Las proteínas son los compuestos orgánicos grande hechos de los aminoácidos dispuestos en una cadena linear y unidos juntos por los enlaces de péptido entre el carboxilo y los grupos amino de los residuos adyacentes del aminoácido. La secuencia de aminoácidos en una proteína es definida por un gene y codificada en el código genético . Aunque este código genético especifique el " 20; standard" los aminoácidos, los residuos en una proteína a menudo químicamente se alteran en la modificación Poste-de translación : cualquiera antes de que la proteína pueda funcionar en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas pueden también trabajar juntas para alcanzar una función particular, y se asocian a menudo para formar los complejos estables

Como otro biológico las macromoléculas tal como polisacáridos y proteínas de los ácidos nucléicos son partes esenciales de organismos y participan en cada proceso dentro proteínas de las células de muchas son las enzimas que el cataliza reacciones bioquímicas de, y es vital al metabolismo . Las proteínas también tienen funciones estructurales o mecánicas, tales como actinia y la miosina en músculo, y las proteínas en el citoesqueleto, que forma un sistema de andamio que mantenga forma de la célula. Otras proteínas son importantes en la señalización de la célula, la adherencia de célula de las inmunorespuestas, y el ciclo celular . La proteína es también necesaria en dietas de de los animales, puesto que no pueden sintetizar todos los aminoácidos y deben obtener los aminoácidos esenciales del alimento. Con el proceso de la digestión, los animales analizan la proteína injerida en los aminoácidos libres que entonces se utilizan en el metabolismo .

La proteína del de la palabra viene del πρώτα griego (" del ; prota"), significando el " del " primario de la importancia ; y estas moléculas primero fueron descritas y nombradas por el sueco Jöns Jacobo Berzelius del químico en 1838. Sin embargo, el papel fundamental de las proteínas en organismos vivos no fue apreciado completamente hasta 1926, cuando el James B. Sumner demostró que la ureasa de la enzima era una proteína. La primera proteína que se ordenará era la insulina, por el Frederick Sanger, que ganó el Premio Nobel Para este logro en 1958. Las primeras estructuras de la proteína a ser hemoglobina incluida solucionada y mioglobina, por el Perutz máximo y sir Juan Cowdery Kendrew, respectivamente, en 1958. Las estructuras tridimensionales de ambas proteínas primero fueron determinadas por análisis de la difracción de radiografía; las estructuras de la mioglobina y de la hemoglobina ganaron el Premio Nobel 1962 Del en la química para sus descubridores.

Bioquímica

considera también: Aminoácido,

l del enlace de péptido

Las proteínas son polímeros lineares construidos a partir del 20 diferente aminoácidos de los aminoácidos de L-α- todos los poseen características estructurales comunes, incluyendo un carbón del α a el cual un grupo amino, un grupo carboxilo, y una cadena lateral variable sean enlazado . Solamente la prolina diferencia de esta estructura básica, pues contiene un anillo inusual al grupo de la amina del N-fin, que fuerza la mitad de la amida de CO-NH en una conformación fija. Las cadenas laterales de los aminoácidos estándar, detalladas en la lista de los aminoácidos estándar, tienen diversas características químicas que produzcan la estructura tridimensional de las proteínas y sean por lo tanto críticas a la función de la proteína. Los aminoácidos en una cadena del polipéptido son ligados por los enlaces de péptido formados en una reacción de la deshidratación. Ligado una vez en la cadena de la proteína, un aminoácido individual se llama un residuo del, y las series ligadas de carbón, de nitrógeno, y de átomos de oxígeno se conocen como la cadena principal del o espina dorsal de la proteína del . El enlace de péptido tiene dos formas de la resonancia que contribuyan un cierto Doble-enlacen el carácter de e inhiban la rotación alrededor de su eje, de modo que los carbones alfa sean áspero el coplanario. Los otros ángulos Dihedral de dos en el enlace de péptido determinan la forma local presunta por la espina dorsal de la proteína.

Debido a la estructura química de los aminoácidos individuales, la cadena de la proteína tiene direccionalidad. El extremo de la proteína con un grupo carboxilo libre se conoce como el C-término o término del carboxy, mientras que el extremo con un grupo amino libre se conoce como el N-término o término amino.

