Un heme o el haem es un grupo prostético que consiste en un átomo del hierro contenido en el centro de un anillo orgánico heterocíclico grande llamado una porfirina . No todas las porfirinas contienen el hierro, pero una fracción substancial porfirina-que contiene Metalloproteins tiene heme como su subunidad prostética; éstos se conocen como Hemoproteins

Tipos

Hemes importantes

Hay varias clases biológico importantes de heme:

Otros hemes

el Heme L es el derivado del heme B que covalente se ata a la proteína de la lactoperoxidasa, de la peroxidasa eosinophil y de la peroxidasa de la tiroides. La adición de peróxido con el glutamyl-375 y de aspartyl-225 de la lactoperoxidasa forma enlaces de éster entre estos residuos y el heme 1 del aminoácido - y 5 grupos metílicos, respectivamente. Los enlaces de éster similares con estos dos grupos metílicos se piensan para formar en peroxidasas del eosin3ofilo y de la tiroides. El Heme L es una característica importante de las peroxidasas animales; las peroxidasas de la planta incorporan la lactoperoxidasa del heme B. y la peroxidasa eosinophil es enzimas protectoras responsables de la destrucción de invadir bacterias y el virus. La peroxidasa de la tiroides es la enzima que cataliza la biosíntesis de las hormonas de tiroides importantes. Porque la lactoperoxidasa destruye organismos invasores en el excremento, es probablemente una enzima protectora importante.
el Heme M

es el derivado del heme B covalente limitado en el sitio activo Myeloperoxidase . El Heme M también contiene los dos enlaces de éster en el heme 1 - y 5 methyls, mucho como las otras peroxidasas mamíferas. Además, un acoplamiento único del ion de Sulfonium entre el sulfuro de un residuo del aminoácido del methionyl y el grupo de vinilo del heme 2 se forma, dando a esta enzima la capacidad única fácilmente de oxidar el cloruro y los iones del bromuro . Myeloperoxidase está presente en neutrófilos mamíferos y es responsable de la destrucción de invadir bacterias y el virus. También sintetiza el hipobromita por el " mistake" cuál es un compuesto mutágeno sabido.
el Heme D

es otro derivado del heme B, pero en cuál es limitada la cadena lateral del ácido propiónico en el carbón de la posición 6, anillo III a este carbón ambos vía el enlace generalmente del cc pero también por el oxígeno carboxilo, dando al heme D un quinto anillo y una lactona. El anillo III también se hidroxila en la posición 5, en un transporte de la conformación al nuevo grupo de la lactona. El Heme D es el sitio para la reducción del oxígeno al agua de muchos tipos de bacterias en la tensión con poco oxígeno.
el Heme S

es relacionado con el heme B por tener un grupo del formilo en la posición 2 en lugar de los 2 grupos de vinilo. El Heme S se encuentra en la hemoglobina de los gusanos de marina. Las estructuras correctas del heme B y del heme S primero fueron aclaradas por el alemán Juan Fischer del químico.

Los nombres de los citocromos reflejan típicamente (pero no siempre) las clases de hemes que contienen: el citocromo a contiene el heme A, citocromo c contiene el heme C, etc.

Función

El Hemoproteins tiene funciones biológicas diversas incluyendo el transporte de gases diatómicos, de la catálisis química, de la detección del gas diatómico, y de la transferencia del electrón. Los servicios del hierro del heme como una fuente o fregadero de electrones durante química de la transferencia o de los redox del electrón. En reacciones de la peroxidasa, la molécula de la porfirina también sirve como fuente del electrón. En el transporte o la detección de gases diatómicos, los lazos del gas al hierro del heme. Durante la detección de gases diatómicos, el atascamiento del Ligand del gas al hierro del heme induce cambios conformacionales en la proteína circundante.

Se ha especulado que la función evolutiva original Hemoproteins era transferencia del electrón en caminos sulfuro-basados primitivos de la fotosíntesis en el Cyanobacteria ancestral antes del aspecto del oxígeno molecular.

