En la bioquímica y la biología estructural, la estructura secundaria es la forma tridimensional general de los segmentos locales del de los biopolímeros tal como proteínas y ácidos nucléicos (DNA/RNA)., Sin embargo, no describe las posiciones atómicas específicas en espacio tridimensional, que se consideran ser la estructura terciaria .
La estructura secundaria es definida formalmente por los enlaces de hidrógeno del biopolímero, según lo observado en una estructura de la atómico-resolución. En proteínas, la estructura secundaria es definida por los patrones de los enlaces de hidrógeno entre los grupos de amida de la espina dorsal (la cadena lateral-mainchain y los enlaces de hidrógeno de la cadena-cadena lateral son inaplicables), donde la definición DSSP de un enlace de hidrógeno se utiliza. En ácidos nucléicos, la estructura secundaria es definida por la vinculación del hidrógeno entre las bases nitrogenadas.
La vinculación del hidrógeno se correlaciona con otras características estructurales, sin embargo, que ha dado lugar definiciones menos formales de la estructura secundaria. Por ejemplo, residuos en hélices de la proteína generalmente adoptar los ángulos Dihedral de la espina dorsal en una región particular del diagrama de Ramachandran; así, un segmento de residuos con tales ángulos dihedral a menudo se llama un " helix", sin importar si tiene el correcto enlaces de hidrógeno. Muchas otras definiciones menos formales se han propuesto, aplicando a menudo conceptos de Geometría diferenciada de curvas, tales como curvatura y torsión . Lo menos formalmente, biólogos estructurales solucionar una nueva estructura de la atómico-resolución asignará a veces su " de la estructura secundaria; por el eye" y expediente sus asignaciones en el PDB correspondiente archivan.
El contenido áspero de la secundario-estructura de un biopolímero (e., " esta proteína es la α-hélice y el 20% β-sheet." del 40%;) puede a menudo estar el estimado espectroscópico . Para las proteínas, un método común es lejos-ultravioleta (Lejos-ULTRAVIOLETA, 170-250 nanómetro) dicroísmo circular . Un mínimo doble pronunciado en 208 y 222 nanómetro indican α-helicoidal la estructura, mientras que un solo mínimo en 204 nanómetro o 217 nanómetro refleja al azar-arrolla o estructura de β-sheet, respectivamente. Un método menos común es la espectroscopia infrarroja, que detecta diferencias en el enlace oscilaciones de los grupos de amida debido a la hidrógeno-vinculación. Finalmente, el contenido de la secundario-estructura puede ser estimado exactamente usar los cambios químicos de un espectro no asignado RMN .
La estructura secundaria fue introducida por el Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang en las conferencias médicas 1952 del carril en el Stanford .
Proteínas
La estructura secundaria en proteínas consiste en las interacciones locales del inter-residuo mediadas por los enlaces de hidrógeno. Las estructuras secundarias mas comunes son las hélices alfa y las hojas beta otras hélices, tales como la hélice 310 y hélice del π, se calculan para tener patrones enérgio favorables de la hidrógeno-vinculación pero son raramente si están observadas nunca en proteínas naturales exceptúan en los extremos de las hélices del α debido al embalaje desfavorable de la espina dorsal en el centro de la hélice. Otras estructuras extendidas tales como la hélice de Polyproline y hoja alfa son raras en proteínas nativas del estado pero se presumen a menudo como intermedios importantes del plegamiento de proteína . El apretado da vuelta a y suelta, acoplamiento flexible de los lazos más " regular" elementos de la estructura secundaria. La bobina al azar no es una estructura secundaria verdadera, sino es la clase de conformaciones que indiquen una ausencia de estructura secundaria regular.
Los aminoácidos varían en su capacidad de formar los varios elementos de la estructura secundaria. La prolina y la glicocola se conocen a veces como " breakers" de la hélice; porque interrumpen la regularidad de la conformación helicoidal de la espina dorsal del α; sin embargo, tener capacidades conformacionales inusuales y se encuentran comúnmente en las vueltas . Los aminoácidos que prefieren adoptar conformaciones helicoidales en proteínas incluyen la metionina, la alanina, la leucina, el glutamato y la lisina (" MALEK" en códigos de la letra del aminoácido 1); por el contrario, los residuos aromáticos grandes (triptófano, tirosina y fenilalanina ) y los aminoácidos del -branched (isoleucina, valina, y treonina ) prefieren adoptar conformaciones β-strand . Sin embargo, estas preferencias no son bastante fuertes producir un método de confianza de predecir la estructura secundaria de secuencia solamente.
