En la biología, la transducción de la señal del refiere a cualquier proceso por el cual una célula convierta una clase de la señal o de estímulo en otra. La mayoría de los procesos de la transducción de la señal implican secuencias pedidas de reacciones bioquímicas dentro de la célula, que son realizadas por las enzimas activadas por los segundos mensajeros dando por resultado un camino de la transducción de la señal del . Tales procesos son generalmente rapid, durando en la orden de milisegundos en el caso de flujo, los minutos para la activación proteína y de las cascadas lípido-mediadas de la cinasa, o las horas e incluso los días del ion para la expresión de gene. El número de proteínas y de otras moléculas que participan en los acontecimientos que implican la transducción de la señal aumenta como el proceso emana del estímulo inicial, dando por resultado un " cascada, " de la señal; el comenzar con un estímulo relativamente pequeño que saca una respuesta grande. Esto se refiere como amplificación del de la señal .
Historia
El papel científico publicado más temprano registrado en la base de datos MEDLINE como contener el " específico del término; transduction" de la señal; dentro de su texto fue publicado en 1972. Antes de 1977 artículos puede ser encontrado que utilicen el " del término; señalar el transmission" o " transduction" sensorial; dentro de su título o extracto. Sin embargo, no es hasta 1977 que los papeles comiencen a aparecer con el " específico del término; transduction" de la señal; dentro de su extracto, y de 1979 antes de este término específico aparece dentro de un título de papel. Una fuente atribuye el uso extenso de la transducción de la señal del término a una crítica an o 80 de Rodbell. Como puede ser visto del gráfico a la derecha, no está hasta los el final de los '80/principio de los 90 que los trabajos de investigación que trataban directo procesos de la transducción de la señal comenzaron a aparecer en grandes números en la literatura científica . La ocurrencia de un término específico dentro del título o del extracto de un papel científico es generalmente un buen indicador que el papel trata un área específicamente relacionada de la investigación . Mientras que allí se puede considerar para ser un número de señal o de descubrimientos importantes en el campo de la transducción de la señal, tal como el acoplamiento hecho por Rodbell entre la regulación metabólica y la actividad GTP y las proteínas GTP-obligatorias, muchos, pero no todos, esteroides tienen receptores dentro del citoplasma, y actúan generalmente estimulando el atascamiento de sus receptores a la región del promotor de los genes esteroide-responsivos . Dentro de organismos multicelulares, hay un número diverso de pequeñas moléculas y los polipéptidos que sirven coordinar la actividad biológica individual de una célula dentro del contexto del organismo en conjunto. Estas moléculas se han clasificado funcionalmente como:
hormonas (e., Melatonin ),
Factores de crecimiento (e. factor de crecimiento epidérmico ),
componentes extracelulares (e., Fibronectin ) de la matriz,
Cytokines (e., Interferón-gamma ),
Chemokines (e., RANTES ),
Neurotransmisores (e., acetilcolina ), y
Neurotrophins (e., factor de crecimiento del nervio ).
Es importante observar que la mayor parte de estas clasificaciones no consideran la naturaleza molecular de cada miembro de la clase. Por ejemplo, como clase, los neurotransmisores consisten en el Neuropeptides tal como Endorphins y pequeñas moléculas tales como serotonina y dopamina . Las hormonas son también una clase genérica de molécula capaz de iniciar la transducción de la señal, éstas incluyen la insulina (un polipéptido), Testosterona (un esteroide ), y epinefrina (un derivado del aminoácido, esencialmente una molécula orgánica del pequeño ).
La clasificación de una molécula en una clase de otra no es exacta. Por ejemplo, la epinefrina y la noradrenalina secretada por el sistema nervioso central actúan como neurotransmisores. Sin embargo, la epinefrina cuando es secretada por la médula suprarrenal actúa como hormona .
Estímulos ambientales
En las bacterias y otros organismos unicelulares la variedad de una transducción de la señal procesa cuyo la célula es influencias capaces cuántas maneras puede reaccionar y responder a su ambiente. En los organismos multicelulares, una multiplicidad de diversos procesos de la transducción de la señal se requiere para coordinar el comportamiento de células individuales para apoyar la función del organismo en conjunto. Como puede ser esperado, cuanto más complejo el organismo, más complejo el repertorio de los procesos de la transducción de la señal que el organismo debe poseer. Así, el que detecta de los ambientes externos e internos en el nivel celular confía en la transducción de la señal. Muchos procesos de la enfermedad tales como diabetes, enfermedad cardíaca, autoinmunidad, y cáncer se presentan de defectos en los caminos de la transducción de la señal, más futuros destacando la importancia crítica de la transducción de la señal a la biología, así como medicina.
