Las proteínas son una clase importante de las macromoléculas biológicas presentes en todos los organismos biológicos, compuesta de tales elementos como el carbón, el hidrógeno, el nitrógeno, el oxígeno, y el sulfuro . Todas las proteínas son los polímeros de los aminoácidos los polímeros, también sabidos como los polipéptidos consisten en una secuencia de 20 diversos ácidos L-α-amino, también referido como residuos. Para las cadenas debajo de 40 residuos el péptido del término se utiliza con frecuencia en vez de la proteína. Para poder realizar su función biológica, las proteínas doblan en una, o más, las conformaciones espaciales específicas, conducida por un número no de interacciones covalentes tales como vinculación del hidrógeno, fuerzas de Van der Waals iónico de las interacciones y embalaje hidrofóbico . Para entender las funciones de proteínas en un nivel molecular, es a menudo necesario determinar la estructura tridimensional de proteínas. Éste es el asunto del campo científico de la biología estructural, de que emplea técnicas tales como cristalografía de la radiografía o espectroscopia RMN, para determinar la estructura de proteínas.

Un número de residuos son necesarios realizar una función bioquímica particular, y alrededor 40-50 residuos aparecen ser el límite más bajo para un tamaño funcional del dominio . La proteína clasifica la gama de este límite más bajo a vario mil residuos en proteínas de múltiples funciones o estructurales. Sin embargo, la estimación actual para la longitud media de la proteína es alrededor 300 residuos. Los agregados muy grandes se pueden formar moléculas de la actinia de mil de las subunidades de la proteína de muchas por ejemplo montan en un filamento del colágeno.

Niveles de estructura de la proteína

La bioquímica refiere a cuatro aspectos distintos de la estructura de una proteína:
Estructura primaria - la secuencia del de aminoácido de las cadenas del péptido.
Estructura secundaria - subestructuras alto regulares (hélice alfa del y filamentos del del de la hoja beta ) que localmente se definen, significando que puede haber muchos diversos adornos secundarios presentes en una sola molécula de proteína.
Estructura terciaria - estructura tridimensional del de una sola molécula de proteína; un arreglo espacial de las estructuras secundarias.
Estructura de cuaternario del - complejo de varias moléculas de proteína o cadenas del polipéptido, llamado generalmente subunidades de la proteína en este contexto, que funcionan como parte del complejo más grande de la asamblea o de la proteína.

Además de estos niveles de estructura, una proteína puede cambiar de puesto entre varias estructuras similares en la ejecución de su función biológica. En el contexto de estos cambios funcionales, estas estructuras terciarias o de cuaternario se refieren generalmente como conformación química, y las transiciones entre ellos se llaman los cambios conformacionales.

La estructura primaria es ligada por el los enlaces de péptido covalentes de o que se hacen durante el proceso de la biosíntesis de la proteína o de la traducción. Estos enlaces de péptido proporcionan rigidez a la proteína. Los dos extremos de la cadena del aminoácido se refieren como el extremo del C-terminal o el término carboxilo (C-término) y el extremo o el término amino (N-término) del N-terminal basado en la naturaleza del grupo libre en cada extremidad.

Los varios tipos de estructura secundaria son definidos por sus patrones de los enlaces de hidrógeno entre los grupos del péptido de la principal-cadena. Sin embargo, estos enlaces de hidrógeno no son generalmente estables solo, puesto que el enlace de hidrógeno de la agua-amida es generalmente más favorable que el enlace de hidrógeno de la amida-amida. Así, la estructura secundaria es estable solamente cuando la concentración local de agua es suficientemente baja, e., en los estados completamente doblados fundidos del glóbulo o .

Semejantemente, la formación de glóbulos fundidos y la estructura terciaria es conducida principalmente por estructural interacciones no específicas del, tales como las propensiones ásperas de los aminoácidos y de las interacciones hidrofóbicas. Sin embargo, la estructura terciaria es fijado solamente cuando las partes de un dominio de la proteína son bloqueadas en lugar por estructural interacciones específicas del, tales como interacciones iónicas (puentes de sal), enlaces de hidrógeno y el embalaje apretado de cadenas laterales. La estructura terciaria de proteínas extracelulares se puede también estabilizar por los enlaces de disulfuro que reducen la entropía del estado revelado; los enlaces de disulfuro son extremadamente raros en proteínas cytosolic, puesto que el cytosol es generalmente un ambiente de reducción.

