El Dynein es una proteína del motor (también llamado motor o molécula molecular del motor) en las células que convierte la energía química contenida en ATP en la energía mecánica del movimiento. Dynein transporta el vario cargo celular por el " walking" a lo largo de los Microtubules citoesqueléticos hacia el menos-fin del microtubule, que se orienta generalmente hacia el centro de célula. Así, se llaman " motores dirigidos menos-fin, " mientras que las proteínas del motor de Kinesins que se mueven hacia los microtubules más extremo, se llaman los motores dirigidos más-fin.
Dyneins se puede dividir en dos grupos: Dyneins citoplásmicos y dyneins axonemal, que también se llaman los dyneins ciliares o flagelares.
El desplazamiento de las causas del dynein de Axonemal de microtubules en el Axonemes de los cilios y de los flagelos y se encuentra solamente en las células que tienen esas estructuras. El dynein citoplásmico, encontrado en todas las células animales y planta posiblemente las células también, realiza las funciones necesarias para la supervivencia de la célula tal como transporte y montaje del centrosoma (Karp, 2005) del organelo .
El dynein citoplásmico mueve probablemente el processively a lo largo del microtubule; es decir, uno o el otro de sus tallos se ata siempre al microtubule de modo que pueda el dynein " walk" una considerable distancia a lo largo de un túbulo sin la separación.
El dynein citoplásmico ayuda probablemente a colocar el Golgi complejo y otros organelos en la célula (Karp, 2005). También ayuda al cargo del transporte necesario para la célula que funciona por ejemplo las vesículas hechas por el retículo endoplásmico, el Endosomes y los lisosomas (Karp, 2005). Dynein también está implicado probablemente en el movimiento de los cromosomas y colocación de los husos de Mitotic para la división de célula (Karp, 2005). Dynein lleva los organelos y los fragmentos del microtubule a lo largo de los axones de las neuronas en un llamado de proceso Axoplasmic transportan (Karp, 2005). También lleva VIH a los núcleos de las células se han infectado que.
Cada molécula del motor del dynein es un montaje complejo de la proteína integrado por muchas subunidades más pequeñas del polipéptido . El dynein citoplásmico y axonemal contiene algunos de los mismos componentes, pero también contienen algunas subunidades únicas.
El dynein citoplásmico, que tiene una masa molecular cerca de 1500 Kilodaltons (kDa), contiene aproximadamente doce subunidades del polipéptido: " idéntico dos; cadenas pesadas, " kDa 520 en masa, que contienen la actividad de la ATpasa y son así responsables de generar el movimiento a lo largo del microtubule; dos 74 cadenas intermedias del kDa que se creen para anclar el dynein a su cargo; cuatro 53-59 cadenas intermedias del kDa y varias cadenas ligeras que bien-se entienden menos.
La actividad de fuerza-generación de la ATpasa de cada cadena pesada del dynein está situada en su " en forma de anillo grande; head", que se relaciona con otras proteínas del AAA, mientras que dos proyecciones de la cabeza la conectan con otras estructuras citoplásmicas. Una proyección, en espiral-arrolla el tallo, lazos a y el " walks" a lo largo de la superficie del microtubule vía un ciclo repetido de la separación y del reacoplamiento. La otra proyección, la cola extendida (también llamada " stem"), lazos a las subunidades de la cadena intermedia y ligera que atan el dynein a su cargo. La actividad de alternancia de las cadenas pesadas apareadas en el motor citoplásmico completo del dynein permite a una sola molécula del dynein transportar su cargo por el " walking" una considerable distancia a lo largo de un microtubule sin totalmente separación.
En los eucariotas el dynein citoplásmico se debe activar por el atascamiento Dynactin, otra proteína del multisubunit que sea esencial para la mitosis . Dynactin puede regular la actividad del dynein, y facilita posiblemente el accesorio del dynein a su cargo.
El dynein de Axonemal viene en las formas múltiples que contienen una, dos o tres cadenas pesadas no idénticas (dependiendo del organismo y de la localización en el cilio ). Cada cadena pesada tiene un dominio globular del motor con una estructura en forma de anillo creída para asemejarse a el de otras proteínas, un " en espiral del AAA de la bobina; stalk" ese ata al microtubule, y una cola extendida (o " stem") eso agregados a un microtubule vecino del mismo Axoneme . Cada molécula del dynein forma así un puente cruzado entre dos microtubules adyacentes del axoneme ciliar. Durante el " stroke" de la energía;, que causa el movimiento, el dominio del motor de la ATpasa del AAA experimenta un cambio conformacional que haga el tallo microtubule-obligatorio girar concerniente a la cola cargo-obligatoria con el resultado que un microtubule desliza concerniente al otro (Karp, 2005). Esto que resbala produce el movimiento de doblez necesario para que los cilios batan y propulsen la célula u otras partículas. Los grupos de moléculas del dynein responsables del movimiento en direcciones opuestas se activan y se hacen inactivo probablemente en una manera coordinada de modo que los cilios o los flagelos puedan moverse hacia adelante y hacia atrás. El rayo radial se ha propuesto como (o uno de) las estructuras que sincroniza este movimiento.
La proteína responsable del movimiento de cilios y de flagelos primero fue descubierta y nombró el dynein en 1963 (Karp, 2005). 20 años más tarde, el dynein citoplásmico, que había sido sospechado para existir desde el descubrimiento del dynein flagelar, fue aislado e identificado (Karp, 2005).
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