Además de muchos de los estímulos regulares de la transducción de la señal enumerados arriba, en organismos complejos, hay también ejemplos de los estímulos ambientales adicionales que la transducción iniciado de la señal procesa. Los estímulos ambientales pueden también ser moleculares en naturaleza (como arriba) o más físicos, por ejemplo las células llamativas ligeras en la retina del ojo, Odorantes que atan a los receptores odorantes en el epitelio nasal, y amargo y dulce prueba los receptores estimulantes del gusto en los tastebuds . Ciertas moléculas microbianas, e., bacteriano viral Lipopolysaccharides de los nucleótidos y antígenos de la proteína pueden sacar una respuesta del sistema inmune en contra los patógeno invasores mediada vía procesos de la transducción de la señal. Una inmunorespuesta puede ocurrir independiente del estímulo de la transducción de la señal por otras moléculas, al igual que el caso para la transducción de la señal vía el Peaje-como el receptor o con ayuda de las moléculas estimulantes situadas en la superficie de la célula de otras células, al igual que el caso para la señalización T-cell del receptor .
Los organismos unicelulares pueden también responder a los estímulos ambientales vía la activación de los caminos de la transducción de la señal. Por ejemplo, los moldes de limo secretan el Cíclico-AMPERIO sobre el hambre, que estimula las células individuales en el ambiente inmediato para agregar. La levadura también utiliza los factores de acoplamiento para determinar los tipos de acoplamiento de la otra levadura y para participar en la reproducción sexual.
Respuestas celulares
Activación de los genes alteraciones en el metabolismo, la proliferación continua y muerte de la célula, y el estímulo o la supresión de la locomoción, son algunas de las respuestas celulares al estímulo extracelular que requieren la transducción de la señal. La activación del gene lleva a otros efectos celulares, puesto que los productos de la proteína de muchos de los genes de respuesta incluyen las enzimas y los factores ellos mismos de la transcripción. Los factores de la transcripción producidos como resultado de una cascada de la transducción de la señal pueden, alternadamente, activar con todo más genes. Por lo tanto un estímulo inicial puede accionar la expresión de una cohorte entera de genes, y éste, alternadamente, puede llevar a la activación de cualquier número de acontecimientos fisiológicos complejos. Estos acontecimientos incluyen la absorción creciente de la glucosa de la corriente de la sangre estimulada por la insulina
Los neurotransmisores son los ligands que son capaces de atar a las proteínas del canal del ion, dando por resultado su abertura para permitir el flujo rápido de un ion particular a través de la membrana de plasma.
La mayoría de las células mamíferas requieren el estímulo controlar no sólo la división pero también la supervivencia de célula. En la ausencia de estímulo del factor de crecimiento, la muerte celular programada sobreviene en la mayoría de las células. Tales requisitos para el estímulo extracelular son necesarios para el comportamiento de la célula que controla en el contexto de organismos unicelulares y multicelulares. Los caminos de la transducción de la señal se perciben para ser tan centrales a los procesos biológicos que no es de extrañar que una gran cantidad de enfermedades se han atribuido a su dysregulation.
Se discuten abajo cómo la transducción de la señal vía varias clases de receptor puede llevar a las respuestas celulares antedichas.
Tipos de receptor
Los receptores se pueden dividir áspero en dos clases importantes: receptores yreceptores de la Célula-superficie .
los receptores Ligand-bloqueados del canal del ion son una clase de receptor que puede ocurrir ambos en la célula-superficie o el intracelular
Los receptores que son solamente el intracelular incluyen ésos para la hormona de tiroides de las hormonas esteroides, el ácido retinóico, y los derivados de la vitamina D3 . En contraste con los ligands que atan a los receptores de la superficie de la célula, para iniciar la transducción de la señal estos ligands deben cruzar la membrana celular . Ver la sección intracelular de los receptores abajo para más detalles.
receptores de la Célula-superficie
los receptores de la Célula-superficie son las proteínas integrales de la transmembrana y reconocen a gran mayoría de moléculas extracelulares de la señalización. Palmo de los receptores de la transmembrana la membrana de plasma de la célula, con una porción del receptor en el exterior de la célula (el dominio extracelular del ), y el otro en el interior de la célula (el dominio intracelular del ). La transducción de la señal ocurre como resultado de la molécula estimulante o del atascamiento de un ligand a su dominio extracelular; el ligand sí mismo no pasa a través de la membrana de plasma antes de receptor-atar.
