La hemoglobina, la hemoglobina también deletreada y la Hb abreviada, es el hierro - conteniendo el oxígeno - transportan el Metalloprotein en los glóbulos rojos de la sangre en los vertebrados y otros animales. En los mamíferos la proteína compone el cerca de 97% del contenido seco del glóbulo rojo, y el alrededor 35% del contenido total (agua incluyendo). La hemoglobina transporta el oxígeno de los pulmones o de las papadas al resto del cuerpo, por ejemplo a los músculos donde lanza su carga del oxígeno. La hemoglobina también tiene una variedad de otros gas-transporta y deberes de la efecto-modulación, que varían de especie a las especies, y puede ser absolutamente diversa en los invertebrados

La hemoglobina conocida del es el encadenamiento del heme del y de la globina, reflejando el hecho de que cada subunidad de hemoglobina es una proteína globular con un grupo encajado del Heme (o haem); cada grupo del heme contiene un átomo del hierro, y éste es responsable del atascamiento del oxígeno a través de fuerzas ion-inducidas del dipolo. El tipo más común de hemoglobina en mamíferos contiene cuatro tales subunidades, cada uno con un grupo del heme. En seres humanos, cada grupo del heme puede atar una molécula del oxígeno, y así, una molécula de la hemoglobina puede atar cuatro moléculas del oxígeno.

Las mutaciones en los genes para la proteína de la hemoglobina en seres humanos dan lugar a un grupo de las enfermedades hereditarias llamadas los hemoglobinopathies, el más conocido cuyo es la enfermedad de la Hoz-célula. Históricamente en medicina humana, la enfermedad de la hoz-célula era la primera enfermedad que se entenderá en su mecanismo de la disfunción, totalmente abajo al nivel molecular. Sin embargo, no todas tales mutaciones del globina-gene dan lugar a enfermedad. Estas mutaciones se reconocen formalmente como variantes de la hemoglobina algo que enfermedades. El sistema separado de A (sobre todo) de enfermedades implica el underproduction del normal y de hemoglobins a veces anormales, con problemas y mutaciones en la regulación gene de la globina. Estas enfermedades, que también producen a menudo anemia, se llaman Thalassemias

La hemoglobina (Hb) se sintetiza en una serie compleja de pasos. La porción del heme se sintetiza en una serie de los pasos que ocurren en las mitocondrias y el Cytosol del glóbulo rojo no maduro, mientras que las porciones de la proteína de la globina de la molécula son sintetizadas por los ribosomas en el cytosol. La producción de Hb continúa en la célula a través de su desarrollo temprano Proerythroblast al Reticulocyte en la médula . A este punto, el núcleo se pierde en glóbulos rojos mamíferos, pero no en pájaros y muchas otras especies. Incluso después la pérdida del núcleo en mamíferos, el ARN Ribosomal residual permite la síntesis adicional de la Hb hasta que el reticulocyte pierda su ARN pronto después de entrar en la vasculatura (este ARN hemoglobina-sintético de hecho da a reticulocyte su aspecto y nombre reticulados).

La fórmula empírica químico de la hemoglobina humana más común es C₇₃₈H₁₁₆₆N₈₁₂O₂₀₃S₂Fe, pero como observado arriba, los hemoglobins varían extensamente a través de especie, e incluso (con mutaciones comunes) levemente entre subgrupos de seres humanos.

Estructura

En la mayoría de los seres humanos, la molécula de la hemoglobina es un montaje de cuatro subunidades globulares de la proteína . Cada subunidad se compone de una cadena de la proteína asociada firmemente a un grupo sin proteínas del Heme . Cada cadena de la proteína arregla en un sistema de segmentos estructurales de la Alfa-hélice conectados juntos en un arreglo del doblez de la globina, supuesto porque este arreglo es el mismo adorno plegable usado en otras proteínas del heme/de la globina tales como mioglobina . Este patrón plegable contiene un bolsillo que ate fuerte el grupo del heme.