La proteína del de las palabras, el polipéptido, y el péptido son poco ambiguos y pueden traslaparse en el significado. La proteína del se utiliza generalmente para referir a la molécula biológica completa en una conformación estable, mientras que el péptido del es generalmente reservado para los oligómeros de un aminoácido del cortocircuito que carecen a menudo una estructura de 3 dimensiones estable. Sin embargo, el límite entre los dos es mal definido y miente generalmente cerca de 20-30 residuos. El polipéptido del puede referir a cualquier sola cadena linear de aminoácidos, generalmente sin importar longitud, pero implica a menudo una ausencia de una conformación definida .

Síntesis

Las proteínas están montadas de los aminoácidos usar la información codificada en proteína de los genes cada tienen su propia secuencia de aminoácido única que sea especificada por la secuencia del nucleótido del gene que codifica esta proteína. El código genético es un sistema de sistemas del tres-nucleótido llamados los codones y cada combinación del tres-nucleótido representa un aminoácido, por ejemplo soportes de AGOSTO para la metionina . Porque la DNA contiene cuatro nucleótidos, el número total de codones posibles es 64; por lo tanto, hay una cierta redundancia en el código genético, con algunos aminoácidos especificado por más de un codón. Los genes codificados en la DNA son transcritos primer en el ARN de mensajero pre- (mRNA) al lado de las proteínas tales como polimerasa de ARN . La mayoría de los organismos entonces procesan el pre-mRNA (también conocido como transcripción primaria del ) usar varias formas de la modificación Poste-transcriptiva para formar el mRNA maduro, que entonces es utilizado como plantilla para la síntesis de la proteína por el ribosoma . En los Prokaryotes el mRNA se puede cualquiera utilizar tan pronto como se produzca, o limitar por un ribosoma que se mueve después lejos nucleoide. En cambio, los eucariotas hacen el mRNA en el núcleo de célula y después lo desplazan a través de la membrana nuclear en el citoplasma, donde ocurre la síntesis de la proteína después. El índice de síntesis de la proteína es más alto en prokaryotes que eucariotas y puede alcanzar hasta 20 aminoácidos por segundo.

El proceso de sintetizar una proteína de una plantilla del mRNA se conoce como traducción . El mRNA se carga sobre el ribosoma y es leído tres nucleótidos a la vez emparejando cada codón a su anticodón de apareamiento bajo situado en una molécula del ARN de la transferencia, que lleva el aminoácido que corresponde al codón que reconoce. El " de la ligasa del tRNA de Aminoacyl de la enzima; charges" las moléculas del tRNA con los aminoácidos correctos. El polipéptido growing a menudo se llama el la cadena naciente . Las proteínas biosynthesized siempre del N-término al C-término .

El tamaño de una proteína sintetizada se puede medir por el número de aminoácidos que contiene y al lado de su masa molecular total, que se divulga normalmente en unidades de los daltons del (sinónimos con las unidades totales atómicas, o el kilodalton derivado de la unidad (kDa). Las proteínas de la levadura están en el kDa 466 de largo y 53 los aminoácidos del promedio en Massachusetts.

Síntesis química

Las proteínas cortas se pueden también sintetizar químicamente por una familia de métodos conocidos como síntesis del péptido, que confían en técnicas orgánicas de la síntesis tales como ligadura química para producir los péptidos en la alta producción. La síntesis química permite la introducción de aminoácidos non-natural en cadenas del polipéptido, tales como accesorio de las puntas de prueba fluorescentes a las cadenas laterales del aminoácido. Estos métodos son útiles en la bioquímica del laboratorio y la biología de célula, aunque generalmente no para los usos comerciales. La síntesis química es ineficaz para los polipéptidos más de largo que cerca de 300 aminoácidos, y las proteínas sintetizadas pueden no asumir fácilmente su estructura terciaria nativo. La mayoría de los métodos químicos de la síntesis proceden de C-término al N-término, enfrente de la reacción biológica.