El atar de un ligand a un receptor de la célula-superficie estimula una serie de acontecimientos dentro de la célula, con diversos tipos de estímulo del receptor de diversas respuestas intracelulares. Los receptores responden típicamente solamente al atascamiento de un ligand específico . Sobre atar, el ligand inicia la transmisión de una señal a través de la membrana de plasma induciendo un cambio en la conformación de la forma o de la pieza intracelular del receptor (véase este acoplamiento para un modelo molecular para la activación del receptor). A menudo, tales cambios en la conformación cualquier resultado en la activación de una actividad enzimática contenida dentro del receptor o exponen un punto de enlace para otras proteínas de la señalización dentro de la célula. Una vez que estas proteínas atan al receptor, ellos mismos pueden convertirse en active y propagar la señal en el citoplasma.
En células eucarióticas, la mayoría de las proteínas intracelulares activadas por una interacción del ligand/del receptor poseen una actividad enzimática. Estas enzimas incluyen la cinasa de la tirosina, las pequeñas varias cinasas del lípido de las fosfatasas de las cinasas de la serina de GTPases de G heterotrimeric de las proteínas /de proteína del threoine, y las hidrolasas . Algunas enzimas receptor-estimuladas crean a segundos mensajeros específico incluyendo los nucleótidos cíclicos tal como amperio cíclico (campo) y el GMP cíclico (cGMP), los derivados del fosfatidilinositol, tales como Fosfatidilinositol-trifosfato (PIP3), Diacylglycerol (DAG) e Inositol-trifosfato (IP3), IP3, controlando el lanzamiento de los almacenes intracelulares del calcio en el citoplasma (véase la sección de los mensajeros segundo más adelante en este artículo). Otras proteínas activadas interactivas con las proteínas del adaptador de las proteínas del adaptador facilitan interacciones entre otras proteínas de la señalización, y coordinan la formación de complejos de la señalización necesarios producir una respuesta celular apropiada a un estímulo particular. Las enzimas y las proteínas del adaptador son ambo responsivas a las varias segundas moléculas del mensajero.
Muchas de las enzimas activadas como parte del mecanismo de la transducción de la señal y también muchas proteínas del adaptador se han encontrado para poseer los dominios especializados de la proteína que atan a las moléculas secundarias específicas del mensajero. Por ejemplo, los iones del calcio atan específicamente a los dominios EF de la mano de la calmodulina, permitiendo que esta molécula ate y active la cinasa Calmodulin-dependent . PIP3, PIP2 y otros phosphoinositides pueden atar a los dominios de la homología de Pleckstrin de proteínas tales como el AKT de la proteína de la cinasa otra vez con actividad de la activación.
Hay muchas diversas clases de receptor de la transmembrana que reconocen diversas moléculas extracelulares de la señalización. Los receptores específicos del ejemplo discutidos en este artículo son: la G-proteína juntó los receptores, e.,
Otros ejemplos se dan en el artículo del receptor de la transmembrana.
receptores G-proteína-juntados
considera también: el G-proteína-juntó el
l receptor
los receptores G-proteína-juntados (GPCRs) son una familia de proteínas integrales de la membrana que posean siete dominios membrana-que atraviesan, y se ligan a una proteína nucleótido-obligatoria de la guanina (o a la proteína heterotrimeric de G). Muchos receptores componen a esta familia, incluyendo los receptores adrenérgicos del neurotransmisor de los receptores, los receptores olfativos de Chemokine de los receptores del opiáceo de los receptores y el Rhodopsin .