Un grupo del heme consiste en un ion del hierro (FE) (átomo cargado) sostenido en un anillo heterocíclico, conocido como porfirina . El ion del hierro, que es el sitio del atascamiento del oxígeno, enlaza con cuatro el Nitrogens en el centro del anillo, que todo miente en un plano. El hierro también está limitado fuerte a la proteína globular vía el anillo del imidazol del residuo de la histidina F8 debajo del anillo de la porfirina. Una sexta posición puede atar reversible el oxígeno, terminando el grupo octaédrico de seis ligands. Lazos del oxígeno en un " fin-en bent" la geometría donde un átomo de oxígeno ata el FE y el otro resalta en ángulo. Cuando el oxígeno no está limitado, una molécula de agua muy débil enlazada llena el sitio, formando un octaedro torcido .

El ion del hierro puede estar en el estado de Fe²⁺ o de Fe³⁺, pero el ferrihemoglobin (metahemoglobina ) (Fe³⁺) no puede atar el oxígeno. En atar, el oxígeno oxida temporalmente el FE a (Fe³⁺), así que el hierro debe existir en el estado de oxidación +2 para atar el oxígeno. La reductasa de la metahemoglobina de la enzima reactiva la hemoglobina encontrada en el estado inactivo (Fe³⁺) reduciendo el centro del hierro.

En seres humanos adultos, el tipo más común de la hemoglobina es una hemoglobina llamada A del tetrámero (que contiene 4 proteínas de la subunidad), consistiendo en dos α y dos β subunidades non-covalently limitadas, cada uno hicieron de 141 y 146 residuos del aminoácido, respectivamente. Esto se denota como α₂β₂. Las subunidades son estructural tamaño similar y casi igual. Cada subunidad tiene un peso molecular alrededor de 17,000  daltons para un peso molecular total del tetrámero alrededor de 68,000  daltons. La hemoglobina A es estudiado lo más intensivo posible de las moléculas de la hemoglobina.

Las cuatro cadenas del polipéptido son limitadas el uno al otro por los enlaces de hidrógeno de los puentes de sal y las interacciones hidrofóbicas allí son dos clases de contactos entre el α y las cadenas β: α₁β₁ y α₁β₂.

El Oxyhemoglobin se forma durante la respiración cuando el oxígeno ata al componente del heme de la hemoglobina de la proteína en glóbulos rojos. Este proceso ocurre en los tubos capilares pulmonares adyacente a los alvéolos de los pulmones. El oxígeno entonces viaja a través de la corriente de la sangre que se caerá apagado en las células donde es utilizado en la glicolisis aerobia y en la producción de ATP por el proceso de la fosforilación oxidativa ., Sin embargo, no ayuda a contrariar una disminución de la sangre pH. La ventilación, o respiración, puede invertir esta condición por el retiro del dióxido de carbono, así causando un cambio para arriba en el pH.

El Deoxyhemoglobin es la forma de hemoglobina sin el oxígeno encuadernado. Los espectros de absorción del oxyhemoglobin y del deoxyhemoglobin diferencian. El oxyhemoglobin tiene absorción perceptiblemente más baja del 660  longitud de onda del nanómetro que deoxyhemoglobin, mientras que en 940  su absorción del nanómetro es levemente más alta. Esta diferencia es utilizada para la medida de la cantidad de sangre el hospitalizado del oxígeno por un instrumento llamado el oxímetro del pulso.

Estado de oxidación del hierro en oxyhemoglobin

La asignación del estado de oxidación de la hemoglobina oxigenada es difícil porque el oxyhemoglobin es diamagnético (ningunos electrones desparejados netos), pero las configuraciones de poca energía del electrón en oxígeno y el hierro es el paramagnético. El oxígeno del trío, la especie del oxígeno de la energía más baja, tiene dos electrones desparejados en orbitarios moleculares del π* antibonding. Hierro (II) tiende a estar en alto-hace girar la configuración donde los electrones desparejados existen en orbitarios antibonding de E_g. Hierro (III) tiene un número impar de electrones y tiene así electrones desparejados. Todas estas moléculas son paramagnéticas (tener electrones desparejados), no diamagnéticas, así que una distribución unintuitive de electrones debe existir para inducir diamagnetism.