El código de DSSP
El código de DSSP se utiliza con frecuencia para describir las estructuras secundarias de la proteína con un solo código de la letra. DSSP es siglas para el " Diccionario de la proteína Structure" secundario;, que era el título del artículo original que enumeraba realmente la estructura secundaria de las proteínas con la estructura sabida 3D (Kabsch y la chorreadora 1983). La estructura secundaria se asigna basada en patrones de la vinculación del hidrógeno como ésas propuesta inicialmente por Pauling y otros en 1951 (antes de cualquier estructura de la proteína había sido determinado nunca experimental).
G de = hélice 3 vueltas (hélice 310). Residuos de la longitud mínima 3.
H de = hélice 4 vueltas (hélice alfa ). Residuos de la longitud mínima 4.
Hélice de I = 5 vueltas (hélice pi). Residuos de la longitud mínima 5.
T = vuelta enlazada hidrógeno (3, vuelta 4 o 5)
Hoja beta de E = paralelamente y/o conformación antiparalela de la hoja (filamento extendido). Residuos de la longitud mínima 2.
B = residuo en el beta-puente aislado (sola formación del enlace de hidrógeno de la beta-hoja de los pares)
S = curva (el únicos no-hidrógeno-enlazan la asignación basada)
En DSSP, los residuos que no están en un de los sobre conformaciones se señalan como ''(espacio), que consigue a veces señalada con C (bobina) o L (lazo). Las hélices (G, H e I) y las conformaciones todas de la hoja se requieren para tener una longitud razonable. Esto significa que 2 residuos adyacentes en la estructura primaria deben formar el mismo patrón de la vinculación del hidrógeno. Si el patrón de la vinculación del hidrógeno de la hélice o de la hoja es demasiado corto se señalan como T o B, respectivamente. Otras categorías de la asignación de la estructura secundaria de la proteína existen (las vueltas agudas, Omega colocan el etc.), pero él se utiliza menos con frecuencia.
DSSP H-enlazan la definición
La estructura secundaria es definida por la vinculación de hidrógeno así que la definición exacta de un enlace de hidrógeno es crítica. El estándar H-enlazan la definición para la estructura secundaria son el DSSP, que es un modelo puramente electrostático. Asigna cargas del q_ del equivalente al carbón y el oxígeno del carbonyl, respectivamente, y las cargas del q_ del equivalente al nitrógeno y al hidrógeno de la amida, respectivamente. La energía electrostática es
Según el DSSP, H-enlazar existe si y solamente si es menos de -0. Aunque la fórmula de DSSP sea una aproximación relativamente cruda del físico H-enlazar la energía, él está generalmente aceptado como herramienta para definir la estructura secundaria.
Predicción de la secundario-estructura de la proteína
Los métodos tempranos de predicción de la secundario-estructura fueron basados en la hélice o las propensiones de la hoja-formación de aminoácidos individuales, juntadas a veces con las reglas para estimar la energía libre de formar elementos de la estructura secundaria. Tales métodos son los típicamente ~60% exactos en predecir cuáles de los tres estados (hélice/hoja/bobina) adopta un residuo. Un aumento significativo en exactitud (al casi ~80%) fue hecho explotando la alineación múltiple de la secuencia; saber la distribución completa de los aminoácidos que ocurren en una posición (y en su vecindad, típicamente ~7 residuos de cualquier lado) a través de la evolución proporciona un cuadro mucho mejor de las tendencias estructurales cerca que colocan. Para la ilustración, una proteína dada pudo tener una glicocola en una posición dada, que por sí mismo la fuerza sugiere una bobina al azar allí. Sin embargo, la alineación múltiple de la secuencia pudo revelar eso hélice-que favorecía los aminoácidos ocurre en esa posición (y las posiciones próximas) en el 95% de proteínas homólogas que atravesaban casi mil millones años de evolución. Por otra parte, examinando el medio Hydrophobicity en eso y las posiciones próximas, la misma alineación pudo también sugerir un patrón de la accesibilidad solvente del residuo constante con una α-hélice. Tomados juntos, estos factores sugerirían que la glicocola de la proteína original adopta la estructura α-helicoidal, algo que bobina al azar. Varios tipos de métodos se utilizan para combinar todos los datos disponibles para formar una predicción de estado 3, incluyendo los modelos de Markov ocultados de las redes de los nervios y los métodos modernos de la predicción de las máquinas del vector de la ayuda también proporcionan una cuenta de la confianza para sus predicciones en cada posición.
