En bioquímica, el diagrama de Lineweaver-Burk del (o el diagrama recíproco doble ) es una representación gráfica de la ecuación de Lineweaver-Burk de la cinética de la enzima, descrita por el Juan Lineweaver y el decano Burk en 1934.

Derivación

El diagrama proporciona un método gráfico útil para el análisis de la ecuación de Michaelis-Menten :

$V\; =\; V\_\; \{máximo\}\; \backslash \; frac\; \{\}\; \{K\_m\; +\}$

Tomar el recíproco da $del$

l {1 \ sobre V} = = {K_m \ sobre V_ {máximo}} {1 \ encima} + {1 \ sobre V_ {máximo}}

donde está la velocidad V de la reacción, K_m es el Michaelis-Menten constante, V_max es la velocidad máxima de la reacción, y es la concentración del substrato.

Uso

El diagrama de Lineweaver-Burk era ampliamente utilizado determinar términos importantes en cinética de la enzima, tal como K_m y V_max antes de la disponibilidad amplia de computadoras de gran alcance y del software no linear de la regresión, como el Y-intercepta de tal un gráfico es equivalente a lo contrario de V_max; el X-intercepta del gráfico representa -1/K_m. También da una impresión rápida, visual de las diversas formas de la inhibición de enzimas .

El diagrama recíproco doble tuerce la estructura del error de los datos, y es por lo tanto no fiable para la determinación de los parámetros cinéticos de la enzima. Aunque todavía se utilice para la representación de datos cinéticos, la regresión no linear o las formas lineares alternativas de la ecuación de Michaelis-Menten tales como el diagrama de Eadie-Hofstee se utiliza generalmente para el cálculo de parámetros.

Cuando está utilizado para determinar el tipo de inhibición de enzimas, el diagrama de Lineweaver-Burk puede distinguir los inhibidores competitivos, no competitivos y no competitivos. Los inhibidores competitivos tienen el mismo y-interceptan como enzima desinhibida (puesto que V_max es inafectado por los inhibidores competitivos que no lo hace lo contrario de Vmax también cambio) pero hay diversas cuestas y x-intercepta entre los dos conjuntos de datos. La inhibición no competitiva produce diagramas con el mismo x-intercepta como la enzima desinhibida (K_m es inafectado) solamente diversas cuestas y y-intercepta. La inhibición no competitiva causa diversas intercepciones en las hachas de y y de x pero la misma cuesta.

Ver también

cinética de Michaelis-Menten
Diagrama de Eadie-Hofstee
Diagrama de Hanes-Woolf

Diagrama recíproco doble

.

Zenithic

Scribner's Magazine

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