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El Rhodopsin, también conocido como púrpura visual, se expresa en las células del fotorreceptor de Metazoan . Es un pigmento de la retina que es responsable de la formación de las células del fotorreceptor y de los primeros acontecimientos en la opinión de la luz . Rhodopsins pertenece a la clase de receptores juntados G-proteína que Rhodopsin es extremadamente sensible a la luz, y permite la noche-visión. Expuesto a la luz blanca, los blanqueos del pigmento inmediatamente, y él tarda cerca de 30 minutos para regenerar completamente en seres humanos.
Estructura
Rhodopsin consiste en su pieza de la proteína llamada Opsin y reversible un cofactor encuadernado, retiniano del covalente . La estructura del rhodopsin consiste en un paquete de siete hélices de la transmembrana que rodeen el cromóforo photoreactive, 11 retinianos cis. Retiniana, la porción del cromóforo de rhodopsin, se hace en la retina de la vitamina A . Isomerización de 11 - cis - retinianos en el transporte all- del - retiniano por la luz induce un cambio conformacional en el opsin que activa la proteína asociada de G y acciona una cascada del mensajero segundo.Rhodopsin de las barras que absorbe lo más fuerte posible la luz azulverde y por lo tanto que aparece rojizo-púrpura, que es porqué también se llama " purple" visual;. Es responsable de la visión monocromática del en la obscuridad. Varios opsins estrechamente vinculados, el Photopsins existen que diferencian solamente en algunos aminoácidos y en las longitudes de onda de la luz que absorban lo más fuerte posible. Estos pigmentos se encuentran en los diversos tipos de las células de cono de la retina y son la base de la visión de color . Los seres humanos tienen tres diferentes otros opsins al lado del rhodopsin, con los máximos de absorción para amarillento-verde (photopsin I), verde (photopsin II), y azulado-violeta (luz del photopsin III).
El photoisomerization del rhodopsin se ha estudiado detalladamente vía la cristalografía de la radiografía en cristales del rhodopsin. Un primer photoproduct llamó formas del photorhodopsin dentro de 200 femtosegundos después de que la irradiación siguiera dentro de los picosegundos por segundo llamado el bathorhodopsin con los enlaces torcidos todo-transporte. Este intermedio se puede atrapar y estudiar en las temperaturas criogénicas . Varios modelos (el A O. el mecanismo, del bicicleta-pedal del hula-tuerce el mecanismo ) intentan explicar cómo el grupo retiniano puede cambiar su conformación sin la coincidencia con el bolsillo de la proteína del rhodopsin de la envoltura.
Rhodopsin y enfermedad retiniana
La mutación del gene del rhodopsin es un contribuidor importante a las varias retinopatías tales como pigmentosa de la retinitis. La enfermedad que causa los agregados de la proteína generalmente con el Ubiquitin en cuerpos de inclusión, interrumpe la red intermedia del filamento y deteriora la capacidad de la célula de degradar las proteínas non-functioning que lleva al Apoptosis del fotorreceptor. Otras mutaciones en rhodopsin llevan a la ceguera de noche inmóvil de Congential, principalmente debido a la activación constitutiva, cuando las mutaciones ocurren alrededor del bolsillo obligatorio del cromóforo de rhodopsin (Mendes y otros, 2005). Varios otros estados patológicos referentes a rhodopsin se han descubierto incluyendo trafficing pobre del poste-Golgi, la activación dysregulative, la inestabilidad externa del segmento de la barra y el atascamiento del arrestin.
Rhodopsins microbianos
considera también:
bacteriano de los rhodopsins
Algunos Prokaryotes expresan las bombas del protón llamadas Bacteriorhodopsin, Proteorhodopsin, Xanthorhodopsin para realizar el Phototrophy . Como rhodopsin, éstos contienen retiniano y tienen siete hélices alfa de la transmembrana; sin embargo no se juntan a una proteína de G. El bacteriano Halorhodopsin es una bomba luz-activada del cloruro.
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