La transducción de la señal por un GPCR comienza con una proteína inactiva de G juntada al receptor. Una proteína inactiva de G existe como heterotrimer, una molécula integrada por tres diversas subunidades de la proteína: Gα, Gβ, y Gγ. Una vez que el GPCR reconoce un ligand, la forma (conformación) del receptor cambia para activar mecánicamente la proteína de G, y hace una subunidad (Gα) atar una molécula de GTP (que causa la activación) y disociar de las otras subunidades de dos G-proteínas (Gβ y Gγ); la disociación expone sitios en las subunidades de la G-proteína que obran recíprocamente con otras moléculas. Las subunidades activadas de la proteína de G separan de la señalización del receptor y del iniciado de muchas proteínas effector rio abajo del, incluyendo las fosfodiesterasas y las fosfolipasas de los cyclases de Adenylyl y los canales del ion que permiten el lanzamiento de las segundas moléculas del mensajero tales como cíclico-AMPERIO (campo), cíclico-GMP (cGMP), trifosfato (IP3) del inositol, diacylglycerol (DAG), y los iones de calcio (Ca2+). Por ejemplo, una molécula de Rhodopsin en la membrana de plasma de una célula de la retina en el ojo que fue activado por un fotón puede activar hasta 2000 moléculas effector (en este caso, Transducin ) por segundo.
La fuerza total de la amplificación de la señal por un GPCR se determina cerca:
el curso de la vida del ligand-receptor-complejo. si el ligand-receptor-complejo es estable, dura para que el ligand disocie de su receptor, así el receptor seguirá siendo activo para más de largo y activará proteínas más effector.
la cantidad y el curso de la vida del receptor-determinante proteína-complejo. la proteína más effector está disponible ser activado por el receptor, y cuanto más rápidamente la proteína effector activada puede disociar del receptor, más effector la proteína será activada en la misma cantidad de tiempo.
Desactivación del del receptor activado. El receptor de A que se dedica a un hormona-receptor-complejo se puede desactivar, por la modificación covalente (por ejemplo, fosforilación) o por la internalización (véase el Ubiquitin ).
Desactivación del de determinantes con actividad enzimática intrínseca. Las G-proteínas pequeñas o grandes de poseen la actividad intrínseca de GTPase, que controla la duración de la señal accionada. Esta actividad se puede aumentar con la acción de otras proteínas tales como proteínas GTPase-que activan (BOQUETES).
La idea que los receptores G-proteína-juntados, ser específicos, los receptores del chemokine, participen en el desarrollo del cáncer es sugerida por un estudio en donde una mutación de punto fue insertada en el gene que codificaba el receptor CXCR2 de Chemokine . Las células transfected con el mutante CXCR2 experimentaron una transformación mala . El resultado de la mutación de punto era la expresión de CXCR2 en una conformación activa, a pesar de la ausencia de chemokine-atar (el mutante CXCR2 reputa el " constitutivo active").
Cinasas de la tirosina del receptor
Las cinasas (RTKs) de la tirosina del receptor son proteínas de la transmembrana con un dominio intracelular de la cinasa y un dominio extracelular que ate el Ligand . Hay muchas proteínas de RTK que se clasifican en subfamilias dependiendo de sus características y especificidad estructurales del ligand. Éstos incluyen muchos receptores del factor de crecimiento tales como receptor de la insulina y el insulina-como los receptores y muchos otros del factor de crecimiento los receptores. Para conducir sus señales bioquímicas, necesidad de RTKs de formar los dimeros en la membrana de plasma . El dimero es estabilizado por el ligand que ata por el receptor. La interacción entre los dos dominios citoplásmicos del dimero se piensa para estimular el autophosphorylation de las tirosinas dentro de los dominios citoplásmicos de la cinasa de la tirosina del RTKs que causa sus cambios conformacionales. El dominio de la cinasa de los receptores se activa posteriormente, iniciando las cascadas de la señalización de la fosforilación de moléculas citoplásmicas rio abajo. Estas señales son esenciales para los varios procesos celulares, tales como control del crecimiento de la célula, de la diferenciación, del metabolismo, y de la migración .
