Una proteína de la transmembrana del es una proteína que atraviesa la membrana biológica entero. Proteínas agregado y precipitado de la transmembrana en agua. Requieren los detergentes o los solventes no polares para la extracción, aunque algunos de ellos (los beta-barriles) se puedan también extraer usar la desnaturalización de agentes.

Tipos

Hay dos tipos básicos de proteínas de la transmembrana: Alfa-helicoidal. Estas proteínas están presentes en todos los tipos de las membranas biológicas incluyendo las membranas externas que ésta es la categoría principal de proteínas de la transmembrana. Estas proteínas se encuentran solamente en las membranas externas de las bacterias gramnegativas, de la pared celular de las bacterias grampositivas, y de las membranas externas de las mitocondrias y de los cloroplastos . Todas las proteínas de la transmembrana del beta-barril tienen topología de arriba a abajo más simple, que puede reflejar su origen evolutivo común y mecanismo plegable similar.

Estabilidad y el doblar termodinámicos

Estabilidad de las proteínas α-helicoidales de la transmembrana

Las proteínas α-helicoidales de la transmembrana son inusualmente estables según estudios termales de la desnaturalización, porque no revelan totalmente dentro de las membranas (el despliegue completo requeriría la subdivisión de demasiado α-helicoidal H-enlaza en los medios no polares). Por una parte, misfold del de estas proteínas fácilmente, debido a la agregación extranjera en membranas, transición a los estados fundidos del glóbulo, formación de los enlaces de disulfuro extranjeros, o despliegue de las regiones periféricas y de los lazos nonregular que están localmente menos establo.

Es también importante definir correctamente el estado revelado del . El estado revelado de las proteínas de la membrana en las micelas detergentes es diferente de ése en los experimentos termales de la desnaturalización . Este estado representa una combinación de α-hélices hidrofóbicas dobladas y de segmentos parcialmente revelados cubiertos por el detergente. Por ejemplo, el " unfolded" El Bacteriorhodopsin en micelas del SDS tiene cuatro α-hélices de la transmembrana dobladas, mientras que el resto de la proteína se sitúa en el interfaz del micela-agua y puede adoptar diversos tipos de estructuras Amphiphilic extranjero . Las diferencias de la energía libre entre los estados detergente-desnaturalizados y nativos tales son similares a las estabilidades de proteínas solubles en agua (< 10 kcal/mol).

Plegamiento de las proteínas α-helicoidales de la transmembrana

Refolding del α-helicoidal in vitro de las proteínas de la transmembrana es técnico difícil. Hay relativamente pocos ejemplos de los experimentos refolding acertados, en cuanto al Bacteriorhodopsin . El in vivo todas tales proteínas de es normalmente co-de translación doblado dentro grande Translocon de la transmembrana. El canal del translocon proporciona un ambiente alto heterogéneo para las α-hélices nacientes del transmembane. Una α-hélice amphiphilic relativamente polar puede adoptar una orientación de la transmembrana en el translocon (aunque estaría en la superficie o el revelado in vitro de la membrana), porque sus residuos polares pueden hacer frente al canal lleno de agua central del translocon. Tal mecanismo es necesario para la incorporación de α-hélices polares en las estructuras de las proteínas de la transmembrana. Las hélices amphiphilic siguen atadas al translocon hasta que la proteína se sintetice y se doble totalmente. Si la proteína sigue revelada y atada al translocon durante demasiado tiempo, es degradada por el " específico; " del control de calidad; sistemas celulares.

Estabilidad y el doblar de las proteínas de la transmembrana de β-barrel

La estabilidad de las proteínas de la transmembrana de β-barrel es similar a la estabilidad de proteínas solubles en agua, basada en estudios químicos de la desnaturalización. Su plegable in vivo es facilitado por los Chaperones solubles en agua, tal como proteína Skp.

estructuras 3D

Transportadores absorción-conducidos luz

Bacteriorhodopsin - como las proteínas incluyendo el Rhodopsin (véase también el Opsin ) la reacción fotosintética *Bacterial centra y los fotosistemas I e II * luz que cosecha los complejos de las bacterias y de los cloroplastos

transportadores Oxidoreduction-conducidos

Citocromo de la transmembrana b-como las proteínas: Coenzima Q - reductasa (citocromo bc1) del citocromo c; Citocromo b6f complejo; deshidrogenasa del formiato, reductasa respiratoria del nitrato; Succcinato - reductasa (reductasa de la coenzima Q del fumarato); y deshidrogenasa del succcinato. Ver la cadena de transporte del electrón .
Oxidasis del citocromo c de las bacterias y de las mitocondrias

Transportadores potencial-conducidos electroquímicos

F-tipo de desplazamiento y V-tipo ATpasas del protón o del sodio

P-P-enlazar los transportadores hidrólisis-conducidos

P-tipo ATpasa (cinco diversas conformaciones) del calcio Phospholamban de los reguladores de la ATpasa del *Calcium y sarcolipin * transportadores BtuCD del ABC, transportador del multidrug, y transportador de la absorción del molibdato
secretor Translocon (translocase SecY del camino (Sec) general del preprotein)

