Un intein es un segmento de una proteína que pueda suprimirse y contestar las porciones restantes (los exteins) con un enlace de péptido . Inteins también se ha llamado " quot de los intrones de la proteína;.

La mayoría de los inteins divulgados también contienen un dominio del Endonuclease que desempeñe un papel en la propagación del intein. De hecho, muchos genes tienen segmentos sin relación de la intein-codificación insertados en diversas posiciones. Por éstos y otras razones, los inteins (o más correctamente, los segmentos del gene que cifran para los inteins) a veces se llaman el los elementos genéticos egoístas pero puede ser más exacto llamarlos parásito. La diferencia es ese " genes" egoísta; es el " selfish" solamente en cuanto competir con otros genes o alelos pero todavía satisfacer una función beneficiosa para el organismo en conjunto, mientras que " genes" parásito; ser functionless.

la proteína Intein-mediada que empalma ocurre después de que el MRNA se haya traducido a una proteína. Esta proteína del precursor contiene tres segmentos - un N-extein seguido por el intein seguido por el A. Después de empalmar ha ocurrido, el resultado también se llama un extein.

El primer intein fue descubierto en el 1987 . Desde entonces, los inteins se han encontrado en los tres dominios de la vida (eucariotas, bacterias, y archaea). El conocimiento con respecto a la situación evolutiva de inteins y de elementos relacionados se repasa en Gogarten y Hilario (2006). El mecanismo para el efecto que empalma es una analogía natural a la técnica para químicamente generar las proteínas de tamaño mediano llamadas la ligadura química nativa, que fue desarrollada al mismo tiempo que los inteins fueron descubiertos.

Inteins en biotecnología

Inteins es muy eficiente en la proteína que empalma y han encontrado por consiguiente un papel importante en biotecnología . Hay más de 200 inteins identificados hasta la fecha, los tamaños se extienden a partir de la 100-800 aa. Inteins se ha dirigido para los usos particulares tales como síntesis de la proteína, y el etiquetado selectivo de los segmentos de la proteína, que es útil para los estudios RMN de proteínas grandes.

La inhibición farmacéutica de la supresión del intein puede ser una herramienta útil para el desarrollo, la proteína de la droga que contiene el intein no realizará su función normal si el intein no suprime puesto que su estructura será interrumpida.

Se ha sugerido que los inteins podrían probar útil para alcanzar la expresión de Allotopic de ciertas proteínas alto hidrofóbicas codificados normalmente por el genoma mitocondrial, por ejemplo en la terapia de gene (de Grey 2000). El hydrophobicity de estas proteínas es un obstáculo a su importación en las mitocondrias . Por lo tanto, la inserción de un intein no-hidrofóbico puede permitir que esta importación proceda. Supresión del intein después de que la importación entonces restaurara la proteína al Salvaje-tipo .

Convenciones de nombramiento de Intein

La primera parte de un nombre del intein se basa en el nombre científico del organismo en el cual se encuentra, y la segunda parte se basa en el nombre del gene o del extein correspondiente. Por ejemplo, el intein encontrado en el acidophilum de Thermoplasma y asociado a la “subunidad vacuolar A de la ATpasa” (VMA) se llama “Tac VMA”.

Normalmente, como en este ejemplo, apenas tres letras son suficientes especificar el organismo, pero hay variaciones. Por ejemplo, las letras adicionales se pueden agregar para indicar una tensión. Si más de un intein se codifica en el gene correspondiente, los inteins se dan un sufijo numérico a partir de 5 ' a 3 ' o en orden de su identificación. Por ejemplo, " Msm dnaB-1".

El segmento del gene que codifica el intein se da generalmente el mismo nombre que el intein, pero evitar la confusión, el nombre del intein apropiado se capitaliza generalmente (e. Pfu RIR1-1), mientras que el nombre del segmento correspondiente del gene se pone en letra itálica.

Inteins completos y mini

Inteins puede contener un dominio autoguiado hacia el blanco del gene del endonuclease además de los dominios que empalman. Este dominio es responsable de la extensión del intein hendiendo la DNA en un alelo del intein libremente en el cromosoma homólogo, accionando el sistema double-stranded de la reparación (DSBR) de la rotura de la DNA, que entonces repara la rotura, así copiando el intein en un intein localizar previamente libremente. El dominio de HEG no es necesario para el intein que empalma, y así que puede ser perdido, formando un intein mínimo, o mini. Varios estudios han demostrado la naturaleza modular de inteins agregando o quitando dominios de HEG y determinando la actividad de la nueva construcción.

Inteins partidos

A veces, el intein de la proteína del precursor viene a partir de dos genes. En este caso, el intein reputa un intein de la fractura. Por ejemplo, en el Cyanobacteria, el DnaE, la alfa catalítica de la subunidad de la polimerasa de DNA III, es codificado por dos genes separados, dnaE-n y dnaE-c. El producto del dnaE-n consiste en una secuencia de N-extein seguida por una secuencia del intein de 123 aa (aminoácido), mientras que el producto del dnaE-c consiste en una secuencia del intein de 36 aa seguida por el A. - secuencia del extein.
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