Integrins
considera también: Integrin
Integrins es producido por una gran variedad de los tipos de la célula y desempeña un papel en el accesorio de una célula a la matriz extracelular (ECM) y a otras células, y en la transducción de la señal de las señales recibidas de componentes extracelulares de la matriz tales como Fibronectin, colágeno, y Laminin . el Ligand-atar al dominio extracelular de integrins induce a un cambio conformacional dentro de la proteína y un agrupamiento de la proteína en la superficie de la célula, que para iniciar la transducción de la señal. La actividad de la cinasa de la carencia de Integrins, y la transducción integrin-mediada de la señal se alcanza a través de una variedad de cinasas de proteína y de moléculas intracelulares del adaptador tales como cinasa Integrin-ligada (TIPO), cinasa (FAK) de la Focal-adherencia, Talin, Paxillin, P130Cas de Parvins, cinasas de la Src-familia y GTPases de la familia de rho, la transducción de coordinación de la señal de la proteína principal que es el TIPO .
Peaje-Como los receptores
considera también: Peaje-como
l receptor
Cuando está activado, Peaje-como los receptores (TLRs) reclutar las moléculas del adaptador dentro del citoplasma de células para propagar una señal. Cuatro moléculas del adaptador se saben para ser implicadas en la señalización. Estas proteínas se conocen como el MyD88, el Tirap (también llamado Mal), el Trif, y tranvía. Los adaptadores activan otras moléculas dentro de la célula, incluyendo ciertas cinasas de proteína ( IRAK1, IRAK4, TBK1, y IKKi ) que amplifica la señal, y llevan en última instancia a la inducción o a la supresión de los genes que orquestran la respuesta inflamatoria. En todos, los millares de genes son activados por la señalización de TLR, y, junto, el TLRs constituye una de las entradas más de gran alcance y más importantes para la modulación del gene.
receptores Ligand-bloqueados del canal del ion
considera también:
bloqueado Ligand del canal del ion
Un canal ligand-activado del ion reconocerá su ligand, y después experimenta un cambio estructural que abra un boquete (canal) en la membrana de plasma a través de la cual los iones pueden pasar. Estos iones entonces retransmitirán la señal. Un ejemplo para este mecanismo se encuentra en la célula de recepción, o la célula postsináptica de una sinapsis de los nervios .
Por el contrario, otros canales del ion se abren en respuesta a un cambio en el potencial, es decir, la diferencia de la célula de la carga eléctrica a través de la membrana. En las neuronas este mecanismo es la base de los potenciales de acción que viajan a lo largo de los nervios la afluencia de iones que ocurre en respuesta a los canales ligand-bloqueados del ion induce a menudo potenciales de acción despolarizando la membrana de las células postsinápticas, que da lugar a la abertura ondulada de los canales voltaje-bloqueados del ion. Además, los iones del calcio también se permiten comúnmente en la célula durante la abertura ligand-inducida del canal del ion. Este calcio puede actuar como segundo mensajero clásico, fijando en cascadas de la transducción de la señal del movimiento y alterando la fisiología celular de la célula de respuesta. Esto puede dar lugar a la consolidación de la sinapsis entre las células pre- y postsinápticas remodelando las espinas dorsales dendríticas implicadas en la sinapsis.
Receptores intracelulares
considera también:
intracelular del receptor
Los receptores intracelulares incluyen los receptores nucleares y los receptores citoplásmicos y son proteínas solubles localizadas dentro del nucleoplasma o del citoplasma, respectivamente. Los ligands típicos para los receptores nucleares son hormonas lipofílicas, con las hormonas esteroides (por ejemplo, la testosterona, la progesterona, y el cortisol ) y los derivados de la vitamina A y D entre ellos. Para alcanzar a su receptor e iniciado señalar la transducción, la hormona debe pasar a través de la membrana de plasma, generalmente por la difusión pasiva. Los receptores nucleares son el Ligand - activadores activados de la transcripción ; en atar con el ligand (la hormona), los ligands pasarán a través de la membrana nuclear en el núcleo y permitirán la transcripción de cierto gene y, así, la producción de una proteína.