Estructura de proteínas

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la estructura de la proteína La mayoría del doblez de las proteínas en las estructuras de 3 dimensiones únicas. La forma en la cual una proteína dobla naturalmente se conoce como su estado nativo . Aunque muchas proteínas puedan doblar sin ayuda simplemente con las propensiones estructurales de sus aminoácidos componentes, otras requieren a asistente de los Chaperones moleculares doblar eficientemente a sus estados nativos. Los bioquímicos refieren a menudo a cuatro aspectos distintos de la estructura de una proteína:
estructura primaria : la secuencia de aminoácido
estructura secundaria : regularmente repitiendo las estructuras locales estabilizadas por los enlaces de hidrógeno los ejemplos mas comunes son la hélice alfa y la hoja beta . Porque las estructuras secundarias son locales, muchas regiones de diversa estructura secundaria pueden estar presentes en la misma molécula de proteína.
estructura terciaria : la forma total de una sola molécula de proteína; la relación espacial de las estructuras secundarias a una otra. La estructura terciaria es estabilizada generalmente por las interacciones nonlocal, lo más comúnmente posible la formación de una base hidrofóbica, pero también con enlaces de hidrógeno de los puentes de sal, los enlaces de disulfuro e incluso las modificaciones Poste-de translación el " del término; structure" terciario; es de uso frecuente como sinónimo con el doblez término.
estructura de cuaternario : la forma o la estructura que resultan de la interacción de más de una molécula de proteína, llamada generalmente subunidades de la proteína 'en este contexto, que funcionan como parte del montaje o de la proteína más grande complejo.

Las proteínas no son moléculas enteramente rígidas. Además de estos niveles de estructura, las proteínas pueden cambiar de puesto entre varias estructuras relacionadas mientras que realizan su función biológica. En el contexto de estos cambios funcionales, estas estructuras terciarias o de cuaternario se refieren generalmente como " " de las conformaciones ; y las transiciones entre ellas se llaman los cambios conformacionales de . El tales cambios es inducido a menudo por el atascamiento de una molécula del substrato al sitio activo de una enzima, o la región física de la proteína que participa en catálisis química. En la solución todas las proteínas también experimentan la variación en estructura con la vibración termal y la colisión con otras moléculas, considera la animación a la derecha.

Las proteínas se pueden dividir informal en tres clases principales, que correlacionan con las estructuras terciarias típicas: Las proteínas fibrosas globular de las proteínas y proteínas globulares de las proteínas de la membrana casi todas las son el soluble y muchas son enzimas. Las proteínas fibrosas son a menudo estructurales; las proteínas de la membrana sirven como receptores o proporcionan a menudo los canales para que las moléculas polares o cargadas pasen a través de la membrana celular.

Una caja especial de enlaces de hidrógeno intramoleculares dentro de las proteínas, blindada mal de ataque del agua y por lo tanto de promover su propia deshidratación, se llama Dehydrons

Determinación de la estructura

Descubriendo la estructura terciaria de una proteína, o la estructura de cuaternario de sus complejos, puede proporcionar pistas importantes sobre cómo la proteína realiza su función. Los métodos experimentales comunes de determinación de la estructura incluyen la cristalografía de la radiografía y la espectroscopia RMN, que pueden presentar la información en la resolución atómica . La microscopia de Cryoelectron se utiliza para presentar la información estructural más lower-resolution sobre complejos muy grandes de la proteína, incluyendo virus montados que las estructuras solucionadas se depositan generalmente en el banco de datos de la proteína (PDB), un recurso libremente disponible de el cual los datos estructurales sobre millares de proteínas se puedan obtener bajo la forma de coordenadas cartesianos para cada átomo en la proteína.

Muchas más secuencias del gene se saben que las estructuras de la proteína. Además, el sistema de estructuras solucionadas es en polarización negativa hacia las proteínas que se pueden sujetar fácilmente a las condiciones requeridas en cristalografía de la radiografía, uno de los métodos de la determinación de la estructura principal. Particularmente, las proteínas globulares son comparativamente fáciles al cristalizan con objeto de la cristalografía de la radiografía. Las proteínas de la membrana, por el contrario, son difíciles de cristalizar y son infrarrepresentadas en el PDB. Las iniciativas estructurales de la genómica han intentado remediar estas deficiencias sistemáticamente solucionando las estructuras representativas de las clases importantes del doblez. Los métodos de la predicción de la estructura de la proteína intentan proporcionar medios de generar una estructura plausible para las proteínas cuyas estructuras no se han determinado experimental.

Funciones celulares

Las proteínas son los principales agentes dentro de la célula, dijeron realizar los deberes especificados por la información codificada en genes. El sistema de proteínas expresadas en una célula o un tipo particular de la célula se conoce como su Proteome .