los métodos de la predicción de la Secundario-estructura se evalúan continuamente, e., en el experimento de EVA. De acuerdo con ~270 semanas de prueba, los métodos más exactos son actualmente PsiPRED, SAM, PORTERO, PROFESOR y SABLE. Interesante, no parece ser posible mejorar sobre estos métodos tomando a un consenso de ellos el needed. La principal área para la mejora aparece ser la predicción de β-strands; los residuos previstos con confianza como β-strand son probables estar así pues, solamente los métodos son convenientes pasar por alto los segmentos de alguÌn β-strand (negativas falsas). Hay probable un límite superior de la exactitud de la predicción del ~90% total, debido a las idiosincrasias del método estándar ( DSSP ) para asignar las clases de la secundario-estructura (hélice/filamento/bobina) a las estructuras del PDB, contra las cuales se evalúan las predicciones.
La predicción exacta de la secundario-estructura es un elemento clave en la predicción de la estructura terciaria, en todos pero (homología que modela ) los casos más simples. Por ejemplo, un patrón con confianza previsto de seis elementos βαββαβ de la estructura secundaria es la firma de un doblez de la ferredoxina .
Ácidos nucléicos
Los ácidos nucléicos también tienen estructura secundaria, especialmente moléculas de una sola fila del ARN . La estructura secundaria del ARN se divide generalmente en las hélices (pares bajos contiguos), y las varias clases de lazos (nucleótidos desparejados rodeados por las hélices). La estructura del Vástago-lazo en la cual una hélice base-apareada termina en un lazo desparejado corto es extremadamente campo común y es un bloque hueco para adornos estructurales más grandes tales como cloverleaf estructura, que son ensambladuras de la cuatro-hélice tales como ésos encontrados en el ARN de la transferencia. Lazos internos (una serie corta de bases desparejadas en una hélice apareada más larga) y bombeos (regiones en cuál el filamento de una hélice tiene " extra" las bases insertadas sin contrapartes en el filamento opuesto) son también frecuentes. Finalmente, el Pseudoknots y los triples bajos están presentes en el ARN (sin embargo no DNA). Las estructuras secundarias extremadamente complejas de la DNA se han diseñado y se han producido en el origami de la DNA y otros productos de la nanotecnologÃa de la DNA.Puesto que es par-haber mediado casi enteramente baja, la estructura secundaria del ARN se puede decir para definir qué bases se aparean en una molécula o un complejo. Sin embargo, el par tradicional de la base de la Watson-Tortícolis no es el único tipo de aparear eso es permitido en ARN; El Hoogsteen de apareamiento bajo es también campo común.
Predicción de la estructura secundaria del ARN
Ver también la estructura del ARN
Un uso de la bioinformática utiliza las estructuras secundarias previstas del ARN en la búsqueda de un genoma para las formas noncoding pero funcionales de ARN. Por ejemplo, los microRNAs tienen estructuras largas canónicas del vástago-lazo interrumpidas por los pequeños lazos internos. Un método general de calcular la estructura secundaria del ARN probable es la programación dinámica, aunque éste tenga la desventaja que no puede detectar el Pseudoknots u otros casos en los cuales los pares bajos no se jerarquizan completamente. Métodos más generales se basan en el web server estocástico de las gramáticas independientes del contexto A que ejecuta un tipo de programación dinámica es Mfold.
Para muchas moléculas del ARN, la estructura secundaria es alto importante para la función correcta del &mdash del ARN; a menudo más tan que la secuencia real. Las ayudas de este hecho en el análisis del ARN de la No-codificación llamaron a veces el " Genes" del ARN;. La estructura secundaria del ARN se puede predecir con una cierta exactitud por la computadora (por ejemplo, el web server de RNAsoft), y muchos usos de la bioinformática utilizan una cierta noción de la estructura secundaria en el análisis del ARN.
Alineación
La proteína y las estructuras secundarias del ARN se pueden utilizar para ayudar en la alineación múltiple de la secuencia. Estas alineaciones se pueden hacer más exactas por la inclusión de la información de la estructura secundaria además de la información simple de la secuencia. Esto es a veces menos útil en ARN porque el apareamiento de la base se conserva mucho más alto que secuencia. Las relaciones distantes entre las proteínas cuyas estructuras primarias son unalignable se pueden encontrar a veces por la estructura secundaria.
Ver también
Plegamiento (química)Estructura primaria
Estructura terciaria
Estructura de cuaternario
traducción
Adorno estructural
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