Porteros (uniporters, Symporters, Antiporters )

Proteínas de portador mitocondriales Superfamilia del facilitador del *Major (transportador de Glycerol-3-hosphate, transportador EmrD de la permeasa de la lactosa, y de Multidrug) división del *Resistance-nodulation-cell (transportador AcrB de la emanación del multidrug, ven la resistencia de Multidrug) aminoácido de *Dicarboxylate/: symporter del catión (symporter del glutamato del protón) antiporter *Monovalent del catión/del protón (antiporter 1 NhaA del sodio/del protón) * symporter del sodio del neurotransmisor transportadores del *Ammonia
Transportador de la droga/del metabilito (pequeño transportador EmrE de la resistencia del multidrug - las estructuras están contraídas como erróneas)

los canales Alfa-helicoidales incluyendo el ion acanalan

el Voltaje-bloqueó el canal del ion como, incluyendo los canales KcsA y KvAP del potasio, y el canal Kirbac del ion del potasio del Hacia adentro-rectificador * canal mechanosensitive de la Grande-conductancia, MscL * canal mechanosensitive del ion de la Pequeño-conductancia (MscS) * transportadores del ion del metal de CorA * canal Ligand-bloqueado del ion de receptores del neurotransmisor (receptor de la acetilcolina) * Aquaporins * el cloruro acanala proteínas auxiliares de la membrana del *Outer (transportador) del polisacárido - proteínas α-helicoidales de la transmembrana de la membrana bacteriana externa

Enzimas

Monooxygenase del metano proteasa del *Rhomboid * proteína de la formación del enlace de disulfuro (complejo de DsbA-DsbB)

Proteínas con las anclas alfa-helicoidales de la transmembrana

Dominio de la dimerización de la transmembrana del receptor de la célula de T complejo de la reductasa del nitrito del *Cytochrome c sulfohydrolase del *Steryl-sulfate *Stannin * dimero de Glycophorin A proteína importante de la capa del *Inovirus (fago filamentoso ) * Pilin * tensioactivador pulmonar - proteína asociada * oxidasis de monoamina A y B,
Oxidasis del citocromo P450,
Corticoesteroide 11β-dehydrogenases .
Peptidasa del péptido de señal específico de la proteasa del *Membrane para un homólogo del stomatin

β-Barrels compuesto por una sola cadena del polipéptido

Barriles beta a partir de ocho beta-filamentos y con el " number" del esquileo; de diez ( n=8, S=10 ). Incluyen: OmpA-como el dominio (OmpA) de la transmembrana,
familia externa Virulencia-relacionada (OmpX) de la proteína de la membrana,
Familia externa (OmpW) de la proteína W de la membrana,
Resistencia antimicrobiana del péptido y familia (PagP) de la proteína de la acilación del lípido A
Deacylase PagL del lípido A, y
Porins (NspA) de la familia de la opacidad
Dominio de Autotransporter ( n=12, S=14') * familia externa del transporte de la proteína de la membrana de FadL, incluyendo el transportador FadL ( n=14 del ácido graso, S=14 de ) * familia bacteriana general del porin, conocida como porins trímeros ( n=16, S=20 de ) * Maltoporin, o porins ( n=18 del azúcar, S=22 de ) * porin Nucleósido-específico ( n=12, S=16 de ) * fosfolipasa externa A1 ( n=12 de la membrana, S=16 de ) * receptores dependientes de TonB y su dominio del enchufe. Son los canales externos ligand-bloqueados de la membrana ( n=22, S=24 de ), incluyendo el receptor FptA del transportador BtuB de la cobalamina, del pyochelin del FE (III) -, el receptor FepA, el receptor férrico FhuA de la absorción del hydroxamate, el transportador FecA, y el receptor FpvA del pyoverdine * familia externa de OpcA de la proteína de la membrana ( n=10, S=12 de ) que incluye la proteasa externa OmpT de la membrana y la proteína de Adhesin /invasin OpcA * familia externa del porin de G de la proteína de la membrana ( n=14, S=16 de )

Nota: el de n y el de S son, respectivamente, el número de beta-filamentos y el " number" del esquileo; del Beta-barril

β-barrels compuesto por varias cadenas del polipéptido

Autotransporter trímero ( n=12, S=12 ) * proteínas externas de la emanación de la membrana, también conocidas como factores externos trímeros de la membrana (n=12, S=18) incluyendo TolC y las proteínas de la resistencia del multidrug * porin (octamer, n=S=16 ) de MspA y α-hemolisina ( n=S=14 del heptamer). Se secretan estas proteínas.

Ver también el Gramicidin A, un péptido que forme una transmembrana dimérica β-helix. También es secretado por las bacterias grampositivas .

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