El jefe característico de proteínas que permite su sistema diverso de funciones es su capacidad de atar otras moléculas específicamente y firmemente. La región de la proteína responsable de atar otra molécula se sabe como el punto de enlace y es a menudo una depresión o un " pocket" en la superficie molecular. Esta capacidad obligatoria es mediada por la estructura terciaria de la proteína, que define el bolsillo del punto de enlace, y por las características químicas de las cadenas laterales de los aminoácidos circundantes. El atascamiento de la proteína puede ser extraordinario apretado y específico; por ejemplo, la proteína del inhibidor de la ribonucleasa ata al humano Angiogenin con una disociación secundaria-femtomolar constante (<10^-15 M) pero no ata en absoluto a su homólogo anfibio Onconase (>1 M). Los cambios químicos extremadamente de menor importancia tales como la adición de un solo grupo metílico a un socio obligatorio pueden ser suficientes a veces eliminar casi el atascamiento; por ejemplo, el específico de la ligasa del tRNA de Aminoacyl a la valina del aminoácido discrimina contra la cadena lateral muy similar de la isoleucina del aminoácido.

Las proteínas pueden atar a otras proteínas así como a los substratos de la pequeño-molécula. Cuando las proteínas atan específicamente a otras copias de la misma molécula, pueden Oligomerize formar las fibrillas; este proceso ocurre a menudo en las proteínas estructurales que consisten en los monómeros globulares que uno mismo-se asocian para formar fibras rígidas. las interacciones de la Proteína-proteína también regulan actividad enzimática, controlan la progresión durante el ciclo celular, y permiten el montaje de los complejos grandes de la proteína que realizan muchas reacciones estrechamente vinculadas con una función biológica común. Las proteínas pueden también atar, o aún sean integradas en, a las membranas celulares. La capacidad de socios obligatorios de inducir cambios conformacionales en proteínas permite la construcción de las redes enorme complejas de la señalización .

Enzimas

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la enzima El papel más conocido de proteínas de la célula es su deber como enzimas que el catalice reacciones químicas de . Las enzimas son generalmente los catalizadores alto específicos que aceleran solamente uno o algunas reacciones químicas. Las enzimas realizan la mayor parte de las reacciones implicadas en el metabolismo y el catabolismo, así como la réplica de la DNA, la reparación de la DNA, y la síntesis del ARN. Algunas enzimas actúan en otras proteínas para agregar o para quitar a grupos químicos en un proceso conocido como modificación Poste-de translación .000 reacciones se saben para ser catalizadas por las enzimas. La aceleración de la tarifa confirió por catálisis enzimática es a menudo enorme - tanto como el aumento 10¹⁷-fold en tarifa sobre la reacción uncatalyzed en el caso de la decarboxilasa (78 millones de años de Orotate sin la enzima, 18 milisegundos con la enzima).

Las moléculas limitadas y actuadas sobre por las enzimas se conocen como substratos aunque las enzimas puedan consistir en centenares de aminoácidos, él son generalmente solamente una pequeña fracción de los residuos que entran en contacto con el substrato, y una fracción incluso más pequeña - 3-4 residuos en promedio - que están implicados directo en catálisis. La región de la enzima que ata el substrato y contiene los residuos catalíticos se conoce como el sitio activo .

Señalización de la célula y transporte del Ligand

Muchas proteínas están implicadas en curso de señalización de la célula y transducción de la señal. Algunas proteínas, tales como insulina, son las proteínas extracelulares que transmiten una señal de la célula en la cual fueron sintetizadas a otras células en los tejidos distantes . Otras son las proteínas de la membrana que actúan como receptores cuya función principal sea atar una molécula de la señalización e inducen una respuesta bioquímica en la célula. Muchos receptores tienen un punto de enlace expuesto en la superficie de la célula y un dominio effector dentro de la célula, que puede tener actividad enzimática o puede experimentar un cambio conformacional detectado por otras proteínas dentro de la célula.

Los anticuerpos son componentes de proteína del sistema inmune adaptante cuya función principal es atar los antígenos o las sustancias extranjeras en el cuerpo, y las apuntan para la destrucción. Los anticuerpos pueden ser secretados en el ambiente extracelular o anclado en las membranas de las células de B especializadas conocidas como células de plasma mientras que las enzimas son limitadas en su afinidad obligatoria para sus substratos por la necesidad de conducir su reacción, los anticuerpos no tienen ningún tal apremio. La afinidad obligatoria de un anticuerpo a su blanco es extraordinario alta.