Las tres posibilidades lógicas son: el

Bajo-hace girar lazos de Fe²⁺ al oxígeno de gran energía de la camiseta. Bajo-hacer girar el hierro y el oxígeno de la camiseta es diamagnético.

Bajo-hacer girar los lazos de Fe³⁺ al . O₂^- (el ion del superóxido ) y los dos electrones desparejados se juntan antiferromagnetically, dando características diamagnéticas.

Bajo-hacer girar los lazos de Fe⁴⁺ a O₂^2-. Ambos son diamagnéticos.

La espectroscopia del fotoelectrón de la radiografía sugiere que el hierro tenga un estado de oxidación de aproximadamente 3.2 e infrarrojo que estira las frecuencias del enlace de O-O sugiere una guarnición de la longitud en enlace con superóxido. El estado de oxidación correcto del hierro es así el estado +3 con oxígeno en el estado -1. El diamagnetism en esta configuración se presenta del electrón desparejado en el superóxido que alinea antiferromagnetically en la dirección opuesta del electrón desparejado en el hierro. La segunda opción que está correcta no es asombrosamente porque el oxígeno de la camiseta y las separaciones grandes de carga son ambos estados desfavorable de gran energía. El cambio del hierro a un estado de oxidación más alto disminuye el tamaño del átomo y lo permite en el plano del anillo de la porfirina, tirando en el residuo coordinado de la histidina e iniciando los cambios alostéricos considerados en las globulinas. La asignación del estado de oxidación, sin embargo, es solamente un formalismo así que los tres modelos pueden contribuir a un cierto pequeño grado.

Los postulados tempranos de los químicos bioinorgánicos demandaron que la posibilidad (1) (arriba) estaba correcta y de que el hierro existiera en el estado de oxidación II (de hecho estado de oxidación del hierro III como metahemoglobina, cuando no es acompañado por el del superóxido. O₂^- al " hold" el electrón de la oxidación, es incapaz de atar O₂). La química del hierro en este modelo era elegante, pero la presencia de oxígeno de la camiseta nunca fue explicada. Fue discutido que el atascamiento de una molécula del oxígeno colocó alto-hace girar el hierro (II) en un campo octaédrico de los ligands del fuerte-campo; este cambio en campo aumentaría la energía que parte del campo cristalino, haciendo los electrones del hierro aparearse en el diamagnético bajo-hace girar la configuración.

El atar de ligands

Según lo ilustrado arriba, cuando el oxígeno ata al centro del hierro, causa la contracción del átomo del hierro, y causas él al movimiento nuevamente dentro del centro del plano del anillo de la porfirina (véase el diagrama móvil). Al mismo tiempo, el plano sí mismo del anillo de la porfirina se empuja lejos del oxígeno y hacia la cadena lateral del imidizole del residuo de la histidina que obra recíprocamente en el otro poste del hierro. La interacción aquí fuerza el plano del anillo de lado hacia el exterior del tetrámero, y también induce una tensión en la hélice de la proteína que contiene la histidina mientras que se mueve más cerca al hierro. Esto causa un tirón en el filamento del péptido que tiende a abrir unidades del heme en el resto de la molécula, de modo que haya más sitio para que las moléculas del oxígeno aten en sus sitios del heme.

En la forma tetramérica de hemoglobina adulta normal, el atascamiento del oxígeno es así un proceso cooperativo . La afinidad obligatoria de la hemoglobina para el oxígeno es aumentada en la saturación del oxígeno de la molécula, con los primeros oxygens limitados influenciando la forma de los puntos de enlace para los oxygens siguientes, de una manera favorable para atar. Este atascamiento cooperativo positivo se alcanza a través de los cambios conformacionales estéricos del complejo de la proteína de la hemoglobina según lo discutido arriba, es decir cuando se oxigena una proteína de la subunidad en hemoglobina, éste induce un cambio conformacional o estructural en el complejo del conjunto, haciendo las otras subunidades ganar una afinidad creciente para el oxígeno. Por consiguiente, la curva obligatoria del oxígeno de la hemoglobina es el sigmoideo, o el S - shaped, en comparación con la curva hiperbólica normal asociada al atascamiento no cooperativo.

