xpert La tropomiosina es una proteína actinia-obligatoria que regula a mecánicos de la actinia, él es importante entre otra para la contracción del músculo. La tropomiosina, junto con el complejo de la troponina, asociado con la actinia en fibras de músculo y regula la contracción del músculo regulando el atascamiento de la miosina . En músculo de reclinación, la tropomiosina sobrepone los puntos de enlace de la miosina en la actinia y es " locked" abajo en esta posición por la troponina T (troponina obligatoria de la tropomiosina) y la troponina I (troponina inhibitoria). Sobre el lanzamiento del calcio del retículo sarcoplásmico el calcio ata a la troponina C (troponina obligatoria del calcio). Este " unlocks" tropomiosina de la actinia, permitiendo que se mueva lejos del surco obligatorio. Las cabezas de la miosina pueden ahora tener acceso a los puntos de enlace en la actinia. Una vez que los lazos principales de una miosina, éste desplazan completamente la tropomiosina y permiten que las cabezas adicionales de la miosina aten la iniciación del acortamiento y de la contracción del músculo. Una vez que el calcio se bombea del cytoplasma y los niveles del calcio vuelve al normal, la tropomiosina ata de nuevo a la actinia que previene el atascamiento de la miosina.

Características funcionales

Deslizar teoría del filamento

La tropomiosina es un dimero arrollado helicoidal alfa de la proteína de la bobina que ata el extremo para terminar a lo largo de filamentos de la actinia de F en el músculo estriado . La tropomiosina bloquea el atascamiento y por lo tanto el puente cruzado de la miosina que completan un ciclo en la ausencia de Ca+2. La afluencia de Ca+2 del retículo sarcoplásmico de los miocitos del músculo estriado ata a la troponina y mueve posteriormente la tropomiosina en el filamento de la actina F que expone los puntos de enlace de la miosina.

Modelo del Dos-Estado

En este modelo, la tropomiosina puede tomar dos conformaciones, bloqueadas y abrirse. En el estado bloqueado, el tropomysoin se traba abajo a la actinia vía el complejo de la troponina y la miosina no puede atar la actinia. Sobre el lanzamiento de Ca+2, el complejo de la troponina, troponina C (TnC) ata específicamente el calcio que da lugar a un cambio conformacional de la tropomiosina que cambia de puesto físicamente la proteína en la actinia y expone completamente los puntos de enlace de la miosina. La miosina puede ahora atar y realizar el trabajo

Modelo del Tres-Estado

En este modelo, la tropomiosina puede tomar tres conformaciones, bloqueado, cerradas, y abrirse. El estado bloqueado es igual que el modelo del dos-estado. Sobre el lanzamiento de Ca+2, sin embargo, el complejo de la troponina abre simplemente la tropomiosina de la actinia, pero no mueve físicamente la molécula. La tropomiosina en ahora libera para fluctuar a través del filamento de la actinia, bloqueándolo a veces y exponiéndolo a veces. En promedio, esto se puede modelar como punto de enlace parcialmente bloqueado de la miosina y se conoce como el estado cerrado. Si una miosina puede hacer furtivamente adentro y atar la actinia, ahora sterically obstaculiza la tropomiosina de cubrir el punto de enlace de la miosina, exponiendo totalmente este sitio así como puntos de enlace adyacentes de la miosina. Éste es el estado abierto.

La visualización estructural reciente y el modelado cinético ha proporcionado la evidencia para este modelo; sin embargo, este modelo de estado tres todavía es discutido por los expertos que creen que la regulación de estado dos de la contracción del músculo (implicando haber bloqueado y abrir el estado) es suficiente explicar datos y modelos experimentales actuales.

Alergias

La tropomiosina es un cacerola-alergénico (un alergénico ancho-distribuido en la naturaleza) porque es una proteína alto-conservada entre especie. Ciertas tropomiosinas se saben para causar las alergias en cierta gente, y las que tienen alergias cruz-reactivas pueden conseguir síntomas de una gama de fuentes debido a un alergénico común encontrado en todas estas fuentes: El camarón, los ácaros del polvo y alergénico común de los moluscos este es la razón por la que alguna gente sensibilizada con tropomiosina del ácaro podría tener una reacción alérgica después de comer los mariscos.

Genes

La tropomiosina se compone de cuatro helixs alfa A, B, C, y D, que arrollan juntos para formar la estructura de cuaternario.



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