Estos pasos se apoyan con estudios cinéticos. ¡derechos reservados quitó: -->

Explicación

Sitio activo

Éste es el sitio activo de la deshidrogenasa del alcohol. El sitio activo consiste en un átomo del cinc, un His-67, un Cys-174, un Cys-46, un Ser-48, un His-51, un Ile-269, un Val-292, un Ala-317, y un Phe-319. El cinc coordina el substrato (alcohol). El cinc es coordinado por Cys-146, Cys-174, e His-67. Phe-319, Ala-317, His-51, Ile-269 y Val-292 estabilizan NAD⁺ formando los enlaces de hidrógeno . His-51 e Ile-269 forman enlaces de hidrógeno con los alcoholes en la ribosa de la niconamida. Phe-319, Ala-317 y Val-292 de enlaces de hidrógeno con la amida en NAD⁺.

En seres humanos

En seres humanos, existe en formas múltiples como dimero y es codificado por por lo menos siete diversos genes. Hay cuatro clases (I-IV) de deshidrogenasa del alcohol, pero la forma hepática que se utiliza sobre todo en seres humanos es consits de la clase 1 de la clase 1. de las subunidades de A, de B, y de C que son codificadas por los genes ADH1A, de ADH1B, y de ADH1C que la enzima se contiene en la guarnición del estómago y en el hígado . Cataliza la oxidación del etanol al acetaldehído : → de CH₃CH₂OH + de NAD⁺ CH₃CHO + NADH + H⁺ Esto permite la consumición de las bebidas alcohólicas pero su propósito evolutivo es probablemente la avería de los alcoholes contenidos naturalmente en alimentos o producidos por las bacterias en la zona digestiva . Otros creen que su propósito evolutivo está implicado en metabolismo de la vitamina A, pues los alcoholes están relativamente “vaciar” las calorías, no proporcionando ninguna ventaja alimenticia.

La deshidrogenasa del alcohol también está implicada en la toxicidad de otros tipos de alcohol: por ejemplo, oxida el metanol para producir el formaldehído y el glicol de etileno en última instancia para rendir glicólico y a los seres humanos de los ácidos oxálicos tiene por lo menos seis deshidrogenasas levemente diversas del alcohol. Todos son los dimeros (consistir en dos polipéptidos, con cada dimero conteniendo dos iones Zn²⁺ del cinc . Uno de esos iones es crucial para la operación de la enzima: está situado en el sitio catalítico y sostiene el grupo del hidróxido del alcohol in place.

En levadura y bacterias

Desemejante de seres humanos, la levadura y las bacterias no fermentan la glucosa para lactar. En lugar, la fermentan al etanol y a CO₂. La reacción total se puede considerar abajo.

Glucosa + 2ADP +2Pi --> etanol 2 + 2CO₂ + 2ATP +2H₂O

En la levadura y muchas bacterias, la deshidrogenasa del alcohol juega a partes importantes en la fermentación: El piruvato que resulta de la glicolisis se convierte al dióxido del acetaldehído y de carbono, y el acetaldehído entonces es reducido al etanol por una deshidrogenasa del alcohol llamada ADH1. El propósito de este 3ultimo paso es la regeneración de NAD+, de modo que la glicolisis generadora de energía pueda continuar. Los seres humanos explotan este proceso para producir las bebidas alcohólicas, dejando frutas o granos del fermento de la levadura las varios. Es interesante observar que la levadura puede producir y consumir su propio alcohol.

La deshidrogenasa principal del alcohol en levadura es más grande que la humana, consistiendo en cuatro algo que apenas dos subunidades. También contiene el cinc en su sitio catalítico. Junto con las deshidrogenasas del alcohol cinc-que contienen de animales y de seres humanos, estas enzimas de las levaduras y muchas bacterias forman la familia de " largo-chain" - deshidrogenasas del alcohol.

La levadura de cervecero también tiene otra deshidrogenasa del alcohol, ADH2, que se desarrolló fuera de una versión duplicado del cromosoma que contenía el gene ADH1. ADH2 es utilizado por la levadura para convertir el etanol nuevamente dentro del acetaldehído, y se expresa solamente cuando la concentración del azúcar es baja. Tener estas dos enzimas permite que la levadura produzca el alcohol cuando el azúcar es abundante (y este alcohol después mata microbios apagado competentes), y después que continúe con la oxidación del alcohol una vez que se va el azúcar, y la competición.

Hierro-contener deshidrogenasas del alcohol

Una tercera familia de deshidrogenasas del alcohol, sin relación a los dos antedichos, es el hierro - contener unos. Ocurren en bacterias, y una forma (al parecer inactiva) también se ha encontrado en levadura. Con respecto a las enzimas las familias antedichas, estas enzimas son sensibles al oxígeno.

Otros tipos de la deshidrogenasa del alcohol

Otra clase de deshidrogenasas del alcohol pertenece a los quinoenzymes y requiere los cofactores quinoid (E., quinona del pyrroloquinoline, PQQ) como enzima-limita los aceptadores del electrón. Un ejemplo típico para este tipo de enzima es deshidrogenasa del metanol de bacterias metilotróficas.

Usos

En pilas de combustible: Las deshidrogenasas del alcohol se pueden utilizar para catalizar la avería del combustible para una pila de combustible del etanol . Los científicos en la universidad del Saint Louis utilizaron la deshidrogenasa carbón-apoyada del alcohol con polivinílico (el verde del metileno) como ánodo, con una membrana de Nafion, para alcanzar el A /cm ² de cerca de 50 μ.

En la biotransformación: Las deshidrogenasas del alcohol son de uso frecuente para la síntesis de los estereoisómeros enantiomerically puros de alcoholes quirales. En contraste con el proceso químico, la producción de enzimas directo el enatiomer deseado del alcohol por la reducción de la cetona correspondiente.

Ediciones de salud

Alcoholismo

Tienen sido estudios que demuestran que el alimentador de originales puede tener una influencia en la dependencia del metabolismo del etanol en alcohólicos. Los investigadores han detectado tentativo algunos genes que se asociarán a alcoholismo. Si las variantes de estos genes codifican formas de metabolización más lentas de ADH2 y de ADH3, se aumenta el riesgo de alcoholismo. Los estudios han encontrado que las mutaciones de ADH2 y de ADH3 están relacionadas con el alcoholismo en poblaciones asiáticas. Sin embargo, la investigación continúa para identificar los genes y su influencia en alcoholismo.

Dependencia de droga

La dependencia de droga es otro problema asociado al alimentador de originales, que los investigadores piensan pudieron ser ligados al alcoholismo. Un estudio particular sugiere que la dependencia de droga tenga siete genes del alimentador de originales asociados a ella. Estos resultados pueden llevar a los tratamientos que apuntan estos genes específicos. Sin embargo, más investigación es necesaria.

Ver también