La capacidad oxígeno-obligatoria de la hemoglobina se disminuye en presencia del monóxido de carbono porque ambos gases compiten para los mismos puntos de enlace en la hemoglobina, monóxido de carbono que ata preferencial en lugar del oxígeno. El óxido de di del carbón ocupa un diverso punto de enlace en la hemoglobina. El dióxido de carbono se disuelve más fácilmente en la sangre deoxygenated, facilitando su retiro del cuerpo después de que el oxígeno se haya lanzado a los tejidos que experimentaban metabolismo. Esta afinidad creciente para el dióxido de carbono por la sangre venosa se conoce como el efecto de Haldane. A través de la anhidrasa carbónica de la enzima, el dióxido de carbono reacciona con agua para dar a el ácido carbónico, que se descompone en el bicarbonato y los protones

l → del → H₂CO₃ de CO₂ + de H₂O HCO₃^- + H⁺

Por lo tanto la sangre con los altos niveles del dióxido de carbono es también más baja en el pH (más ácido. La hemoglobina puede atar los protones y el dióxido de carbono que causa un cambio conformacional en la proteína y facilita el lanzamiento del oxígeno. Los protones atan en los varios lugares a lo largo de la proteína, y el dióxido de carbono ata en el grupo Alfa-amino que forma el carbamato . Inversamente, cuando el dióxido de carbono nivela en la disminución de la sangre (es decir, en los tubos capilares del pulmón), el dióxido de carbono y los protones se lanza de la hemoglobina, aumentando la afinidad del oxígeno de la proteína. Este control de la afinidad de la hemoglobina para el oxígeno por el atascamiento y el lanzamiento del dióxido y del ácido de carbono, se conoce como el efecto de Bohr.

El atascamiento del oxígeno es afectado por las moléculas tales como monóxido de carbono (CO) (por ejemplo del consumo de tabaco, coches y hornos). El CO compite con oxígeno en el punto de enlace del heme. La afinidad obligatoria de la hemoglobina para el CO es 200 veces mayor que su afinidad para el oxígeno, significado que las pequeñas cantidades de CO reducen dramáticamente la capacidad de la hemoglobina de transportar el oxígeno. Cuando la hemoglobina combina con el CO, forma un llamado compuesto rojo muy brillante Carboxyhemoglobin . Cuando el aire inspirado contiene los niveles del CO de hasta sólo 0.02%, el dolor de cabeza y la náusea ocurren; si la concentración del CO se aumenta a 0.1%, la inconsciencia seguirá. En fumadores pesados, el hasta 20% de los sitios oxígeno-activos se pueden bloquear por el CO.

¡En la manera similar, la hemoglobina también tiene afinidad obligatoria competitiva para el cianuro (CN^-), monóxido del sulfuro (TAN) , dióxido de nitrógeno (NO₂), y sulfuro (S^2-), incluyendo el sulfuro de hidrógeno (H₂S). Todos los estos lazo al hierro en heme sin el cambio de su estado de oxidación, pero ellos sin embargo inhiben oxígeno-atar, causando toxicidad grave.

El átomo del hierro en el grupo del heme debe estar en el estado de oxidación ferroso (Fe²⁺) para apoyar el oxígeno y el atascamiento y el transporte de otros gases. La oxidación al estado férrico (Fe³⁺) convierte la hemoglobina en la metahemoglobina (" pronunciado del hemiglobin o; Encontrado-hemoglobin"), que no puede atar el oxígeno. La hemoglobina en glóbulos rojos normales es protegida por un sistema de reducción para guardar esto del suceso. El dióxido de nitrógeno y el óxido nitroso son capaces de convertir una pequeña fracción de la hemoglobina a la metahemoglobina, no obstante éste no es generalmente de importancia médica (el dióxido de nitrógeno es venenoso por otros mecanismos, y el óxido nitroso se utiliza rutinario en anestesia quirúrgica en la mayoría de la gente sin la acumulación indebida de la metahemoglobina).