Muchas proteínas de transporte del ligand atan pequeñas biomoléculas particulares y las transportan a otras localizaciones en el cuerpo de un organismo multicelular. Estas proteínas deben tener una alta afinidad obligatoria cuando su Ligand está presente en altas concentraciones, pero deben también lanzar el ligand cuando está presente en las concentraciones bajas en los tejidos de la blanco. El ejemplo canónico de una proteína ligand-obligatoria es la hemoglobina, que transporta el oxígeno de los pulmones a otros órganos y tejidos en todos los vertebrados y tiene homólogos cercanos en cada reino biológico .

Las proteínas de la transmembrana pueden también servir como proteínas de transporte del ligand que alteren la permeabilidad de la membrana celular a las pequeños moléculas e iones. La membrana solamente tiene una base hidrofóbica con la cual el polar o las moléculas cargadas no pueda el difuso. Las proteínas de la membrana contienen los canales internos que permiten que tales moléculas incorporen y salgan la célula. Muchas proteínas del canal del ion se especializan para seleccionar para solamente un ion particular; por ejemplo, el potasio y los canales del sodio discriminan a menudo para solamente uno de los dos iones.

Proteínas estructurales

Las proteínas estructurales confieren tiesura y rigidez a los componentes biológicos del si no-líquido. La mayoría de las proteínas estructurales son las proteínas fibrosas por ejemplo, la actinia y el Tubulin son globulares y solubilidad como monómeros, pero el polimeriza para formar las fibras largas, tiesas que abarcan el citoesqueleto, que permite que la célula mantenga su forma y tamaño. El colágeno y la elastina son componentes críticos del tejido conectivo tal como cartílago, y la queratina se encuentra en estructuras duras o filamentosas tales como pelo, clavos, enganches de las plumas, y algunas cáscaras del animal

Otras proteínas que sirven funciones estructurales son las proteínas del motor tal como miosina, Kinesin, y Dynein, que son capaces de generar fuerzas mecánicas. Estas proteínas son cruciales para la movilidad celular de los organismos solo-celulados y de la esperma de muchos organismos multicelulares sexual de reproducción. También generan las fuerzas ejercidas contratando los músculos

Métodos de estudio

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los métodos de la proteína

Como algunas de las moléculas biológicas lo más comúnmente posible estudiadas, las actividades y las estructuras de proteínas son el examinado in vitro del y el in vivo del . Los estudios ines vitro del de proteínas purificadas en ambientes controlados son útiles para aprender cómo una proteína realiza su función: por ejemplo, los estudios de la cinética de la enzima exploran el mecanismo químico de la actividad catalítica y de su afinidad relativa de una enzima para las varias moléculas posibles del substrato. Por el contrario, los experimentos ines vivo del en las actividades de las proteínas dentro de las células o aún dentro de organismos enteros pueden proporcionar la información complementaria sobre donde funciona una proteína y cómo se regula.

Purificación de la proteína

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la purificación de la proteína Para realizar análisis in vitro del, una proteína se debe purificar lejos de otros componentes celulares. Este proceso comienza generalmente con la lisis de la célula, en la cual se interrumpe una membrana celular y su contenido interno se lanza en una solución conocida como lysate crudo . La mezcla resultante se puede purificar usar la ultracentrifugación, que fracciona los varios componentes celulares en las fracciones que contienen las proteínas solubles; lípidos de la membrana y proteínas; los organelos celulares y la precipitación de los ácidos nucléicos por un método conocido como salazón pueden concentrar las proteínas de este lysate. Los varios tipos de la cromatografía entonces se utilizan para aislar la proteína o las proteínas del interés basadas en características tales como peso molecular, carga neta y afinidad obligatoria. El nivel de purificación se puede supervisar usar varios tipos de la electroforesis del gel si se saben el peso molecular de la proteína deseada y el punto isoeléctrico, por la espectroscopia si la proteína tiene características espectroscópicas distinguibles, o por los análisis de enzima si la proteína tiene actividad enzimática. Además, las proteínas se pueden aislar acordando su carga usar el electroenfoque .

