Ferredoxins (del ferrum latino : Hierro + redox, " a menudo abreviado; fd") son las proteínas del Hierro-sulfuro que la transferencia mediata del electrón en una gama de reacciones metabólicas. El " del término; ferredoxin" fue acuñado por la C. Wharton del Du Pont Co. y aplicado al " protein" del hierro; primero purificado en 1962 por Mortenson, la tarjeta del día de San Valentín, y Carnahan del pasteurianum (Valentine, 1964) del clostridium del de la bacteria anaerobia. Otra proteína redox, aislada de los cloroplastos con Tagawa y Arnon de la espinaca en 1962, fue llamada " cloroplasto ferredoxin." La ferredoxina del cloroplasto está implicada en las reacciones cíclicas y sin ciclos de Photophosphorylation de la fotosíntesis . En el photophosphorylation sin ciclos, la ferredoxina es el aceptador pasado del electrón y reduce la reductasa de la enzima NADP⁺. Acepta los electrones producidos de la luz del sol - clorofila emocionada y los transfiere a la ferredoxina de la enzima: Óxidorreductasa de NADP⁺. Ferredoxins es pequeñas proteínas que contienen el hierro y los átomos del sulfuro organizados pues el Hierro-sulfuro arracima este " biológico; capacitors" puede aceptar o descargar los electrones, el efecto el ser cambio en los estados de oxidación (+2 o +3) de los átomos del hierro. Esta manera, ferredoxina actúa como agentes de transferencia del electrón en reacciones redox biológico . Otros sistemas de transporte bioinorgánicos del electrón incluyen los citocromos de Rubredoxins, las proteínas de cobre azules, y las proteínas estructural relacionadas de Rieske

Ferredoxins se puede clasificar según la naturaleza de sus racimos del Hierro-sulfuro y por semejanza de la secuencia.

Ferredoxins de Fe₂S₂

Planta-tipo ferredoxins

Un grupo de ferredoxins, encontrado original en membranas del cloroplasto, se ha llamado " cloroplasto-type" o " planta-type". El centro activo es un racimo, donde los átomos del hierro tetrahedrally son coordinados por los átomos inorgánicos del sulfuro y por los sulfuros proporcionados por cuatro residuos conservados de la cisteína (Cys).

En cloroplastos, los ferredoxins de Fe₂S₂ funcionan mientras que los portadores de electrón en la cadena de transporte fotosintética del electrón y mientras que los donantes de electrón a las varias proteínas celulares, tales como synthase del glutamato, nitratan la reductasa y la reductasa del sulfito. En la hidroxilación de sistemas bacterianos del dioxygenase, sirven como intermedio electrón-transfieren los portadores entre los flavoproteins de la reductasa y la oxigenasa.

Adrenodoxina-tipo ferredoxins

La adrenodoxina, el putidaredoxin y el terpredoxin son las proteínas solubles de Fe₂S₂ que actúan como solos portadores de electrón. En sistemas mitocondriales del monooxygenase, la adrenodoxina transfiere un electrón de NADPH: la reductasa de la adrenodoxina membrana-limita el citocromo P450 . En bacterias, el putidaredoxin y el terpredoxin sirven como portadores de electrón entre los reductases NADH-dependientes correspondientes de la ferredoxina y P450s soluble. Las funciones exactas de otros miembros de esta familia no se saben, aunque el Escherichia Coli Fdx se demuestre para ser implicado en la biogénesis de los racimos FE-s. A pesar de semejanza baja de la secuencia entre el adrenodoxina-tipo y el planta-tipo ferredoxins, las dos clases tienen una topología plegable similar.

Thioredoxin-como ferredoxins

La ferredoxina de Fe₂S₂ del pasteurianum (Cp 2FeFd del clostridium del del ) se ha reconocido como la familia distinta de la proteína en base de su secuencia de aminoácido, características espectroscópicas de su racimo del hierro-sulfuro y la capacidad de intercambio del ligand único de dos ligands de la cisteína al racimo. Aunque el papel fisiológico de esta ferredoxina siga siendo confuso, un intraction fuerte y específico del Cp 2FeFd del con la proteína del molibdeno-hierro Nitrogenase se ha revelado. Los ferredoxins homólogos del vinelandii ( sistema de pesos americano 2FeFdI) de la azotobacteria del y del aeolicus ( Aa Fd) de Aquifex del se han caracterizado. La estructura cristalina del Aa Fd se ha solucionado. El Aa Fd existe como dimero. La estructura del monómero del Aa Fd del es diferente de otros ferredoxins de Fe₂S₂. El doblez pertenece a la clase α+β, con primeros cuatro β-strands y dos α-hélices adoptando una variante del doblez de Thioredoxin .

Ferredoxins de Fe₄S₄ y de Fe₃S₄

Los ferredoxins se pueden subdividir más a fondo en los ferredoxins del bajo-potencial (bacteriano-tipo) y del alto-potencial (HiPIP).

Los ferredoxins Low- y del alto-potencial son relacionados por el esquema redox siguiente:

Los números formales de la oxidación de los iones del hierro pueden ser 2Fe²⁺ o 3Fe²⁺ en ferredoxins del bajo-potencial. Los números de la oxidación de los iones del hierro en ferredoxins del alto-potencial pueden ser 1Fe²⁺ o 2Fe²⁺.

Bacteriano-tipo ferredoxins

Un grupo de ferredoxins de Fe₄S₄, encontrado original en bacterias, se ha llamado " bacteriano-type". el Bacteriano-tipo ferredoxins se puede alternadamente subdividir en otros grupos, basados en sus características de la secuencia. La mayoría contienen por lo menos un dominio conservado, incluyendo cuatro residuos de la cisteína que aten a un racimo. En ferredoxina del furiosus Fe₄S₄ de Pyrococcus del, uno de los residuos conservados de Cys se substituye con el ácido aspártico.

Durante la evolución del bacteriano-tipo ferredoxins, la duplicación del gene del intrasequence, la transposición y los acontecimientos de la fusión ocurrieron, dando por resultado el aspecto de proteínas con el hierro-sulfuro múltiple se centra. En algunos ferredoxins bacterianos, uno de los dominios duplicados ha perdido uno o más de los cuatro residuos conservados de Cys. Estos dominios han perdido su característica obligatoria del hierro-sulfuro, o lazo a un racimo en vez de un racimo.

las estructuras tridimensionales se saben para un número de bacteriano-tipo ferredoxins del monocluster y del dicluster. El doblez pertenece a la clase α+β, con 2-7 α-hélices y cuatro β-strands formando a barril-como la estructura, y a un lazo sacado que contiene el " tres; proximal" Ligands de Cys del racimo del hierro-sulfuro.

Altas proteínas potenciales del hierro-sulfuro

Las altas proteínas potenciales del hierro-sulfuro (HiPIPs) forman una familia única de ferredoxins de Fe₄S₄ que funcionen en cadenas de transporte anaerobias del electrón. Algún HiPIPs tiene un potencial redox más arriba que cualquier otra proteína sabida del hierro-sulfuro (e., HiPIP de los globiformis de Rhodopila del tiene un potencial redox de CA 450 milivoltio). Vario HiPIPs se ha caracterizado hasta ahora estructural, sus dobleces que pertenecían a la clase α+β. Como en otros ferredoxins bacterianos, el racimo adopta a cubane-como la conformación y se liga al de la proteína vía residuos de cuatro Cys.