De la gente acclimated a las muchas altitudes, la concentración 2,3-Bisphosphoglycerate (2,3-BPG) en la sangre se aumenta, que permite que estos individuos entreguen una cantidad más grande de oxígeno a los tejidos bajo condiciones de una tensión más baja del oxígeno. Este fenómeno, donde la molécula Y afecta al atascamiento de la molécula X a una molécula Z del transporte, se llama un efecto alostérico heterotropic del .

Una hemoglobina variable, llamada el la hemoglobina fetal (HbF, α₂γ₂), se encuentra en el feto que se convierte, y ata el oxígeno con mayor afinidad que la hemoglobina adulta. Esto significa que la curva obligatoria del oxígeno para la hemoglobina fetal izquierdo-está cambiada de puesto (es decir, un porcentaje más alto de la hemoglobina tiene oxígeno limitado a él en una tensión más baja del oxígeno), con respecto a el de la hemoglobina adulta. Consecuentemente, la sangre fetal en la placenta puede tomar el oxígeno de la sangre maternal.

La hemoglobina también lleva el óxido nítrico en la pieza de la globina de la molécula. Esto mejora entrega del oxígeno en la periferia y contribuye al control de la respiración. NINGUNOS lazos reversible a un residuo específico de la cisteína en globina; el atascamiento depende del estado (R o T) de la hemoglobina. La hemoglobina resultante de S-nitrosylated influencia varias actividades Ninguno-relacionadas tales como el control de la resistencia vascular, de la presión arterial y de la respiración. NINGÚN se lanza no en el citoplasma de eritrocitos pero es transportado por un cambiador de anión llamado AE1 fuera de ellos.

Tipos de hemoglobins en seres humanos

Las variantes de la hemoglobina son una parte normal desarrollo fetal embrionario de y, pero pueden también ser formas patológicas del mutante de la hemoglobina en una población (generalmente de seres humanos), causadas por variaciones en genéticas. Un poco de hemoglobina bien conocida tales variantes tales como anemia de la Hoz-célula es responsable de enfermedades, y se considera los hemoglobinopathies. Otras variantes no causan ninguna patología perceptible, y así se consideran las variantes no-patológicas.

En el embrión :
Gower 1 (ζ₂ε₂)
Gower 2 (α₂ε₂) ()
Hemoglobina Portland (ζ₂γ₂)

En el feto :
Hemoglobina F (α₂γ₂) ()

En adultos:
Hemoglobina A (α₂β₂) () - el más común con una cantidad normal sobre el 95%
La hemoglobina A₂ (α₂δ₂) - síntesis de cadena del δ comienza tarde en el tercer trimestre y en adultos, tiene una gama normal de 1.5%
La hemoglobina F (α₂γ₂) - en la hemoglobina F de los adultos se restringe a una población limitada de glóbulos rojos llamados las F-células. Sin embargo, el nivel de la Hb F se puede elevar en personas con enfermedad de la hoz-célula.

Formas variables que causan enfermedad:
La hemoglobina S (α₂β^S₂) - una forma variable de hemoglobina encontró en gente con la enfermedad de célula de hoz . Hay una variación en el gene de β-chain, causando un cambio en las características del hemoblobin que da lugar a sickling de glóbulos rojos.
Hemoglobina C (α₂β^C₂) - otra variante debido a una variación en el gene de β-chain. Esta variante causa a crónico suave la anemia hemolítica .

Degradación de la hemoglobina en animales vertebrados

Cuando se analiza el alcance de los glóbulos rojos el final de su vida debido al envejecimiento o a los defectos, ellos, la molécula de la hemoglobina es ascendente quebrado y el hierro consigue reciclado. Cuando el anillo de la porfirina es ascendente quebrado, los fragmentos es secretado normalmente en la bilis por el hígado . Este proceso también produce una molécula de monóxido de carbono para cada molécula del heme degradada; éste es una de las pocas fuentes naturales de producción del monóxido de carbono en el cuerpo humano, y es responsable de los niveles de sangre normales de monóxido de carbono incluso en la gente que respira el aire puro. El otro producto final principal de la degradación del heme es la bilirrubina . Los niveles crecientes de este producto químico se detectan en la sangre si los glóbulos rojos se están destruyendo más rápido que generalmente. La proteína de la hemoglobina o la hemoglobina incorrectamente degradada que se han lanzado de los glóbulos demasiado rápido puede estorbar los pequeños vasos sanguíneos, especialmente los recipientes de filtración de la sangre delicada de los riñones que estropean el riñón.