Los receptores nucleares que fueron activados por la fijación de las hormonas en la DNA en los elementos Hormona-Responsivos ( HREs ) del receptor-específico, secuencias de la DNA que están situadas en la región del promotor de los genes que son activados por el complejo del hormona-receptor. Pues esto permite la transcripción del gene que acuerda, estas hormonas también se llaman los inductores del de la expresión de gene . La activación de la transcripción del gene es mucho más lenta que que directo las proteínas existentes del affecto. Por consiguiente, los efectos de las hormonas que utilizan los receptores nucléicos son generalmente de largo plazo. Aunque la transducción de la señal vía estos receptores solubles implique solamente algunas proteínas, los detalles de la regulación del gene no están todavía bien entendidos. Los receptores nucléicos todos tienen una estructura similar, modular: color de N-AAAABBBBCCCCDDDDEEEEl = Yellow>FFFF-C
donde está el dominio el CCCC DNA-obligatorio que contiene los dedos del cinc y el EEEE el dominio ligand-obligatorio. Este 3ultimo es también responsable de la dimerización de la mayoría de los receptores nuclearic antes del atascamiento de la DNA. Pues una tercera función, él contiene los elementos estructurales que son responsables Transactivation, utilizado para la comunicación con el aparato de translación. Los dedos del cinc en el dominio DNA-obligatorio estabilizan la DNA que ata celebrando el contacto a la espina dorsal del fosfato de la DNA. Las secuencias de la DNA que emparejan el receptor son generalmente repeticiones hexameric, cualquier normal, invertido, o volcado. Las secuencias son absolutamente similares, pero su orientación y distancia son los parámetros por los cuales los dominios DNA-obligatorios de los receptores pueden decirles aparte.
el esteroide de los receptores del es una subclase de receptores nucleares, situada sobre todo dentro del cytosol. En la ausencia de hormona esteroide, los receptores se aferran juntos en un complejo llamado un complejo del aporeceptor de, que también contiene las proteínas del Chaperone (también conocidas como las proteínas de Heatshock de 'o Hsp s). El Hsp s es necesario activar el receptor asistiendo a la proteína al doblez de una manera tales que la secuencia de la señal que permite su paso en el núcleo es accessible.
Los receptores esteroides pueden también tener un efecto represivo del en la expresión de gene, cuando se oculta su dominio del transactivation así que no puede activar la transcripción. Además, la actividad esteroide del receptor se puede realzar por la fosforilación de los residuos de la serina en su extremo del N-terminal, como resultado de otro camino de la transducción de la señal, por ejemplo, a por un factor de crecimiento . Este comportamiento se llama la interferencia .
el RXR- de y el de los huérfano-receptores estos receptores nucleares se pueden activar cerca
el
un clásico endocrina-sintetizó la hormona que incorporó la célula por la difusión
una hormona que fue construida dentro de la célula (por ejemplo, retinol ) de un precursor o Prohormone, que se pueden traer a la célula a través de la circulación sanguínea
una hormona que fue sintetizada totalmente dentro de la célula, por ejemplo, prostaglandina .
Estos receptores están situados en el núcleo y son el no acompañado por las proteínas del chaperone del . En la ausencia de hormona, atan a su secuencia específica de la DNA, reprimiendo el gene. Sobre la activación por la hormona, activan la transcripción del gene que reprimían.
Ciertos receptores intracelulares del sistema inmune son ejemplos de receptores citoplásmicos. el CABECEO Reciente-identificado como los receptores (NLRs) reside en el citoplasma de las células eucarióticas específico y obra recíprocamente con ligands particulares, tales como moléculas microbianas, usar un adorno Leucina-rico de la repetición (LRR) que sea similar al adorno ligand-obligatorio de los receptores extracelulares conocidos como TLRs. Algunas de estas moléculas (e., NOD1 y NOD2) interactivas con una enzima llamaron la cinasa de RICK (o la cinasa RIP2) que activa la señalización N-F-κB, mientras que otras (e., NALP3) obran recíprocamente con el inflamatorio Caspases (e., Caspase 1 ) y proceso iniciado particular Cytokines (e. Los receptores similares existen dentro de las células de la planta y se llaman las proteínas de Plant R. Otro tipo de receptor citoplásmico también tiene un papel en vigilancia inmune. Estos receptores se conocen como ARN Helicases e incluyen RIG-I, MDA5, y LGP2.
Segundos mensajeros
La transducción intracelular de la señal es realizada en gran parte por las segundas moléculas del mensajero .