Estructura de los aminoácidos

Un ácido α-amino consiste en una pieza que esté presente en todos los tipos del aminoácido, y una cadena lateral que sea única a cada tipo de residuo. El átomo de Cα está limitado a 4 diversas moléculas (el H se omite en el diagrama); un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral, específicos para este tipo de aminoácido. Una excepción de esta regla es la prolina, donde el átomo de hidrógeno es substituido por un enlace a la cadena lateral. Porque el átomo de carbón está limitado a cuatro diversos grupos que es el quiral, no obstante solamente uno de los isómeros ocurre en proteínas biológicas. La glicocola sin embargo, no es quiral puesto que su cadena lateral es un átomo de hidrógeno. Una mnemónica simple para la L-forma correcta es " CORN": cuando el átomo de Cα se ve con el H en frente, los residuos leen el " CO-r-N" en una dirección a la derecha. La cadena lateral determina las características químicas del ácido α-amino y puede ser de las 20 diversas cadenas laterales:

El enlace de péptido

Dos aminoácidos se pueden combinar en una reacción de condensación . Repitiendo esta reacción, las cadenas largas de los residuos (aminoácidos en un enlace de péptido) pueden ser generadas. Esta reacción es catalizado al lado del ribosoma en un proceso conocido como traducción . El enlace de péptido es de hecho planar debido a la deslocalización de los electrones del enlace doble. El ángulo Dihedral, ω rígido del péptido (el enlace entre C1 y N) está siempre cerca de 180 grados. El φ de los ángulos dihedral (el enlace entre N y Cα) y la PSI de ψ (el enlace entre Cα y C1) pueden tener cierta gama de valores posibles. Estos ángulos son los grados de libertad de una proteína, ellos controlan la estructura tridimensional de la proteína. Son refrenados por la geometría a las gamas permitidas típicas para los elementos particulares de la estructura secundaria, y representados en un diagrama de Ramachandran. Algunas longitudes en enlace importante se dan en la tabla abajo.

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Estructura primaria

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la estructura primaria La secuencia de los diversos aminoácidos se llama la estructura primaria del péptido o de la proteína. La cuenta de residuos comienza siempre en el extremo del N-terminal (NH2-group), que es el extremo donde el grupo amino no está implicado en un enlace de péptido. La estructura primaria de una proteína es determinada por el gene que corresponde a la proteína. Una secuencia específica de los nucleótidos en la DNA es transcrito en el MRNA, que es leído por el ribosoma en una traducción llamada de proceso. La secuencia de una proteína es única a esa proteína, y define la estructura y la función de la proteína. La secuencia de una proteína se puede determinar por métodos tales como degradación de Edman o espectrometría total en tándem . A menudo sin embargo, se lee directo en la secuencia del gene usar el código genético . las modificaciones Poste-transcriptivas tales como formación, phosphorylations y glycosylations del disulfuro generalmente también se consideran una parte de la estructura primaria, y no se pueden leer en el gene.

Estructura secundaria

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la estructura secundaria Construyendo modelos de péptidos usar la información sabida sobre longitudes en enlace y ángulos, los primeros elementos de la estructura secundaria, la hélice alfa y la hoja beta, fueron sugeridos en 1951 por el Linus Pauling y compañeros de trabajo. La hélice alfa y la beta-hoja representan una manera de saturar todos los donantes y aceptadores del enlace de hidrógeno en la espina dorsal del péptido. Estos elementos de la estructura secundaria dependen solamente de las características que todos los residuos tienen en campo común, explicando porqué ocurren con frecuencia en la mayoría de las proteínas. Otros elementos de la estructura secundaria se han descubierto desde entonces por ejemplo varios lazos y otras formas de hélices. La pieza de la espina dorsal que no está en una estructura secundaria regular reputa la bobina al azar . Estos dos elementos de la estructura secundaria tienen una geometría regular, significando ellos se obligan a los valores específicos del ψ y del φ de los ángulos dihedral. Así pueden ser encontrados en una región específica del diagrama de Ramachandran.

Estructura terciaria

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la estructura terciaria Los elementos de la estructura secundaria se doblan generalmente en una forma compacta usar una variedad de lazos y de vueltas. La formación de estructura terciaria es conducida generalmente por el entierro de residuos hidrofóbicos, pero otras interacciones tales como vinculación de hidrógeno, las interacciones iónicas y los enlaces de disulfuro pueden también estabilizar la estructura terciaria. La estructura terciaria abarca todas las interacciones noncovalent que no se consideran estructura secundaria, y es qué define el doblez total de la proteína, y es generalmente imprescindible para la función de la proteína.