Papel en enfermedad

La disminución de la hemoglobina, con o sin una disminución absoluta de glóbulos rojos, lleva a los síntomas de la anemia . La anemia tiene muchas diversas causas, aunque la deficiencia de hierro y su anemia de deficiencia de hierro resultante sean las causas mas comunes del mundo occidental. Pues la ausencia de hierro disminuye síntesis del heme, los glóbulos rojos en anemia de deficiencia de hierro son el hipocrómico (que carece el pigmento rojo de la hemoglobina) y el microcytic (más pequeño que normal). Otras anemias son más raras. En la hemólisis (avería acelerada de glóbulos rojos), la ictericia asociada es causada por la bilirrubina del metabilito de la hemoglobina, y la hemoglobina de circulación puede causar a la falta renal .

Algunas mutaciones en la cadena de la globina se asocian a los hemoglobinopathies, tal como enfermedad de la Hoz-célula y talasemia . Otras mutaciones, según lo discutido al principio del artículo, son benignas y se refieren simplemente como variantes de la hemoglobina.

Hay un grupo de desordenes genéticos, conocido como los Porphyrias 'que son caracterizados por errores en caminos metabólicos de la síntesis del heme. El George III del rey del Reino Unido era probablemente la víctima más famosa del porphyria.

Apenas, la hemoglobina A combina lentamente con la glucosa en la valina terminal (un aminoácido alfa) de cada cadena β. La molécula resultante se refiere a menudo como Hb A_1c . Mientras que la concentración de glucosa en la sangre aumenta, el porcentaje de la Hb A que da vuelta en la Hb A_1c aumenta. En los diabéticos cuya glucosa funciona generalmente arriba, la Hb A_1c del por ciento también funciona arriba. Debido a el índice lento de combinación de la Hb A con glucosa, el porcentaje de la Hb A_1c es representante del nivel de la glucosa en la sangre hecha un promedio durante un rato más largo (el período de glóbulos rojos, que es típicamente 50-55 días).

Uso de diagnóstico

Los niveles de la hemoglobina están entre los análisis de sangre lo más comúnmente posible generalmente realizados como parte de una cuenta de sangre completa o de la cuenta de sangre completa . Los resultados se divulgan en el mol g / L, DL del g/o /L. Para la conversión, 1 g/dL es 0. Si la concentración total de la hemoglobina en la sangre baja debajo de un punto de ajuste, esto se llama la anemia . Los valores normales para los niveles de la hemoglobina son:
Mujeres: 12.1 g/dl
Hombres: 13.2 g/dl
Niños: 11 a 16 g/dl
Mujeres embarazadas: 11 a 12 g/dl Las anemias son subclasificadas más a fondo por el tamaño de los glóbulos rojos, que son las células que contienen la hemoglobina en vertebrados. Pueden ser clasificadas como microcytic (los glóbulos rojos pequeños), normocíticas (los glóbulos rojos clasificados normal), o macrocytic (los glóbulos rojos de gran tamaño). La hemoglobina es la prueba típica usada para la donación de sangre . Una comparación con el hematócrito puede ser hecha multiplicando la hemoglobina por tres. Por ejemplo, si la hemoglobina se mide en 17, que compara con un hematócrito de .

Los niveles de la glucosa de sangre pueden variar extensamente a través de un día, así que una o solamente alguna muestras de un paciente analizado para la glucosa pueden no ser representante del control de largo plazo de los niveles de la glucosa. Por esta razón una muestra de sangre se puede analizar para el nivel de la Hb A_1c, que es más representativo del control de la glucosa hecho un promedio durante un plazo más largo (determinado por el período de los glóbulos rojos del individuo, que es típicamente 50-55 días). Gente cuya Hb A_1c funciona 6.0% o menos buen control de más largo plazo de la glucosa de la demostración. Los valores de la Hb A_1c que son más de 7. Esta prueba es especialmente útil para los diabéticos.

