El Trypanothione (Sr.86 g/mol) es una forma inusual del glutatión que contiene dos moléculas de glutatión unidas por una máquina para hacer chorizos de Spermidine (poliamina ). Se encuentra en protozoos parásitos tales como Leishmania y parásitos protozoarios de Trypanosomes estos son la causa de la leishmaniasis, la enfermedad durmiente y la enfermedad de Chagas. Trypanothione fue descubierto por el Alan Fairlamb . Es único al Kinetoplastida y no encontrado en otros protozoos parásitos tales como histolytica del Entamoeba. Puesto que este tiol es ausente de seres humanos y es esencial para la supervivencia de los parásitos, las enzimas que hacen y utilizan esta molécula son blancos para el desarrollo de las nuevas drogas para tratar estas enfermedades.

las enzimas Trypanothione-dependientes incluyen el Glyoxalases de las peroxidasas de Reductases y la reductasa de las transferasas Trypanothione (TryR) era la primera enzima trypanothione-dependiente que se descubrirá (EC 1. Es un flavoenzyme NADPH-dependiente que reduce el disulfuro del trypanothione. TryR es esencial para la supervivencia del in vitro de estos parásitos y en el anfitrión humano.

Una función importante del trypanothione está en la defensa contra la tensión oxidativa . Aquí, las enzimas trypanothione-dependientes tales como peroxidasa del tryparedoxin (TryP) reducen los peróxidos que usar electrones donó o directo de trypanothione, o vía el tryparedoxin intermedio redox (TryX). el metabolismo Trypanothione-dependiente del peróxido de hidrógeno es particularmente importante en estos organismos porque carecen la catalasa . Puesto que los trypanosomatids también carecen un equivalente de la reductasa de Thioredoxin, la reductasa del trypanothione es la única trayectoria que los electrones pueden llevar de NADPH estas enzimas antioxidantes.