Los microfilamentos son los filamentos más finos del citoesqueleto encontrado en el citoplasma de todas las células eucarióticas . Estos polímeros lineares de las subunidades de la actinia son flexibles y el abrochar relativamente fuerte, de resistencia por las fuerzas de compresión multi-piconewton y fractura del filamento por las fuerzas extensibles del nanonewton. Los microfilamentos son alto versátiles, funcionando en (a) los motores moleculares expansile actoclampin-conducidos, donde cada filamento de alargamiento enjaeza la energía de la hidrólisis de su " en-board" El ATP para conducir los motores de fin-seguimiento del actoclampin para propulsar el arrastre de la célula, el movimiento ameboide, y los cambios en célula forman, y (b) la actomiosina - motores moleculares contráctiles conducidos, donde el servicio fino de los filamentos del como plataformas extensibles para la acción de tracción hidrólisis-dependiente del ATP de la miosina en la contracción del músculo y adelanto urópodo.
Organización
Los filamentos de la actinia están montados en dos tipos generales de estructuras: paquetes y redes. dictado Actinia-obligatorio de las proteínas la formación de cualquier estructura puesto que ellos filamentos de la actinia de la reticulación en la hélice double-stranded.
Paquetes
En paquetes no musculares de la actinia, los filamentos se ligan tales que son paralelos por actinia-liar y/o especie catiónica. Los paquetes desempeñan un papel en muchos procesos celulares tales como división de célula (cytokinesis) y movimiento de la célula.
Uno mismo-montaje in vitro del
Las fibras más finas del citoesqueleto (midiendo aproximadamente 7 el nanómetro de diámetro ), microfilamentos son formadas por la polimerización head-to-tail de los monómeros de la actinia (también conocidos como globular o G-actinia). También se refieren como la actinia filamentosa (o actina F). Cada microfilamento se compone de dos filamentos entrelazados helicoidales de subunidades. Como los Microtubules los filamentos de la actinia se polarizan, con sus (+) - extremos de crecimineto rápido (también conocidos como extremos de púas del, debido a su aspecto en micrográfos de electrón después del atascamiento de los secundario-fragmentos de la miosina S1) y (-) - un extremo de crecimiento lento (o el extremo acentuado del, basado otra vez en el patrón creado por el atascamiento S1).Los filamentos alargan aproximadamente 10 veces más rápidamente en sus (+) extremos más que sus (-) extremos menos. En de estado estacionario, la tarifa de la polimerización en el extremo del más empareja la tarifa del despolimerización en el extremo menos, y los microfilamentos se dicen al " treadmill". Un filamento treadmilling no necesita moverse; sin embargo, hay una absorción neta del monómero en (+) - termina y una pérdida neta del monómero del (-) - termina, tales que la largura total que un microfilamento treadmilling no cambia. Notablemente, no se genera ninguna fuerza mecánica treadmilling.
La polimerización in vitro de la actinia del, nucleación, comienza con la autoasociación de tres monómeros de la G-actinia a formar un trímero . ATP - la actinia entonces ata (+) el extremo más, y el ATP es posteriormente hidrolizado con un de medio tiempo de cerca de 2 segundos y del fosfato inorgánico lanzado con un de medio tiempo de cerca de 6 minutos,.
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