En proyección de imagen radiológica: fMRI y sus aplicaciones con hemoglobina

La máquina FMRI puede utilizar la señal del oxyhemoglobin mientras que alinea parcialmente estas moléculas con el campo magnético. La máquina entonces enviará una serie de pulsos magnéticos el al frente del participante o se emite la otra estructura de cuerpo, lentamente golpeando las moléculas fuera de la alineación, y una onda de radio cuando se vuelven en la alineación. La máquina del fMRI puede entonces coger estas señales y utilizarlas para hacer las exploraciones, que son mapas seccionados transversalmente que demuestran el flujo de sangre.

Hemoglobina en la gama biológica de vida

La hemoglobina es de ninguna manera única a los vertebrados; hay una variedad las proteínas del transporte y del atascamiento del oxígeno en (y planta) el reino animal. Otros organismos incluyendo las bacterias, el Protozoans y los hongos todo tienen hemoglobina-como las proteínas cuyo los papeles sabidos y previstos incluyen el atascamiento reversible de los Ligands gaseosos puesto que muchas de estas proteínas contienen las globinas, y también la mitad (hierro del heme en una ayuda plana de la porfirina), estas sustancias a menudo se refiere simplemente como hemoglobins, incluso si su estructura terciaria total es muy diferente de la de la hemoglobina vertebrada. Particularmente, la distinción de la “mioglobina” y la hemoglobina en animales más bajos es a menudo imposibles, porque algunos de estos organismos no contienen los músculos. O ella puede tener un sistema circulatorio separado reconocible, pero no uno que los repartos con oxígeno transporten (por ejemplo, muchos insectos y otros artrópodos). En todos estos grupos, el heme/la globina que contiene las moléculas (incluso globina monomérica unas) que se ocupan de gas-atar se refiere como hemoglobins. Además de ocuparse de transporte y de la detección del oxígeno, estas moléculas pueden también repartir sin, CO₂, los compuestos del sulfuro, e incluso barrido de O₂ en los ambientes que deben ser anaerobios. Pueden incluso ocuparse de la desintoxicación de los materiales tratados con cloro de una forma análogos a las enzimas P450 y a las peroxidasas heme-que contienen.

La estructura de hemoglobins varía a través de especie. La hemoglobina ocurre en todos los reinos de organismos, pero no en todos los organismos. los hemoglobins de la Solo-globina tienden a ser encontrados en especie primitiva tal como bacterias, protozoos, algas, y plantas . El nematodo worms, los moluscos y los crustáceos sin embargo, muchos contienen las moléculas muy grandes del multisubunit mucho más grandes que ésas en vertebrados. Particularmente dignos de mención son los hemoglobins quiméricos encontrados en los hongos y los anélidos gigantes, que pueden contener otro los tipos de la globina y de proteínas. Una de las ocurrencias y de las aplicaciones más llamativas de la hemoglobina en organismos ocurre en (hasta) el gusano gigante (pachyptila del tubo de 2.4 metros de Riftia del, también llamado Vestimentifera) que puebla respiraderos volcánicos del océano en el piso de mar. Estos gusanos no tienen ninguna zona digestiva, sino que por el contrario contienen una población de bacterias que constituyen la mitad del peso del organismo, que reaccionan H₂S del respiradero y O₂ del agua a la energía del producto para hacer el alimento de H₂O y de CO₂. Estos organismos terminan con una estructura en forma de abanico de color rojo oscuro (" plume") cuál extiende en el agua y cuál absorbe H₂S y O₂ para las bacterias, y también absorbe CO₂ para el uso como materia prima sintética (después de la manera de plantas fotosintéticas). El color rojo brillante de los resultados de las estructuras de varios hemoglobins extraordinario complejos encontró en ellos cuál contiene hasta 144 cadenas de la globina (probablemente cada uno incluyendo las estructuras asociadas del heme). Estos hemoglobins del gusano del tubo son notables para poder llevar el oxígeno en presencia del sulfuro, y también llevar de hecho el sulfuro, sin ser totalmente " poisoned" o inhibido por esta molécula, como hemoglobins en la mayoría de las otras especies ser.