Para las proteínas naturales, una serie de pasos de la purificación puede ser necesaria obtener la proteína suficientemente pura para los usos del laboratorio. Para simplificar este proceso, la ingeniería genética es de uso frecuente agregar características químicas a las proteínas que las hacen más fáciles purificar sin afectar a su estructura o actividad. Aquí, un " tag" consistiendo en una secuencia de aminoácido específica, a menudo una serie de residuos de la histidina (un " " de la Su-etiqueta ;), se ata a un término de la proteína. Consecuentemente, cuando el lysate se pasa sobre una columna de cromatografía que contiene el níquel, los residuos de la histidina ligan el níquel y lo atan a la columna mientras que los componentes untagged del lysate pasan sin obstáculo.

Localización celular

El estudio del in vivo de las proteínas se refiere a menudo a la síntesis y a la localización de la proteína dentro de la célula. Aunque muchas proteínas intracelulares se sinteticen en el citoplasma y membrana-limiten o secretaran las proteínas en el retículo endoplásmico, los específicos de cómo las proteínas son apuntados a los organelos específicos o a las estructuras celulares son a menudo confusos. Una técnica útil para determinar la ingeniería genética de las aplicaciones celulares de la localización para expresar en una célula una proteína de la fusión o la quimera que consistía en la proteína natural del interés ligó a un " " del reportero ; por ejemplo la proteína fluorescente (GFP) del verde. La posición de la proteína fundida dentro de la célula se puede visualizar limpio y eficientemente usar la microscopia, según las indicaciones de la figura enfrente de.

Con otro uso de la ingeniería genética conocido como Sitio-dirigió la mutagénesis, investigadores puede alterar la secuencia de la proteína y por lo tanto su estructura, localización celular, y susceptibilidad a la regulación, que puede ser el seguido in vivo por GFP que marca con etiqueta o el in vitro por la cinética de la enzima y los estudios del atascamiento.

Proteomics y bioinformática

considera también: Proteomics,

la bioinformática El complemento total de proteínas presentes a la vez en una célula o un tipo de la célula se conoce como su Proteome, y el estudio de tales conjuntos de datos en grande define el campo Proteomics, nombrado por analogía al campo relacionado de la genómica . Las técnicas experimentales dominantes en proteomics incluyen la espectrometría total, que permite la identificación rápida del highthroughput de proteínas y la secuencia de péptidos. Los microarrays de la proteína que permiten la detección de los niveles relativos de una gran cantidad de proteínas presentes en una célula, y la investigación, que del Dos-híbrido no prohibe a exploración sistemática de las interacciones de la Proteína-proteína el complemento total de biológico posible tales interacciones se conoce como el Interactome . Una tentativa sistemática de determinar las estructuras de las proteínas que representan cada doblez posible se conoce como genómica estructural .

La gran cantidad de datos genomic y proteomic disponibles para una variedad de organismos, incluyendo el genoma humano, permite que los investigadores identifiquen eficientemente las proteínas homólogas en organismos distante relacionados por la alineación de la secuencia. La secuencia que perfila las herramientas puede realizar manipulaciones más específicas de la secuencia tales como mapas de la enzima de la restricción, análisis abiertos del marco de lectura para las secuencias del nucleótido, y predicción de la estructura secundaria . De árboles filogenéticos de este de los datos se puede construir y las hipótesis evolutivas desarrolladas usar software especial como el ClustalW con respecto a la ascendencia de organismos modernos y de los genes que él expresa. El campo de la bioinformática intenta montar, anotar, y analizar los datos genomic y proteomic, aplicando técnicas de cómputo a los problemas biológicos tales como gene que encuentra y el Cladistics .

Predicción y simulación de la estructura

Complementario al campo de la genómica estructural, búsquedas de la predicción de la estructura de la proteína para desarrollar modos eficaces de proporcionar los modelos plausibles para las proteínas cuyas estructuras todavía no se han determinado experimental. El tipo más acertado de predicción de la estructura, conocido como homología que modela, confía en la existencia de un " template" estructura con semejanza de la secuencia a la proteína que es modelada; la meta de las genómicas estructurales es proporcionar la suficiente representación en estructuras solucionadas para modelar la mayor parte de los que permanezcan. Aunque se haya sugerido producir modelos exactos siga siendo un desafío cuando solamente las estructuras distante relacionadas de la plantilla están disponibles, él que la alineación de la secuencia es el embotellamiento en este proceso, pues los modelos absolutamente exactos se pueden producir si un " perfect" se sabe la alineación de la secuencia. Muchos estructuran métodos de la predicción han servido informar al campo emergente la ingeniería de la proteína, en el cual los dobleces nuevos de la proteína se han diseñado ya. Un problema de cómputo más complejo es la predicción de interacciones intermoleculares, por ejemplo en el muelle molecular y la predicción de la interacción de la Proteína-proteína.