Hemoproteins alcanza su diversidad funcional notable modificando el ambiente del macrocycle del heme dentro de la matriz de la proteína. Por ejemplo, la capacidad de la hemoglobina de entregar con eficacia el oxígeno a los tejidos es debido a los residuos específicos del aminoácido localizó cerca de la molécula del heme. La hemoglobina ata el oxígeno en la vasculatura pulmonar, donde está alto el pH y el pCO₂ es bajo, y lo lanza en los tejidos, donde se invierten las situaciones. Este fenómeno se conoce como el efecto de Bohr. El mecanismo molecular detrás de este efecto es la organización estérica de la cadena de la globina; un residuo de la histidina, situado adyacente al grupo del heme, se convierte positivamente - cargado bajo circunstancias ácidas, sterically lanzando el oxígeno del grupo del heme.

Síntesis

Los detalles del de la síntesis del heme se pueden encontrar en el artículo sobre la porfirina .

El proceso enzimático que produce heme correctamente se llama síntesis de la porfirina, como todos los intermedios es los tetrapyrroles que químicamente se clasifican son porfirinas. El proceso se conserva alto a través de biología. En seres humanos, este camino sirve casi exclusivamente formar heme. En la otra especie, también produce sustancias similares tales como cobalamina (vitamina B12 ).

El camino es iniciado por la síntesis del ácido D-Aminolevulínico (dALA o δALA) de la glicocola del aminoácido y Succinyl-CoA del ciclo de ácido cítrico (ciclo de Krebs). La enzima tarifa-limitadora responsable de esta reacción, synthase del ALA del, es regulada terminantemente por los niveles del hierro y la concentración intracelulares del heme. Un nivel del bajo-hierro, e., en la deficiencia de hierro, lleva a la síntesis disminuida de la porfirina, que previene la acumulación de los intermedios tóxicos. Este mecanismo es de importancia terapéutica: la infusión del arginate del heme del de la hematina del puede abortar ataques del Porphyria en pacientes con un error innato del metabolismo de este proceso, reduciendo la transcripción del synthase del ALA.

Los órganos implicados principalmente en síntesis del heme son el hígado y la médula, aunque cada célula requiera heme funcionar correctamente. El Heme se ve como molécula intermedia en el catabolismo de la hemoglobina en curso de metabolismo de la bilirrubina.

Degradación

En el primer paso, el heme es convertido al Biliverdin por la oxigenasa (HOXG) del Heme del de la enzima. Se utiliza se produce el NADPH como el reductor, oxígeno molecular incorpora la reacción, monóxido de carbono y el hierro se lanza de la molécula como el ion férrico (Fe³⁺). HOXG heme --------------> biliverdin + Fe³⁺ /\ H⁺ + NADPH NADP⁺ O₂ CO

En la segunda reacción, el biliverdin es convertido a la bilirrubina por la reductasa de Biliverdin del (BVR):

BVR biliverdin -----------> bilirrubina /\ H⁺ + NADPH NADP⁺

La bilirrubina se transporta en el hígado limitado a una proteína (albúmina de suero ), donde se conjuga con el ácido glucurónico para llegar a ser más soluble en agua. La reacción es catalizada por la transferasa (UDPGUTF) de UDP-glucuronide del de la enzima. UDPGUTF bilirrubina + UDP-glucuronate 2 ------------> diglucuronide de la bilirrubina \ 2 UMP + 2 pi

Esta forma de bilirrubina se excreta del hígado en la bilis . El diglucuronide intestinal de la bilirrubina del deconjugate de las bacterias y la bilirrubina del convertido al Urobilinogens algún urobilinogen es absorbido por las células intestinales y transportado en los riñones y excretado con orina. El resto viaja abajo de la zona digestiva y se excreta como Stercobilinogen, que es responsable del color de las heces .

Genes

Los genes siguientes son parte del camino químico para hacer heme:

ALAD : ácido aminolevulínico, delta, dehidratasa
ALAS1 : aminolevulinate, delta, synthase 1
ALAS2 : aminolevulinate, delta, anemia (sideroblastic/hipocrómica) del synthase 2
CPOX : oxidasis del coproporphyrinogen
FECH : ferrochelatase (protoporphyria)
HMBS : synthase del hydroxymethylbilane
PPOX : oxidasis del protoporphyrinogen
UROD : decarboxilasa del uroporphyrinogen
UROS : synthase del uroporphyrinogen III (porphyria erythropoietic congénito)

Ver también

Metabolismo de la bilirrubina
Chlorin
Corrin
Cobalamina
Respiración (fisiología)

.

Zenithic

Heme

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