Estructura de cuaternario

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la estructura de cuaternario La estructura de cuaternario es la interacción entre varias cadenas de los enlaces de péptido. Las cadenas individuales se llaman las subunidades. Las subunidades individuales necesario covalente no están conectadas, sino se pudieron conectar por un enlace de disulfuro. No todas las proteínas tienen estructura de cuaternario, puesto que puede ser que sean funcionales como los monómeros. La estructura de cuaternario es estabilizada por la misma gama de interacciones que la estructura terciaria. Complejos de dos o más polipéptidos (es decir subunidades múltiples) se llaman los multimers. Específicamente sería llamado un dimero si contiene dos subunidades, un trímero si contiene tres subunidades, y un tetrámero si contiene cuatro subunidades. Multimers compuso de subunidades idénticas se puede referir con un prefijo del " homo-" (e. un homotetramer) y ésos compuestos de diversas subunidades se pueden referir con un prefijo del " hetero-" (e. Las estructuras terciarias varían grandemente a partir de una proteína a otra. Son ligadas por los enlaces glycosydic y covalentes.

Conformación de cadena lateral

Los átomos a lo largo de la cadena lateral se nombran con las letras griegas en el orden alfabético griego: α, β, γ, δ, є y así sucesivamente. Cα refiere al átomo de carbón más cercano al grupo de carbonyl de ese aminoácido, Cβ el segundo más cercano y así sucesivamente. El Cα generalmente se considera una pieza de la espina dorsal. Los ángulos dihedral alrededor de los enlaces entre estos átomos se nombran χ1, χ2, χ3 etc. primer y segundo átomo de carbón en la cadena lateral de la lisina se nombra α y β, y el ángulo dihedral alrededor del enlace α-β se nombra χ1. Las cadenas laterales pueden estar en diversas conformaciones llamadas torpes (-), el transporte y torpe (+). Las cadenas laterales tienden generalmente a intentar entrar en una conformación escalonada alrededor de χ2, conducido por la minimización del traslapo entre los orbitarios del electrón de los átomos de hidrógeno.

Dominios, adornos, y dobleces en estructura de la proteína

Muchas proteínas se organizan en varias unidades. Un dominio estructural es un elemento de la estructura total de las proteínas que es los dobleces autoestabilizadores y a menudo independiente del resto de la cadena de la proteína. Muchos dominios no son únicos a los productos de la proteína de un gene o de una familia del gene sino que por el contrario aparecen en una variedad de proteínas. Los dominios se nombran y se seleccionan a menudo porque calculan prominente en la función biológica de la proteína que pertenecen a; por ejemplo, el " dominio calcio-obligatorio del " de la calmodulina ;. Porque son autoestabilizadores, los dominios pueden ser " swapped" por la ingeniería genética entre una proteína y otra para hacer adorno de las quimeras A en este sentido refiere a una pequeña combinación específica de elementos estructurales secundarios (tales como Hélice-dar vuelta-hélice ). Estos elementos a menudo se llaman las estructuras de Supersecondary que el doblez de refiere a un tipo global de arreglo, como el Hélice-paquete o el Beta-barril . Los adornos de la estructura consisten en generalmente apenas algunos elementos, e. la “hélice-dar vuelta-hélice” tiene apenas tres. Observar que mientras que la secuencia espacial del de elementos está igual en todos los casos de un adorno, pueden ser codificados en cualquier orden dentro del gene subyacente . Los adornos estructurales de la proteína incluyen a menudo los lazos de la longitud variable y de la estructura sin especificar, que en efecto crean el " slack" necesario reunir en los elementos del espacio dos que no son codificados por la DNA inmediatamente adyacente ordena en un gene. Observar también que incluso cuando dos genes codifican elementos estructurales secundarios de un adorno en la misma orden, sin embargo pueden especificar secuencias algo diferentes de los aminoácidos que éste es verdad no sólo debido a la relación complicada entre la estructura terciaria y primaria, pero porque el tamaño de los elementos varía a partir de una proteína y del siguiente. A pesar de que hay cerca de 100.000 diversas proteínas expresadas en sistemas eucarióticos, hay mucho pocos diversos dominios, adornos estructurales y dobleces. Ésta es en parte una consecuencia de la evolución, puesto que los genes o las partes de genes se pueden doblar o mover alrededor dentro del genoma. Esto significa que, por ejemplo, un dominio de la proteína se pudo mover a partir de una proteína a otra así que daba a la proteína una nueva función. Debido a estos mecanismos los caminos y los mecanismos tienden a ser reutilizados en varias diversas proteínas.