Los procesos del plegamiento y del atascamiento de proteína se pueden simular usar las técnicas derivadas de las dinámicas moleculares, que se aprovechan cada vez más de computación distribuida como en el proyecto de Folding@Home . El plegamiento de los pequeños dominios alfa-helicoidales de la proteína tales como el casco del bandido y la proteína accesoria del VIH han sido con éxito simulado en el silico, y los métodos híbridos que combinan dinámica molecular estándar con cálculos de los mecánicos de Quantum han permitido la exploración de los estados electrónicos Rhodopsins

Nutrición

considera también:

l [[proteína en nutrición]] La mayoría de los microorganismos y las plantas pueden biosynthesize los 20 aminoácidos estándar, mientras que los animales, (seres humanos incluyendo) deben obtener algunos de los aminoácidos de la dieta . Los aminoácidos son también una fuente dietética importante del nitrógeno .

Historia

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l [[historia de la biología molecular]] Las proteínas fueron reconocidas como clase distinta de moléculas biológicas en el siglo XVIII por el Antonio Fourcroy y otros, distinguida por la capacidad de las moléculas al coagular o el flocula bajo tratamientos con calor o ácido. Los ejemplos conocidos incluyeron en ese entonces el albumen de la sangre de las claras de huevo, de la albúmina de suero, de la fibrina, y del gluten del trigo. Análisis elemental realizado holandés de Gerhardus Juan Mulder del químico de proteínas comunes y encontrado que casi todas las proteínas tenían la misma fórmula empírica . El " del término; protein" para describir estas moléculas fue propuesta en 1838 por el Jöns Jacobo Berzelius del asociado de Mulder. Mulder se encendió identificar los productos de la degradación de la proteína tales como la leucina del aminoácido para la cual él encontró el peso molecular de a (casi correcta) 131 DA .

La dificultad en proteínas de la purificación en granes cantidades las hizo muy difíciles para que los bioquímicos tempranos de la proteína estudien. Por lo tanto, los estudios tempranos se centraron en las proteínas que se podrían purificar en las granes cantidades, e., las de la sangre, de la clara de huevo, de las varias toxinas y de las enzimas digestivas/metabólicas obtenidas de los mataderos en el a finales de la década de 1950, el perrito caliente de la armadura que el Co. purificó 1 kilogramo (= un millón miligramos) de la ribonucleasa pancreática bovina pura A y pusieron libremente a disposición los científicos en todo el mundo.

El Linus Pauling se acredita con la predicción acertada de las estructuras secundarias regular de la proteína basadas en la vinculación, una idea del hidrógeno primero presentada por el Guillermo Astbury en 1933. El trabajo posterior por el Gualterio Kauzmann en la desnaturalización, basada en parte en estudios anteriores por el Kaj Linderstrøm-Lang, contribuido una comprensión del plegamiento de proteína y estructura medió por las interacciones hidrofóbicas . En 1949 el Fred Sanger determinó correctamente la secuencia de aminoácido de la insulina, así concluyente demostrando que las proteínas consistieron en los polímeros lineares de aminoácidos algo que cadenas ramificadas, los coloides o el Cyclols las primeras estructuras de la atómico-resolución de proteínas fue solucionado por la cristalografía de la radiografía en los años 60 y por NMR en los años 80. En fecha 2006, el banco de datos de la proteína tiene casi 40.000 estructuras de la atómico-resolución de proteínas. En épocas más recientes, la microscopia del Cryo-electrón de asambleas macromoleculares grandes y la predicción de cómputo de la estructura de la proteína de los pequeños dominios de la proteína son dos métodos que se acercan a la resolución atómica.

Ver también

style=" del
Aminoácido
Aminoácido esencial
Diseño de la proteína
Punto isoeléctrico
Intein
Lista de las proteínas recombinantes
Lista de las proteínas
Prión
Proteína comestible por el área de unidad de la tierra
Reproducción de la expresión
Proteopathy
Software para la proteína que modela