¡ Un enlace de péptido del es un vínculo químico que se forma entre dos moléculas cuando el grupo carboxilo de una molécula reacciona con el grupo amino de la otra molécula, lanzando una molécula del agua (H₂O). Esto es una reacción de la síntesis de la deshidratación (también conocido como reacción de condensación ), y ocurre generalmente entre los aminoácidos el enlace resultante de CO-NH se llama un enlace de péptido del, y la molécula resultante es una amida . El grupo funcional del cuatro-átomo - C (=O) NH- se llama un grupo de amida del o (en el contexto de proteínas) un grupo del péptido del . Los polipéptidos y las proteínas son cadenas de los aminoácidos ligados por los enlaces de péptido, al igual que la espina dorsal PNA . Las poliamidas tal como nilones y Aramids son moléculas sintéticas (los polímeros que poseen enlaces de péptido.

Un enlace de péptido se puede romper por la hidrólisis (el adición de la amida del agua). Los enlaces de péptido en proteínas son el metaestable, significando que en presencia del agua se romperán espontáneo, lanzando cerca de 10 el kJ /mol de la energía libre, pero este proceso es extremadamente lento. En organismos vivos, el proceso es facilitado por las enzimas que los organismos vivos también emplean las enzimas para formar enlaces de péptido; este proceso requiere energía libre. La longitud de onda de la absorbencia para un enlace de péptido es 190-230nm.

Formas de la resonancia del grupo del péptido

El grupo de amida tiene dos formas de la resonancia, que confieren varias características importantes. Primero, estabiliza a grupo por áspero 20 kcal/mol, haciéndolo menos reactivo que muchos grupos similares (tales como ésteres . La resonancia sugiere que el grupo de amida tenga un carácter parcial del enlace doble, estimado en el 40% bajo condiciones típicas. El grupo del péptido es uncharged en todos los valores de pH del normal, pero su forma doble-consolidada de la resonancia le da un momento de dipolo inusualmente grande, áspero 3.7 electrón-angstromes). Estos momentos de dipolo pueden alinearse en las estructuras secundarias de cierto (tal como la α-hélice), produciendo un dipolo neto grande.

El carácter parcial del enlace doble se puede consolidar o debilitar por las modificaciones que favorecen una forma de la resonancia sobre otra. Por ejemplo, la forma doble-consolidada se desfavorece en ambientes hidrofóbicos, debido a su carga. Inversamente, donar un enlace de hidrógeno al oxígeno de la amida o aceptar un enlace de hidrógeno del nitrógeno de la amida debe favorecer la forma doble-consolidada, porque el enlace de hidrógeno debe ser más fuerte a la forma cargada que a la forma uncharged, solo-consolidada. Por el contrario, donar un enlace de hidrógeno a un nitrógeno de la amida en del x un favorable enlace de péptido debe favorecer la forma solo-consolidada; ¡donarlo a la forma doble-consolidada daría a nitrógeno cinco enlaces cuasi-covalentes! (Véase el cuadro 3.) semejantemente, un sustituto electronegativo (tal como flúor ) cerca del nitrógeno de la amida favorece fuerte la forma solo-consolidada, compitiendo con el oxígeno de la amida al " steal" un electrón del nitrógeno de la amida (véase el cuadro 4.)

Cis/transisómeros del grupo del péptido

El el enlace doble parcial hace el grupo de amida planar, ocurriendo en el los isómeros Cis del transporte de o. En el estado revelado de proteínas, los grupos del péptido están libres de isomerizar y de adoptar ambos isómeros; sin embargo, en el estado doblado, solamente un solo isómero se adopta en cada posición (con excepciones raras). La forma del transporte es preferred de forma aplastante en la mayoría de los enlaces de péptido (áspero cociente del 1000:1 en el transporte: poblaciones cis). Sin embargo, los X-Favorables grupos del péptido tienden a tener áspero un cociente del 3:1, probablemente porque la simetría entre el $\backslash \; el\; mathrm\; \{C^\; \{\backslash \; alfa\}\}$ y los átomos del $\backslash \; del\; mathrm\; \{C^\; \{\backslash \; delta\}\}$ de la prolina hace el cis y transisómeros casi iguales en energía (véase la figura, abajo).

El ángulo Dihedral asociado al grupo del péptido (definido por el $C^\; de\; cuatro\; átomos\; \{\backslash \; alfa\}\; -\; C^\; \{\backslash \; prima\}\; -\; N-C^\; \{\backslash \; alfa\}$) es el $denotado\; \backslash \; omega$; $\backslash \; omega=0^\; \{\backslash \; circ\}$ para el isómero Cis y $\backslash \; omega=180^\; \{\backslash \; circ\}$ para el isómero del transporte . Los grupos de amida pueden isomerizar sobre el enlace del NC entre el Cis y las formas del transporte, no obstante lentamente (los segundos tau \ sim20 del $\backslash \; en\; la\; temperatura\; ambiente).\; El$ de\; los\; estados\; de\; transición\; \backslash \; el\; omega=\; \backslash \; P.\; 90^\; \{\backslash \; circ\}$requiere\; que\; el\; enlace\; doble\; parcial\; esté\; roto,\; de\; modo\; que\; laenergía\; de\; activaciónsea\; áspero\; 20\; kcal/mol\; (véase\; la\; figura\; abajo).\; Sin\; embargo,\; la\; energía\; de\; activación\; se\; puede\; bajar\; (y\; laisomerizacióncatalizado\; )\; por\; los\; cambios\; que\; favorecen\; la\; forma\; solo-consolidada,\; tal\; como\; poner\; el\; grupo\; del\; péptido\; en\; un\; ambiente\; hidrofóbico\; o\; donar\; un\; enlace\; de\; hidrógeno\; al\; átomo\; del\; nitrógeno\; de\; un\; X-Favorable\; grupo\; del\; péptido.\; Ambos\; mecanismos\; para\; bajar\; la\; energía\; de\; activación\; se\; han\; observado\; en\; las\; isomerasas\; peptidiles\; (PPIases)\; del\; prolyl\; del,\; que\; son\; las\; enzimas\; naturales\; que\; catalizan\; la\; isomerización\; cis-trans\; de\; los\; X-Favorables\; enlaces\; de\; péptido.$

El plegamiento de proteína conformacional es generalmente mucho más rápido (el ms típicamente 10-100) que la isomerización cis-trans (10-100 s). Un isómero extranjero de algunos grupos del péptido puede interrumpir el plegamiento conformacional perceptiblemente, retardándolo o evitando que incluso ocurra hasta que se alcance el isómero nativo. Sin embargo, no todos los grupos del péptido tienen el mismo efecto en doblar; los isómeros extranjeros de otros grupos del péptido pueden no afectar a doblar en absoluto.

Reacciones químicas

Debido a su estabilización de la resonancia, el enlace de péptido es las condiciones fisiológicas inferiores relativamente unreactive, incluso menos compuestos que similares tales como ésteres sin embargo, los enlaces de péptido pueden experimentar reacciones químicas, generalmente con un ataque de un átomo electronegativo contra el carbón, fractura del enlace doble del carbonyl y formación del carbonyl de un intermedio tetraédrico. Éste es el camino seguido en la proteólisis y, más generalmente, en NINGUNAS reacciones de intercambio del acil tales como los Inteins cuando el grupo funcional que ataca el enlace de péptido es un tiol, el hidróxido o la amina, la molécula resultante se puede llamar un Cyclol o, más específicamente, un thiacyclol, un oxacyclol o un azacyclol, respectivamente.