La tripsina () es una proteasa de la serina encontrada en el sistema digestivo, donde analiza las proteínas él se utiliza para los procesos biotecnológicos numeroso . El proceso se refiere comúnmente como proteólisis de la tripsina.
Química y función
La tripsina se secreta en el intestino, donde actúa al hidroliza las proteínas de en péptidos más pequeños o aminoácidos. Esto es necesario para la absorción de la proteína en el alimento. El de la tripsina cataliza la hidrólisis de los enlaces de péptido. El mecanismo enzimático es como el resto de las proteasas de la serina: Una tríada catalítica sirve hacer el la serina activa del sitio nucleofílica. Esto es alcanzada modificando el ambiente electrostático de la serina. La reacción enzimática que los trypsins catalizan son el termodinámico favorable pero requiere la energía de activación significativa (es " unfavorable" cinético ;). Trypsins tiene un óptimo pH del funcionamiento de cerca de 8 y temperatura de funcionamiento óptima alrededor de 37°C.El residuo del aspartato (ASP 189) situado en el bolsillo catalítico (S1) de trypsins es responsable de atraer y de estabilizar la lisina positively-charged y/o la arginina, y es así responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que la tripsina hiende predominante las proteínas en el lado carboxilo (o el " side" del C-terminal ;) de la lisina de los aminoácidos y de la arginina, a menos que cuando cualquiera es seguida por la prolina . Trypsins se considera las endopeptidasas es decir, que la hendidura ocurre dentro de la cadena del polipéptido algo que en los aminoácidos terminales situados en los extremos de los polipéptidos .
La tripsina se produce en el páncreas bajo la forma de cimógeno inactivo, tripsinógeno. Entonces se secreta en el pequeño intestino, donde el Enterokinase de la enzima lo activa en la tripsina por hendidura proteolítica. Los trypsins resultantes ellos mismos activan más trypsinogens (Autocatalysis ), tan solamente una pequeña cantidad de enterokinase son necesarios comenzar la reacción. Este mecanismo de la activación es común para que la mayoría de las proteasas de la serina, y los servicios prevengan el autodigestion del páncreas.
La actividad de trypsins no es afectada por el TPCK de la cetona del chloromethyl del phenylalanyl del tosyl del inhibidor, que desactiva la quimotripsina . Esto es importante porque, en algunos usos, como la espectrometría total, la especificidad de la hendidura es importante.
Implicación en enfermedad
Una consecuencia de heredar la fibrosis enquistada de un autosoma de la enfermedad recesiva es una deficiencia de la tripsina y de otras enzimas digestivas del páncreas . Esto lleva al desorden llamado el íleo de Meconium. Este desorden implica la obstrucción intestinal (íleo ) debido al excesivamente grueso Meconium que es analizado normalmente por los trypsins y otras proteasas, después pasado en heces.
Almacenaje
Trypsins se debe almacenar en las temperaturas muy frías (entre el − 20°C y − 80°C) para prevenir el autólisis (uno mismo-hendidura). El autólisis se puede también prevenir por el almacenaje de trypsins en el PH3 o usando la tripsina modificada por e. la metilación reductor. Cuando el pH se ajusta de nuevo a vueltas de la actividad del pH 8.
Usos
La tripsina está disponible en altas cantidades en páncreas, y se puede purificar algo fácilmente. Por lo tanto se ha utilizado extensamente en varios procesos biotecnológicos.En un laboratorio de la cultura del tejido, los trypsins se utilizan para suspender de nuevo las células adherentes a la pared del plato del cultivo celular durante el proceso de cosechar las células.
La tripsina se puede también utilizar para disociar las células disecadas. Por ejemplo, antes de la fijación de la célula y de la clasificación.
Trypsins se puede utilizar a la caseína de la avería en leche materna. Si la tripsina se agrega a una solución leche en polvo, la avería de la caseína hará la leche convertirse en el translúcido. El índice de reacción puede ser medido usando la cantidad de tiempo que lleva para la leche la vuelta translúcida.
La tripsina es de uso general en la investigación biológica durante los experimentos de Proteomics digerir las proteínas en los péptidos para el análisis de la espectrometría total. La tripsina se adapta particularmente para esto, puesto que tiene una especificidad muy bien definida.
La tripsina se puede también utilizar para disolver coágulos de sangre en su forma microbiana y para tratar la inflamación en su forma pancreática.
La tripsina se utiliza en alimentos para niños pre-los digiere. Puede analizar las moléculas de proteína que ayuda al bebé a digerirla pues su estómago no es bastante fuerte digerir moléculas de proteína más grandes.
Ver también
Inhibidor de la tripsina.
| Random links: | Edward Strutt, 1r barón Belper | Caja de litera | San Nicolás en el bamboleo | Cronología temprana del nazismo | Tipos de texto |