina.
    Hidroxilisina, derivada de la lisina . Dependiendo del tipo de colágeno, los números diversos de hydroxylysines tienen disacáridos atados a ellos.

    Formación del colágeno I

    La mayoría de las formas del colágeno de una manera similar, pero el proceso siguiente es típicos para el tipo I:

    ntro del de la célula Tres cadenas del péptido se forman (2 alpha-1 y 1 cadena alpha-2) en ribosomas a lo largo del retículo endoplásmico áspero (RER). Estas cadenas del péptido (conocidas como Preprocollagen ) tienen péptidos del registro en cada extremo; y un péptido de señal también se ata a cada

  • Las cadenas del péptido se envían en el lumen del
  • de RER Los péptidos de señal se hienden dentro del RER y las cadenas ahora se conocen como
  • del procollagen La hidroxilación de la lisina y de los aminoácidos de la prolina ocurre dentro del lumen. Este proceso es dependiente en el ácido ascórbico (vitamina C) como
  • del cofactor El Glycosylation del aminoácido hidroxilado específico ocurre
  • La estructura helicoidal triple se forma dentro del
  • de RER El Procollagen se envía al aparato de Golgi, donde es empaquetado y secretado por el
  • de la exocitosis Fuera del de la célula Se hienden los péptidos del registro y el tropocolágeno es formado por la peptidasa de Procollagen.
  • Las moléculas múltiples del tropocolágeno forman las fibrillas del colágeno, y las fibrillas múltiples del colágeno forman en las fibras del colágeno el
  • El colágeno se ata a las membranas celulares vía varios tipos de proteína, incluyendo el Fibronectin y el Integrin .

    Patogenesia sintética

    La deficiencia de la vitamina C causa el escorbuto, una enfermedad seria y dolorosa en los cuales el colágeno defectuoso previene la formación del tejido conectivo fuerte. Las gomas deterioran y sangran, con la pérdida de dientes; la piel se descolora, y las heridas no curan. Antes del siglo XVIII, esta condición era notoria entre la duración larga militar, particularmente naval, las expediciones durante quienes privaron a los participantes de los alimentos que contenían vitamina C. En el cuerpo humano, un malfuncionamiento del sistema inmune, llamó un la enfermedad autoinmune, da lugar a una inmunorespuesta en la cual las fibras sanas del colágeno se destruyen sistemáticamente con la inflamación de tejidos circundantes. Los procesos resultantes de la enfermedad se llaman el lupus eritematoso, y la artritis reumatoide, o los desordenes del tejido del colágeno.

    Muchas bacterias y virus tienen factores de la virulencia que destruyan el colágeno o interfieran con su producción.

    Colágeno en arte

    El Voss-Andreae juliano ha creado las esculturas basadas en la estructura del colágeno fuera de bambú y de acero inoxidable. Su " del pedazo; Collagen" que desenreda; está, según el artista, un " metáfora para el envejecimiento y el growth".

    Ver también

    Colagenasa, la enzima implicada en avería del colágeno y el remodelado.
    osteoide
    Abadejo de la trucha
    Proteína fibrosa
    Síndrome de Ehlers-Danlos
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