La concentración del Ca2+ es mantenida generalmente en un muy bajo en el cytosol por el secuestro en el retículo endoplásmico liso y las mitocondrias. El lanzamiento de Ca2+ del retículo endoplásmico en el Cytosol da lugar al atascamiento del Ca2+ lanzado a las proteínas de la señalización que entonces se activan. Hay dos proteínas combinadas del canal del receptor/del ion que realizan la tarea del transporte controlado de Ca2+:
el InsP3-receptor transportará Ca2+ sobre la interacción con el trifosfato (así el nombre) del inositol en su lado cytosolic. Consiste en cuatro subunidades idénticas.
El receptor de Ryanodine se nombra después Ryanodine del alcaloide de la planta . Es similar al receptor de InsP3 y estimulado para transportar Ca2+ en el cytosol por el que reconoce Ca2+ en su lado cytosolic, así estableciendo un mecanismo de regeneración ; una pequeña cantidad de Ca2+ en el cytosol cerca del receptor lo hará lanzar aún más Ca2+. Es especialmente importante en las neuronas y las células musculares en el corazón y las células del páncreas, otro segundo mensajero (ribosa de Cíclico-ADP) participan en la activación del receptor. La actividad localizada y tiempo-limitada de Ca2+ en el cytosol también se llama una onda del Ca2+. Lanzado una vez en el cytosol de almacenes intracelulares o de fuentes extracelulares, Ca2+ actúa como molécula de la señal dentro de la célula. Esto trabaja firmemente limitando el tiempo y el espacio cuando Ca2+ es libre (y así active). Por lo tanto, la concentración de Ca2+ libre dentro de la célula es generalmente muy baja; se almacena dentro de los organelos generalmente el retículo endoplásmico (retículo sarcoplásmico en células musculares), donde está limitada a las moléculas como el Calreticulin .
Ca2+ se utiliza en una multiplicidad de procesos, entre ellos contracción del músculo, lanzamiento del neurotransmisor de las terminaciones nerviosas, la visión en células de la retina, la proliferación, la secreción, gerencia del citoesqueleto, la migración de la célula, la expresión de gene, y el metabolismo . Los tres caminos principales que llevan a la activación de Ca2+ son: proteína -
Hay dos maneras diferentes por las cuales Ca2+ puede regular las proteínas: Reconocimiento directo del
A de Ca2+ por el
Una de las interacciones mejor-estudiadas de Ca2+ con una proteína es la regulación de la calmodulina por Ca2+. La calmodulina sí mismo puede regular otras proteínas, o sea parte de una proteína más grande (por ejemplo, cinasa de la fosforilasa). El complejo de Ca2+/calmodulin desempeña un papel importante en la proliferación, la mitosis, y la transducción de los nervios de la señal.
Moléculas lipofílicas del mensajero del segundas - estas moléculas todas se derivan de los lípidos que residen normalmente en membranas celulares. Las enzimas estimuladas por los receptores activados modifican estos lípidos, convirtiéndolos en los segundos mensajeros. Un ejemplo de la molécula lipofílica del mensajero segundo es el diacylglycerol, requerido para la activación de la cinasa de proteína C . Otros son la ceramida, el Eicosanoids y el ácido de Lysophosphatidic.
Óxido nítrico del (NO) como segundo mensajero - el óxido nítrico del gas es un radical libre que difunde a través de la membrana de plasma y afecta a las células próximas. NINGUÌN es hecho de la arginina y del oxígeno por el de la enzima NINGUÌN synthase, con la citrulina como subproducto. NINGUNOS trabajos principalmente con la activación de su receptor de la blanco, la ciclasa soluble del guanylate de la enzima, que, cuando está activado, produce el segundo monofosfato de la cíclico-guanosina del mensajero (cGMP). NINGUNA poder también actúa con la modificación covalente de proteínas o de sus cofactores del metal. Algunas de estas modificaciones son reversibles y trabajo a través de un mecanismo redox . En las altas concentraciones, NINGUNAS es tóxico, y es probablemente responsable de un cierto daño después de un movimiento . NINGUNAS funciones del múltiplo de los servicios. Éstos incluyen: Relajación del
los vasos sanguíneos # regulación de la exocitosis de los neurotransmisores #
Ver también
selectividad funcional
El G proteína-juntó el receptor -- GTPases -- Fosfatasa de la proteína
Camino MAPK/ERK - un camino de la transducción de la señal que liga los receptores superficiales de la célula a la transcripción descompone en factores
Señalización redox
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