Los receptores de la transmembrana del son las proteínas integrales de la membrana que residen y funcionan típicamente dentro de la membrana de plasma de una célula, pero también en las membranas de algunos compartimientos y organelos subcelulares que atan a una molécula de señalización o a veces a un par de tales moléculas en un lado de la membrana, iniciado de los receptores de la transmembrana una respuesta en el otro lado. De esta manera desempeñan un papel único e importante en comunicaciones y la transducción celulares de la señal.

Muchos receptores de la transmembrana se componen de dos o más subunidades de la proteína que funcionen colectivamente y puede disociar cuando el lazo de los ligands, caída apagado, o en otra etapa de su " activation" ciclos. A menudo se clasifican basados en su estructura molecular, o porque la estructura es desconocida en cualquier detalle para todos sino algunos receptores, basados en su (y verificados a veces experimental) topología presumida de la membrana. Las cadenas del polipéptido del más simple se predicen para cruzar el bilayer del lípido solamente una vez, mientras que otras cruzan tanto como siete veces (la G-proteína supuesta juntó los receptores .

Dominios

Como cualquier proteína integral de la membrana, un receptor de la transmembrana se puede subdividir en tres porciones o dominios del .


Espacio extracelular de E=; Espacio intracelular de I=; Membrana de plasma de P=

El dominio extracelular

El dominio extracelular es la pieza del receptor que se pega fuera de la membrana en el exterior de la célula o del organelo. Si la cadena del polipéptido del receptor cruza el bilayer varias veces, el dominio externo puede abarcar vario el " loops" el pegarse fuera de la membrana. Por definición, la función principal de un receptor es reconocer y responder a un ligand específico, por ejemplo, un neurotransmisor o la hormona (aunque ciertos receptores responden también a los cambios en el potencial de la transmembrana), y en muchos receptores estos ligands ata al dominio extracelular.

El dominio de la transmembrana

En la mayoría de los receptores para los cuales la evidencia estructural existe, las hélices alfa de la transmembrana componen la mayor parte de el dominio de la transmembrana. En ciertos receptores, tales como el receptor nicotínico de la acetilcolina, el dominio de la transmembrana forma un poro proteína-alineado a través de la membrana, o el canal del ion. Sobre la activación de un dominio extracelular por el atascamiento del ligand apropiado, el poro llega a ser accesible a los iones, que entonces pasan a través. En otros receptores, los dominios de la transmembrana se presumen para experimentar un cambio conformacional sobre atar, que ejerce un efecto intracelular. En algunos receptores, tales como miembros de la superfamilia 7TM, el dominio de la transmembrana puede contener el bolsillo obligatorio del ligand (evidencia de esto y de mucho de qué más se sabe sobre esta clase de receptores se basa en parte en estudios Bacteriorhodopsin, la estructura detallada cuyo ha sido determinado por la cristalografía).

El dominio intracelular

El dominio citoplásmico intracelular (o del receptor obra recíprocamente con el interior de la célula o del organelo, retransmitiendo la señal. Hay dos fundamental maneras diferentes para esta interacción:
El dominio intracelular comunica vía proteína-proteína-interacciones específicas con las proteínas effector del, que alternadamente envían la señal a lo largo de una cadena de la señal a su destinación.
Con el los receptores Enzima-ligados el dominio intracelular tienen actividad enzimática . A menudo, esto es una actividad de la cinasa de la tirosina. La actividad enzimática se puede también situar en una enzima asociada al dominio intracelular.

Regulación de la actividad del receptor

Hay varias maneras para que la célula regule la actividad de un receptor de la transmembrana. La mayor parte de ellas trabajo con el dominio intracelular. Las maneras más importantes son la fosforilación y la internalización (véase el Ubiquitin ).

Ejemplos de los receptores de la transmembrana de

la G-proteína juntó los receptores - receptor adrenérgico,
  • olfativo de los receptores Cinasas - receptor epidérmico,
  • de la tirosina del receptor del factor de crecimiento Receptor,
  • de la insulina de los receptores del factor de crecimiento del fibroblasto Altos receptores del neurotrophin de la afinidad y receptores de Eph #
  • de Integrins
  • bajo del receptor del factor de crecimiento del nervio de la afinidad
  • del receptor NMDA Peaje-como
  • del receptor
  • del receptor de la célula de T CD28

    Ver también

    Transducción de la señal
    Proteína de G
    Mensajero segundo
    Neuromoduladores
  • .

  • Zenithic
  • Spinal shock
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