Otras proteínas oxígeno-obligatorias

mioglobina del : Encontrado en el tejido del músculo de muchos vertebrados, incluyendo seres humanos, da a tejido del músculo un color rojo o gris oscuro distinto. Es muy similar a la hemoglobina en estructura y secuencia, pero no es un tetrámero; en lugar, es un monómero que carece el atascamiento cooperativo . Se utiliza para almacenar el oxígeno algo que lo.

Hemocyanin : La segunda proteína de transporte común del oxígeno encontró en naturaleza, se encuentra en la sangre de muchos artrópodos y las aplicaciones de los moluscos revisten a grupos con cobre prostéticos en vez de grupos del heme del hierro y son azules en color cuando están oxigenadas.

Hemerythrin : Algunos invertebrados marinas y algunas especies del anélido utilizan este hierro que contiene la proteína del no-heme para llevar el oxígeno en su sangre. Aparece rosadas/la violeta cuando está oxigenada, claro cuando no.

Chlorocruorin : Encontrado en muchos anélidos, es muy similar al erythrocruorin, pero el grupo del heme es perceptiblemente diferente en estructura. Aparece el verde cuando deoxygenated y rojo cuando está oxigenado.

Vanabins : También conocido como chromagens del vanadio del, se encuentran en la sangre de las ascidias y se presumen para utilizar el vanadio raro del metal como su oxígeno que ata a grupo prostético.

Erythrocruorin : Encontrado en muchos anélidos, incluyendo los gusanos es muchos con proteínas libre-flotantes gigantes de una sangre docena-posible centenares-de iron- y las subunidades de la proteína del heme-cojinete limitadas juntas en un solo complejo de la proteína con una masa molecular mayor de 3.5 millones de daltons.

Pinnaglobin : Visto solamente en el squamosa del pabellón de la oreja del del molusco. Brown manganeso-basó la proteína de la porfirina. Leghemoglobin : En plantas leguminosas, tales como alfalfa o sojas, las bacterias nitrificantes en las raíces son protegidas contra el oxígeno por este heme del hierro que contiene, proteína obligatoria del oxígeno.

Hemoglobina en historia y arte

Históricamente, una asociación entre el color de la sangre y el moho ocurre en la asociación del planeta Marte, con dios de la guerra romano, puesto que el planeta es un naranja-rojo que recordaron a ancients sangre. Aunque el color del planeta deba planchar compuestos conjuntamente con el oxígeno en el suelo marciano, es una idea falsa común que el hierro en hemoglobina y sus óxidos da sangre a su color rojo. El color es realmente debido a la mitad de la porfirina de hemoglobina a el cual el hierro esté limitado, no el hierro sí mismo, aunque el estado de la ligadura y de los redox del hierro pueda influenciar el pi a las transiciones electrónicas del pi* de la porfirina y por lo tanto de sus características ópticas.

El Voss-Andreae juliano del artista creó una escultura llamada " Corazón del " de acero (de la hemoglobina); en 2005 basó en la espina dorsal de la proteína. La escultura fue hecha del vidrio y del acero de la erosión. El aherrumbrar intencional de la obra de arte inicialmente brillante refleja la reacción química fundamental de la hemoglobina del hierro que ata al oxígeno.

Ver también

Clorofila
Doblez de la globina
Hemocyanin
Hemoprotein
enfermedad de la Hoz-célula

Variantes de la hemoglobina:
Hb A_1C
Hemoglobina A2
Hemoglobina C
Hemoglobina F

Subunidades de la proteína de la hemoglobina (genes):
Globina alfa 1
Globina beta
Globina del delta

Citaciones

.

Zenithic

Chaise-Dieu-du-Theil

Random links:

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