Plegamiento de proteína

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l plegamiento de proteína

El proceso por el cual la forma más alta de las estructuras se llama plegamiento de proteína y es una consecuencia de la estructura primaria. Un polipéptido único puede tener más que uno la conformación doblada estable, que podría tener una diversa actividad biológica, pero generalmente, sólo una conformación se considera ser el active, o conformación nativa.

Clasificación de la estructura

Varios métodos se han desarrollado para la clasificación estructural de proteínas. Este búsqueda para clasificar los datos en el banco de datos de la proteína en una orden estructurada. Varias bases de datos existen que clasifican las proteínas usar diversos métodos. El SCOP, la catedral y el FSSP son los más grandes. Los métodos usados son puramente manuales, manuales y automatizados, y automatizados puramente. El trabajo se está haciendo para integrar mejor los datos actuales. La clasificación es constante entre SCOP, la catedral y FSSP para la mayoría de las proteínas se han clasificado que, pero todavía hay algunas diferencias e inconsistencias.

Determinación de la estructura de la proteína

Los alrededor 90% de las estructuras de la proteína disponibles en el banco de datos de la proteína han sido determinados por la cristalografía de la radiografía. Este método permite que uno mida la distribución de la densidad 3D de electrones en la proteína (en el estado cristalizado) y de tal modo el deduce los coordenadas 3D de todos los átomos que se determinarán a cierta resolución. Los áspero 9% de las estructuras sabidas de la proteína han sido obtenidos por las técnicas de resonancia magnética nucleares, que se pueden también utilizar para determinar la estructura secundaria. Observar que los aspectos de la estructura secundaria como enteros pueden ser resueltos vía otras técnicas bioquímicas tales como dicroísmo circular . La estructura secundaria se puede también predecir con un alto nivel de exactitud (véase la sección siguiente). la microscopia del Cryo-electrón ha llegado a ser recientemente los medios de determinar las estructuras de la proteína a la resolución baja (menos de 5 angstromes o 0.5 nanómetros) y se anticipa para aumentar de energía como herramienta para el trabajo de alta resolución en la década próxima. Esta técnica sigue siendo un recurso valioso para los investigadores que trabajan con los complejos muy grandes de la proteína tales como proteínas de la capa del virus y fibras amiloideas.

Predicción de cómputo de la estructura de la proteína

La generación de una secuencia de la proteína es mucho más simple que la generación de una estructura de la proteína. Sin embargo, la estructura de una proteína da mucho más penetración en la función de la proteína que su secuencia. Por lo tanto, un número de métodos para la predicción de cómputo de la estructura de la proteína de su secuencia se han propuesto. Los métodos de la predicción del ab initio utilizan apenas la secuencia de la proteína. El que rosca utiliza las estructuras existentes de la proteína.

El Rosetta@home es un proyecto de la computación distribuida que intenta predecir las estructuras de proteínas con el muestreo masivo en millares de ordenadores personales.

Software

Hay muchos paquetes de programas informáticos disponibles, tales como PICADURA en Internet libre, usada para visualizar y para analizar las estructuras de la proteína. Otro ejemplo es el web server de FeatureMap3D que se puede visualizar la calidad de una alineación de la proteína-proteína en 3D y utilizar para trazar la anotación de la característica de la secuencia del tal como el intrón subyacente /estructura del exón sobre una estructura de la proteína.

Varios paquetes, tales como software de los productos farmacéuticos de Quantum, se pueden utilizar para predecir cambios conformacionales de proteínas y de su influencia en las funciones de la proteína.

Varios métodos se han desarrollado para comparar las estructuras de diversas proteínas. Ver por favor la alineación estructural .

Las herramientas de cómputo también se emplean con frecuencia para comprobar modelos experimentales y teóricos de las estructuras de la proteína para saber si hay errores (ejemplos: ProSA, NQ-Aleta, Verify3D, ANOLEA, WHAT_CHECK).

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